Egyszerű és összetett fehérjék. Valamennyi fehérje két nagy csoportra oszlik: egyszerű és összetett. Az egyszerű fehérjék csak aminosavakból épülnek fel, az aminosavakon kívül a komplex fehérjék fématomokat vagy más összetett, nem fehérjetartalmú anyagokat tartalmaznak.

Az egyszerű fehérjéket vízben és más oldószerekben való oldhatósággal különböztetjük meg egymástól. A tiszta desztillált vízben oldódó fehérjéket albuminnak nevezik. Az albumin egy példája a tojásfehérje, valamint a búza és a borsófehérjék. A gyenge sóoldatban oldódó fehérjék, úgynevezett globulinek. A globulinok képviselői vérfehérjéknek és sok növényi fehérjéknek nevezhetők. Az élő szervezetek sejtjei olyan alkoholokat is tartalmaznak, amelyek alkoholokban és gyenge lúgos oldatokban oldódnak.

Komplex fehérjék. A fehérjéket alkotó vegyületek nem fehérje jellegének természetétől függően nukleoproteinek, kromoproteinek, lipoproteinek stb.

A kromoproteinek - festett fehérjék - széles körben elterjednek az élő szervezetekben. Tehát a vér hemoglobin egy kromoprotein és vasatomokat tartalmaz. A nukleoproteinek a fehérje és a nukleinsavak kombinációjából származó összetett vegyületek. Minden élő szervezetben megtalálhatók, és a mag és a citoplazma szerves részét képezik.

http://biologylife.ru/belkov/prostye-i-slozhnye-belki.html

Egyszerű és összetett fehérjék

A kémiai összetételtől függően a fehérjék széles körét egyszerű fehérjék (fehérjék) és összetett fehérjék (fehérjék) osztják.

Az egyszerű fehérjék vagy fehérjék aminosavakból épülnek fel, és hidrolizálva aminosavakká bomlanak. A komplex fehérjék vagy fehérjék kétkomponensű fehérjék, amelyek valamilyen egyszerű fehérjéből és egy nem fehérje komponensből állnak, amit protetikai csoportnak neveznek. Komplex fehérjék hidrolízisében a szabad aminosavakon kívül a nem fehérjeszerű rész vagy annak bomlástermékei is felszabadulnak.

Az egyszerű fehérjék viszont bizonyos feltételesen kiválasztott kritériumok alapján több alcsoportba oszlanak: protaminok, hisztonok, albumin, globulinok, prolaminok, glutelinek, proteinoidok stb.

A komplex fehérjék osztályozása nem fehérje komponenseik kémiai természetén alapul:

• 1) glikoproteinek (szénhidrátokat tartalmaznak);
• 2) lipoproteinek (tartalmaznak lipideket);
• 3) foszfoproteinek (foszforsavat tartalmaznak);
• 4) kromoproteinek (színes protetikai csoportot tartalmaznak);
• 5) metalloproteinek (különböző fémek ionjait tartalmazzák);
• 6) nukleoproteinek (tartalmaznak nukleinsavakat).
• 1. Glikoproteinek. A protéziscsoportokat szénhidrátok és származékaik (1–30%) képviselik, amelyek a fehérjéhez kapcsolódnak egy kovalens glikozid kötéssel az OH-csoportokon (szerin, treonin) vagy az NH-csoporton keresztül (lizin, aszparagin, glutamin).

A glikoproteinek protetikai csoportjának összetétele:

• - monoszacharidok (aldózok, ketózok);
• - oligoszacharidok (diszacharidok, triszacharidok stb.);
• - poliszacharidok (homopoliszacharidok, heteropoliszacharidok).

A H homopoliszacharidok csak egy típusú monoszacharidokat tartalmaznak, a heteropoliszacharidok különböző monomer egységeket tartalmaznak. A homopoliszacharidok szerkezeti és tartalékrészekre oszlanak.

Keményítő - tartalék növényi homopoliszacharid. A-glükóz maradékokból, a-glikozid kötésekkel összekapcsolva.

A glikogén az emberek és a magasabb állatok homopoliszacharidja. A maradékokat α-glükóz készítette. Minden szervben és szövetben, leginkább a májban és az izmokban található.

• - sejtmembrán receptorok;
• - interferonok;
• - plazmafehérjék (kivéve albumint);
• - immunglobulinok;
• - csoportos vércsoportok;
• - fibrinogén, protrombin;
• - haptoglobin, transferrin;
• - cöruloplazmin;
• - membrán enzimek;
• - hormonok (gonadotropin, kortikotropin).

A proteoglikánok (glikozaminoglikánok) lineáris, elágazó láncú polimerek, amelyek ismétlődő diszacharid egységekből állnak. A szénhidrátok nagy molekulatömegű heteropoliszacharidok, és a molekula 95% -át teszik ki. A szénhidrátokat és a fehérjéket glükozidkötésekkel kötik össze az OH-csoportokon (szerin, treonin) és NH'2-en (lizin, aszparagin és glutamin).

A funkcionális ionizált csoportok bősége nagyfokú hidratációt biztosít, valamint a proteoglikánok rugalmasságát, nyújthatóságát és nyálkahártyáját. A proteoglikánok heparin, hialuronsav és kondroitinsavak.

• 2. A lipoproteinek - különböző osztályokba tartozó lipideket tartalmaznak protéziscsoportként, amelyek különböző nem kovalens erők miatt lipidekkel és koleszterinnel kapcsolatosak.
• 3. Foszfoproteinek - komplex fehérjék. A protetikai csoportot foszforsav képviseli. A foszformaradékokat a szerin és a treonin aminosavak hidroxilcsoportjain keresztül észterkötésekkel kötik össze a molekula fehérjéhez.

Tartalmazza a tejfehérjéket, a vitellákat - a tojássárgája fehérjét, az ovalbumint - csirke tojásfehérjét. Nagy mennyiségben van a központi idegrendszerben. Számos fontos sejtenzim aktív csak a foszforilált formában. Foszfoprotein - energia- és műanyaganyag forrása.

4. A kromoproteinek (CP) összetett fehérjék, amelyek protetikai csoportja színt ad.

A hemoproteinek - protetikai csoportja - heménszerkezetű. Flavoproteinek - protetikai csoport - FAD vagy FMN.

5. A metalloproteinek - tartalmazzák egy vagy több fém ionját, amelyek koordinációs kötésekkel kapcsolódnak a fehérje funkcionális csoportjával. Gyakran enzimek.

Fémtartalom a metalloproteinekben:

• - ferritin, transferrin - Fe;
• - alkohol-dehidrogenáz - Zn;
• - citokróm-oxidáz - Cu;
• - proteinázok - Mg, K;
• - ATP-aza-Na, K, Ca, Mg.

A fémionok funkciói:

• - az enzim aktív centruma;
• - hídként szolgáljon az enzim aktív közepe és a szubsztrát között, hozza össze őket;
• - az enzimreakció egy bizonyos szakaszában elektron akceptorként szolgálnak
• 6. Nukleoproteinek - komplex fehérjék, amelyekben nem fehérje komponens
• - nukleinsavak - a DNS vagy az RNS számos ionos kötéssel kapcsolódik a pozitív töltésű aminosavak - arginin és lizin - fehérje komponenseivel. Ezért a nukleoproteinek polikationok (hisztonok). A fehérje komponenseket egyszerű fehérjékké cserélik.

http://studref.com/439263/matematika_himiya_fizik/prostye_slozhnye_belki

8 Egyszerű és összetett fehérjék

Az egyszerű mókus maradványokból épül fel. aminosavak és a hidrolízis ennek megfelelően szabadon felosztható aminosavak.

A komplex fehérjék kétkomponensűek. fehérjék, amely néhány egyszerűből áll fehérje és egy nem-fehérje komponenst, amit úgynevezett pro-estetikus csoportnak nevezünk. a hidrolízis összetett fehérjék, szabadon kívül aminosavak, a nem-fehérje vagy annak bomlástermékei felszabadulnak.

egyszerű fehérjék viszont bizonyos feltételekkel kiválasztott kritériumok alapján több alcsoportra oszlik: protamint, hiszton, albumin, globulin, prolaminokat, glutelinek és mások besorolás összetett fehérjék (lásd a 2. fejezetet) a nem fehérje alkotórész kémiai jellegén alapul. Ennek megfelelően megkülönböztetik a foszfoproteineket (foszforsavat tartalmaznak), a kromoproteineket (ezekbe beletartoznak a pigmentek), a nukleoproteineket (nukleinsavakat tartalmazó), glikoproteinek (tartalmaznak szénhidrátokat)lipoproteinek (tartalmaznak lipideket) és metalloproteineket (fémeket tartalmaznak).

Protamin (protamin) - Kis molekulatömegű (4-12 kD) fő nukleáris fehérje. Sok állatban a protamin a szigonok sorrendjében a permatozoidokban található, és egyes állatokban (például halakban) a hisztonok teljesen helyettesítve vannak. A protamin jelenléte megvédi a mag működésének DNS-ét, és a kromatin kompakt formáját adja.

HISTONES (a görög hisztosz szövetből), az állati és növényi sejtek magjaiban található, erősen alapvető egyszerű fehérjék (p / 9.5–12.0) csoportja. Feltételezzük, hogy G. részt vesznek a rendkívül hosszú fordításokbanmolekulákkromoszomálisDNSa terek számára alkalmas alakban. az egyén elkülönítésekromoszómákés mozgatni őketosztálysejt. Azt is hitték, hogy G. részt vesznek a mechanizmusokbanátírásésreplikáció.

ALBUMINOK (a latin. Albumen, nemzetség. Az albumin fehérje fehérje), vízoldható gömbfehérjék, amelyek a szérum részét képezik, az élő sejtek és növények citoplazma, valamint a tej. Naib. Tejsavó és tojás A. ismert, valamint a laktalbumin (a megfelelő szérum, ovidoproteinek és tej fő összetevői).

Globulin (globulin) - Globulinek - a gömbölyű fehérjék családja, amely sók, savak és lúgok oldataiban oldódik (a polipeptid láncok gömb vagy ellipszoid szerkezetekké vannak hajtva - gömböcskék). A globulinok részt vesznek az immunválaszokban (immunoglobulinok), a véralvadásban (protrombin, fibrinogén) stb.

PROLAMINOK, gabonavetőmagok tartalék fehérjéi (a búza, ezeket a fehérjéket piatinnek nevezik, kukorica-zeinekben, árpa-hordeinekben, rozs-szekalinokban, zab-avsninában). A P. két csoportba sorolható: kéntartalmú (S-gazdag) és kéntartalmú (S-szegény). Mindezeket a fehérjéket egymáshoz kapcsolódó gének családjai kódolják, amelyek közös prekurzorral rendelkeznek. Gyakran a gluteninek (glutelinek vagy HMW) szintén a P.-hez kapcsolódnak. A fehérjék mindegyik csoportja különbözik az aminosav-összetételben, sok glutamin- és prolinmaradékot tartalmaz, néhány bázikus aminosav-maradékot (lásd a táblázatot).

GLYKOPROTEINY (glikoproteinek), Comm., A molekulákban az oligo- vagy poliszacharidmaradékok (O- vagy N-glikozid kötések) kötődnek a fehérje polipeptidláncaihoz. G. a természetben elterjedt. Ezek közé tartoznak a vérszérum fontos komponensei (immunglobulinok, transzferrin stb.), Az emberek és állatok vércsoportját meghatározó vércsoportok, antigén vírusok (influenza, kanyaró, encephalitis stb.), Nekrofilimormonok, lektinek, enzimek..

Az IPOPROTEINY (lipoproteinek), a komplexek, amelyek a következőkből állnak: apolipoproteinek, rövidített formában - apo-L. Vagy pidov, a rymi közötti kommunikáció hidrofób és elektrosztatikus úton történik. kölcsönhatásokat. L. szétválasztható szabad vagy p-enterálható (L. vér, tej, tojássárgája stb. Plazma) és oldhatatlan, úgynevezett. szerkezeti (L.Membrankleki, az idegszálak mielinhéja, kloroplasztok). A nem-kovalens kötés az L. fehérjékben vagy lipidekben fontos biol. értéke Meghatározza az ingyenes lehetőségeket. a szervezetben a St.-ban lévő St. Ingyenes. L. (kulcspozíciót foglalnak el az imetabolizmust lipidek szállításában) naib. L. vérplazmát vizsgáltak, a sűrűség szerint osztályozva.

http://studfiles.net/preview/3290191/

Egyszerű és összetett fehérjék

Az egyszerű fehérjéket nevezik, amelyek hidrolizálva csak aminosavakká bomlanak. A név meglehetősen tetszőleges, mivel a sejtekben az úgynevezett egyszerű fehérjék többsége más, nem fehérje molekulákhoz kapcsolódik.

Mindazonáltal az egyszerű fehérjék következő csoportjai hagyományosan megkülönböztethetők:

1. A hisztonok - a kis molekulatömegű fő fehérjék, amelyek részt vesznek a sejt DNS csomagolásában, erősen konzervatív fehérjék, ezekben a mutációk végzetesek. Öt hiszton frakciót különböztetünk meg: a H1 frakció lizinben gazdag, a H2A és a H2b frakciók mérsékelten gazdag lizinben, és a H3 és H4 frakciók argininben gazdagok. A hisztonok aminosavszekvenciája az evolúció során kevéssé változott, az emlősök, a növények és az élesztő hisztonjai nagyon hasonlóak egymáshoz. Például a humán és a búza H4 csak néhány aminosavban különbözik, a fehérje molekula mérete mellett és polaritása meglehetősen állandó. Ebből arra következtethetünk, hogy a hisztonokat az állatok, növények és gombák közös prekurzorának korában optimalizálták (több mint 700 millió évvel ezelőtt). Bár azóta számtalan pontmutáció történt a hiszton génekben, mindegyikük nyilvánvalóan a mutáns organizmusok kihalásához vezetett.

2. A protaminok - a legegyszerűbb kis molekulatömegű fehérjék csoportja, amelyek 60–85% -os arginin tartalma miatt kifejezetten alapvető tulajdonságokkal rendelkeznek, jól oldódnak a vízben, hisztonok analógjai, de a DNS-t szorosabban csomagolják a gerinces spermiumokba, hogy elkerüljék a sejtmegosztás hiányosságait.

3. A prolaminok gabonafehérjék, 20–25% glutaminsavat és 10–15% prolint tartalmaznak, amelyek 60–80% -os alkoholban oldódnak, míg más fehérjék ezekben a körülmények között kicsapódnak. A prolaminokban szinte nincs lizin, amely jelentősen csökkenti a növényi fehérjék tápértékét.

4. A gluteinek - a növényi eredetű fehérjék is - a gabonafélék gluténjének nagy részét alkotják.

5. Az albuminok - a vérfehérjék, amelyek a vérfehérjék több mint felét alkotják, a globuláris fehérjék, vízben oldódó és gyenge sóoldatok, telített oldatban csapódnak ki (NH₄)₂SO₄, Az izoelektromos pont - 4,7, a vér pH-ján nagy negatív töltés van. A humán véralbumin egyetlen polipeptidláncból áll, amely 584 aminosav-maradékot tartalmaz, amelyek magas aszparaginsav- és glutaminsav-tartalommal rendelkeznek. A molekula három ismétlődő homológ domént tartalmaz, amelyek mindegyike hat diszulfid hidat tartalmaz. Feltételezhető, hogy az evolúció során ezt a fehérjét meghatározó gén kétszer duplikált. Az albumin a vér fő ozmotikus nyomását okozza (ezt onkotikusnak nevezik), és képes kötni a lipofil anyagokat, aminek következtében zsírsavakat, bilirubint, gyógyhatású anyagokat, néhány szteroid hormonot, vitamint, kalciumot és magnézium iont szállíthat. Albuminok léteznek növényi sejtekben, ahol nagy mennyiségű metionint és triptofánt jellemeznek.

6. Globulinok - globuláris plazmafehérjék, csak gyenge NaCl-oldatban oldódnak, telítetlen oldatban (NH₄)₂SO₄ kicsapódott, aminek következtében az albumintól elkülöníthetők. Az albumin és a globulinok aránya a vér fontos biokémiai jellemzője, amelyet állandó szinten tartanak. Az elektroforézis során a globulint több frakcióra osztják:

α₁ - antitripszin, antikimotripszin, protrombin, kortikoszteroidok transzcortin, progeszteron transzporter, tiroxin-transzferáló globulin;

α₂ - antitrombin, kolinészteráz, plazminogén, makroglobulin, kötő proteinázok és cinkionok szállítása, retinol-szállító fehérje, D-vitamin transzportfehérje;

β - transzferrin, vas hordozó, ceruloplasmin, réz hordozó, fibrinogén, nemi hormon hordozó globulin, transzcobalamin, B-vitamin hordozó₁₂, C-reaktív fehérje, amely aktiválja a komplement rendszert;

Vannak növényi globulinok is, amelyekre jellemző, hogy nagy mennyiségű arginin, aszparagin és glutamin van, és két frakcióból áll.

7. Scleroproteinek - vízben oldhatatlan vagy részlegesen oldódó fehérjék, semleges sók, etanol vizes oldatai és etanol és víz keverékei. Ezek fibrilláris fehérjék (keratinok, kollagén, fibroin stb.), Erősen ellenállnak a kémiai reagenseknek, a proteolitikus enzimek hatásának, és szerkezeti funkciót töltenek be a szervezetben.

8. Mérgező fehérjék - kígyómérgek, skorpiók, méhek toxinjai. Nagyon alacsony molekulatömegűek.

A komplex fehérjék olyan fehérjék, amelyek a hidrolízis során aminosavakká és nem fehérjékké bomlanak. Ha egy nem fehérje anyag erősen kapcsolódik a fehérje komponenshez, akkor ezt protetikai csoportnak nevezik.

A komplex fehérjék a nem fehérje komponenstől függően típusokra vannak osztva.

A kromoproteinek - protetikus csoportként színezett anyagot tartalmaznak.

Három csoportra oszlik:

a) hemoproteinek (vas-porfirinek) - hemoglobin, myoglobin, citokrómok, kataláz, peroxidáz,

c) flavoproteinek - FAD és FMN, amelyek az oxidoreduktázok részét képezik.

A metalloproteinek - a fehérjék mellett - egy vagy több fém ionjait tartalmazzák. Ezek közé tartoznak a nem-hémes vasat tartalmazó fehérjék, valamint a komplex enzimfehérjék fématomjával összehangolt fehérjék:

a) ferritin - egy nagy molekulatömegű vízben oldódó komplex fehérje, amely körülbelül 20% vasat tartalmaz, a lépben, a májban, a csontvelőben koncentrálva, a szervezetben a vas depó. A ferritinben lévő vas oxidált formában van (FeO-OH)₈· (FeO · PO₃H₂), és a vas atomok, amelyek a peptidcsoportok nitrogénatomjaihoz koherensen kötődnek;

b) a transzferrin - a β-globulin frakció része, 0,13% vasat tartalmaz, a vas hordozója a szervezetben. A vasatom a fehérjével kombinálódik a tirozin hidroxilcsoportjainak koordinációs kötéseivel.

Foszfor-fehérjék - foszforsavat tartalmazó fehérjék, amelyeket a hidroxilcsoportokhoz szerin és treonin észterkötéssel kötnek össze. A foszforsav-tartalom a foszfoproteinekben 1% -ot ér el. Táplálkozási funkciót készítünk, foszfort tárolva a csont és az idegszövet felépítéséhez.

A foszfoproteinek képviselői:

a) vitelin - tojássárgája fehér;

b) a halak ikhtulin - foszfoproteinje.

c) a kazeinogén, a tej foszfoproteinje, oldható só formájában van Ca 2+ -val, a tej koagulálásakor, a Ca 2+ leválasztás és a kazein kicsapódik;

Lipoproteinek - fehérjék, amelyek semleges zsírokat, szabad zsírsavat, foszfolipideket, koleszterideket tartalmaznak protetikai csoportként. A lipoproteinek a sejtmag citoplazmás membránjának és intracelluláris membránjának, a mitokondriumoknak, az endoplazmatikus retikulumnak a részét képezik, és szabad állapotban (főleg vérplazmában) is jelen vannak. A lipoproteineket különböző természetű nem kovalens kötések stabilizálják.

A plazma lipoproteinek jellegzetes szerkezetűek: belsejében egy nem-poláris lipideket (triacil-gliceridek, észterezett koleszterin) tartalmazó zsírcsepp (mag) van; a zsírcseppeket egy héj veszi körül, amely foszfolipideket és szabad koleszterint tartalmaz, amelynek poláris csoportjait vízbe fordítják, és a hidrofóbokat a magba merítik; a fehérje részt apoproteineknek nevezett fehérjék képviselik. Az apoproteinek döntő szerepet játszanak a lipoproteinek működésében: felismerő molekulákként szolgálnak a membránreceptorok és az alapvető enzimek és fehérjék számára, amelyek részt vesznek a lipidek metabolizmusában és metabolizmusában.

A plazma lipoproteinek több csoportra oszlanak:

- chilomikronok (CM), lipidek szállítása a bélsejtekből a májba és a szövetekbe;

- pre-β-lipoproteinek (nagyon alacsony sűrűségű lipoproteinek - VLDL) a májban szintetizált transzport lipidek;

- β-lipoproteinek (alacsony sűrűségű lipoproteinek - LDL), a koleszterint a szövetbe szállítják;

- α-lipoproteinek (nagy sűrűségű lipoproteinek - HDL), koleszterin szállítása a szövetekből a májba, a felesleges koleszterin eltávolítása a sejtekből, apoproteinek adása a maradék lipoproteinekhez.

Minél nagyobb a lipidmag, azaz a nem poláros lipidek nagyobb része, annál kisebb a lipoprotein komplex sűrűsége. A chilomikronok nem tudnak behatolni a vaszkuláris falba nagy méretük miatt, és HDL, LDL és részben VLDL is. Azonban a kis méret miatt a HDL könnyebben eltávolítható a falról a nyirokrendszeren keresztül, továbbá magasabb a fehérje és a foszfolipidek aránya, és gyorsabban metabolizálódik, mint a koleszterin és a triacil-glicerid LDL és a VLDL.

A glikoproteinek szénhidrátokat és származékaikat tartalmazzák, amelyek erősen kapcsolódnak a molekula fehérjéhez. A szénhidrát komponensek az informatív (immunológiai) funkción kívül jelentősen növelik a molekulák stabilitását a különböző kémiai, fizikai hatásokra és megvédik őket a proteázok hatásától.

A glikozilált fehérjék a leggyakrabban a citoplazmatikus membránon kívül vannak, és a sejtfehérjékből válnak ki. A szénhidrátkomponens és a különböző glikoproteinek fehérje-részei közötti kapcsolat a három aminosav egyikén keresztül történő kommunikáció útján történik: aszparagin, szerin vagy treonin.

A glikoproteinek magukban foglalják az összes plazmafehérjét, kivéve az albumint, a citoplazmatikus membrán glikoproteinjeit, néhány enzimet, néhány hormonot, a nyálkahártyák glikoproteinjeit, az antarktiszi halak vérellátását.

A glikoproteinek egy példája az immunglobulinok - az Y-alakú glikoproteinek családja, amelyben mindkét csúcs kötődik az antigénhez. Az immunoglobulinok a szervezetben membránfehérjék formájában vannak a limfociták felületén és szabad formában a vérplazmában (antitestek). Az IgG molekula két azonos nehéz lánc (H-lánc) és két azonos könnyű lánc (L-lánc) nagy tetramerje. Mindkét H-láncban kovalensen kötött oligoszacharid van. Az IgG nehéz láncok négy, V, C gömb doménből állnak₁, C₂, C₃, könnyű láncok - két V és C gömbölyű tartományból. A C betű konstans régiók, V - változó. Mind a nehéz láncokat, mind a könnyű láncot könnyű lánccal diszulfidhidak kötik össze. A belső területeket diszulfid hidak is stabilizálják.

A domének hossza körülbelül 110 aminosav maradék, és kölcsönösen homológiát mutatnak. Egy ilyen struktúra nyilvánvalóan a gén-duplikáció miatt keletkezett. Az immunglobulin molekula központi régiójában van egy csuklós régió, amely az antitestek molekuláris mobilitását biztosítja. Az immunoglobulinokat a papain enzim két F-re bontja_ab és egy f_c-egy töredék. Mindkét f_ab-a fragmensek a H-lánc egy L-láncából és N-terminális részéből állnak, és megtartják az antigén kötő képességét. F_c-a fragmens mindkét H-lánc C-terminális feléből áll. Az IgG ez a része a sejtfelszínhez való kötődés funkcióit végzi, kölcsönhatásba lép a komplement rendszerrel, és részt vesz az immunglobulinok sejteken keresztüli átvitelében.

A glükoforin, egy eritrocita membrán glikoprotein, körülbelül 50% szénhidrátot tartalmaz hosszú poliszacharid lánc formájában, amely kovalensen kapcsolódik a polipeptidlánc egyik végéhez. A szénhidrátlánc kifelé nyúlik ki a membrán külső részéből, antigéndeterminánsokat tartalmaz, amelyek meghatározzák a vércsoportot, továbbá vannak olyan területek is, amelyek bizonyos patogén vírusokat kötnek össze. A polipeptidlánc a membrán belsejében van elhelyezve, amely a glikoforin molekula közepén helyezkedik el, a hidrofób peptid régió áthalad a lipid kettősrétegen, a negatív töltésű glutamát és aszpartát poláris vége a citoplazmába merül.

Proteoglikánok - különböznek a glikoproteinektől a szénhidrát és a fehérje részarányban. A glikoproteinekben egy nagy fehérje molekula szénhidrát maradékokkal glikozilálódik, a proteoglikánok hosszú szénhidrát láncokból állnak (95%), ami kis mennyiségű fehérjéhez kapcsolódik (5%). A proteoglikánok a kötőszövet extracelluláris mátrixának fő anyaga, ezeket glikozaminoglikánoknak, mucopoliszacharidoknak is nevezik. A szénhidrátrészt lineáris, elágazó láncú polimerek képviselik, amelyek ismétlődő diszacharidegységekből állnak, és mindig tartalmazzák a glükózamin vagy a galaktózamin és a D- vagy L-iduronsav maradékait.

A proteoglikánok összetétele 0,04% szilíciumot tartalmaz, azaz 130-280 ismétlődő állati proteoglikán egységet képez ennek az elemnek az egyik atomja, a növényi királyság képviselői közül a pektinekben a szilícium tartalma körülbelül ötször magasabb. Úgy véljük, hogy az ortoszilinsav Si (OH)₄ reagál a szénhidrátok hidroxilcsoportjaival, így éterkötések képződnek, amelyek a hidak között szerepet játszhatnak:

A proteoglikánok néhány képviselője:

1. A hialuronsav nagyon elterjedt proteoglikán. Ez az állatok kötőszövetében, a szem üveges testében van jelen az ízületek szinoviális folyadékában. Ezenkívül különböző baktériumok szintetizálják. A hialuronsav fő funkciói a vízkötés az intercelluláris térben, a sejtek zselészerű mátrixban való megtartása, a kenőképesség és a sokkok lágyítására való képesség, a szöveti permeabilitás szabályozásában való részvétel. A fehérje aránya 1-2%.

A diszacharidegység egy glükuronsav-maradékból és egy N-acetil-glükózamin-maradékból áll, amelyet egy P (1 → 3) glikozid kötés köt, és a diszacharidegységeket egy p (1 → 4) glikozid kötéssel kapcsoljuk össze. A β (1 → 3) kötések jelenléte miatt a több ezer monoszacharid maradékot tartalmazó hialuronsavmolekula elfogadja a hélix konformációt. A spirál fordulatánál három diszacharid blokk van. A hélix külső oldalán elhelyezkedő glükuronsavmaradékok hidrofil karboxilcsoportjai kötődhetnek a Ca2 + ionokhoz. E csoportok erős hidratációja miatt a gélképződésben a hialuronsav és más proteoglikánok a víz térfogatát 10 000-szeresére kötik.

glükuronsav-maradék + N-acetil-glükózamin maradék

2. A kondroitin-szulfátok - különböznek a hialuronsavtól, hogy az N-acetil-glükózamin helyett N-acetil-galaktózamin-4 (vagy 6) -szulfátot tartalmaz. A kondroitin-4-szulfát elsősorban porc, csont, szaruhártya és embrió porcban található. Chondroitin-6-szulfát - a bőrben, inakban, szalagokban, köldökzsinórban, szívszelepekben.

3. A heparint, az emlősök vérének és nyirokjának véralvadásgátlóját, a hízósejtek szintetizálják, amelyek a kötőszövet egyik eleme. Kémiai szerkezetével egyesül proteoglikánokkal - a diszacharidegység a glükuronát-2-szulfát maradékból és az N-acetil-glükózamin-6-szulfát maradékból áll. A heparinok többféle típusa van, amelyek szerkezete kissé eltérő. A heparin erősen kötődik a fehérjéhez. A heparin és a kondroitin-szulfátok szénhidrátláncát a fehérjéhez kötődik egy O-glikozid kötésen keresztül, amely összeköti a fehérje molekula végső szénhidrátmaradékát és a szerin maradékot.

4. Murein - a baktériumsejtek fő szerkezeti poliszacharidja. A mureinben a p (1 → 4) helyzetben két különböző monoszacharid maradékai: N-acetil-glükózamin és N-acetil-muraminsav, a mureinre jellemző. Ez utóbbi egy egyszerű tejsav-észter N-acetil-glükóz-aminnal. A sejtfalban a tejsav karboxilcsoportja egy amidkötéssel kapcsolódik a penta-peptidhez, amely összeköti a murein egyes láncait egy háromdimenziós hálózati struktúrához.

A nukleoproteinek olyan komplex fehérjék, amelyekben a nukleinsavak nem fehérjék.

A sejtekben létező fehérjék sokfélesége ellenére a természet nem igazán választotta ki az aminosavak lehetséges kombinációit. A legtöbb fehérje korlátozott számú ősi génből származik.

Homológ fehérjéket nevezünk, amelyek ugyanazokat a funkciókat hajtják végre a különböző fajokban, például az összes gerinces hemoglobin oxigént szállít, és a citokróm c minden sejtben részt vesz a biológiai oxidációs folyamatokban.

A legtöbb faj homológ fehérjéi:

a) azonos vagy nagyon szoros molekulatömegű;

b) sok helyen ugyanazok az aminosavak, mint invariáns maradékok;

c) bizonyos pozíciókban jelentős különbségek vannak az aminosav-szekvenciában, az úgynevezett variábilis régiókban;

d) homológ szekvenciákat tartalmaznak - hasonló tulajdonságok halmaza az összehasonlított fehérjék aminosav-szekvenciájában; az azonos aminosavakon kívül ezek a szekvenciák aminosavcsoportokat tartalmaznak, bár fizikai-kémiai tulajdonságaikban eltérnek.

A homológ fehérjék aminosav-szekvenciájának összehasonlítása:

1) konzervatív, invariáns aminosavmaradékok fontosak ezeknek a fehérjéknek az egyedülálló térstruktúrájának és biológiai funkciójának kialakulásához;

2) a homológ fehérjék jelenléte a faj közös evolúciós eredetét jelzi;

3) a homológ fehérjékben a változó aminosavmaradékok száma arányos az összehasonlított fajok közötti filogenetikai különbségekkel;

4) bizonyos esetekben az aminosav-szekvencia kis változásai is okozhatnak zavarokat a fehérjék tulajdonságaiban és funkcióiban;

5) azonban az aminosav-szekvencia minden változása nem okoz zavarokat a fehérjék biológiai funkcióiban;

6) a proteinek szerkezetének és funkciójának a legnagyobb megsértése akkor fordul elő, amikor a fehérje-összecsukódás magjában lévő aminosavakat, amelyek az aktív centrum részét képezik, a polipeptidlánc metszéspontjában helyezik el a tercier szerkezet kialakulásakor.

A fehérjék családjaiba a polipeptidlánc homológ régióit tartalmazó fehérjék, hasonló konformáció és kapcsolódó funkciók vannak elkülönítve. Például a szerin proteinázok olyan fehérjék családja, amelyek proteolitikus enzimekként működnek. Néhány aminosavszubsztitúció ezeknek a fehérjéknek a szubsztrát-specifitásának változásához és a családon belüli funkcionális sokféleség kialakulásához vezetett.

194.48.155.252 © studopedia.ru nem a közzétett anyagok szerzője. De biztosítja a szabad használat lehetőségét. Van szerzői jog megsértése? Írjon nekünk | Kapcsolat.

AdBlock letiltása!
és frissítse az oldalt (F5)
nagyon szükséges

http://studopedia.ru/1_120804_prostie-i-slozhnie-belki.html

A fehérjék szerkezete. Fehérje szerkezetek: primer, szekunder, tercier és kvaterner. Egyszerű és összetett fehérjék

A fehérjék szerkezete. Fehérje szerkezetek: primer, szekunder, tercier és kvaterner. Egyszerű és összetett fehérjék

A "fehérjék" elnevezés abból ered, hogy sokan képesek fehérre fordulni, ha melegszik. A "fehérjék" név a "first" görög szóból származik, ami jelzi azok fontosságát a szervezetben. Minél magasabb az élő lények szervezeti szintje, annál változatosabb a fehérjék összetétele.

A fehérjéket olyan aminosavakból állítják elő, amelyek egy kovalens peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz: egy aminosav karboxilcsoportja és egy másik aminocsoportja között. Két aminosav kölcsönhatásában dipeptid képződik (két aminosavból származó görög peptidből hegesztve). Az aminosavak helyettesítése, kizárása vagy átrendeződése a polipeptidláncban új fehérjék megjelenését okozza. Például, ha csak egy aminosavat (glutamin és valin) cserélünk, súlyos betegség fordul elő - sarlósejtes anaemia, amikor az eritrociták eltérő formájúak és nem tudják elvégezni az alapvető funkcióikat (oxigénszállítás). Amikor peptidkötést alakítunk ki, egy vízmolekulát osztunk le. Az aminosavmaradékok számától függően:

- az oligopeptidek (di-, tri-, tetrapeptidek stb.) legfeljebb 20 aminosavmaradékot tartalmaznak;

- polipeptidek - 20-50 aminosavmaradék;

- fehérjék - több mint 50, néha ezer aminosavmaradék

A fizikai-kémiai tulajdonságok szerint a fehérjék hidrofilek és hidrofóbok.

A fehérjemolekula négy szintje van: a fehérjék ekvivalens térbeli struktúrái (konfigurációk, konformációk): primer, szekunder, tercier és kvaterner.

A fehérjék elsődleges szerkezete

A fehérjék elsődleges szerkezete a legegyszerűbb. A polipeptid lánc formája, ahol az aminosavak erős peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz. Az aminosavak kvalitatív és kvantitatív összetételével és szekvenciájával határozzuk meg.

Másodlagos fehérje szerkezet

A szekunder struktúrát elsősorban hidrogénkötések képezik, amelyek az NH csoport hidrogénatomjainak egy hélix görbülete és a másik CO csoportja oxigénje között képződnek, és a hélix mentén vagy a fehérje molekula párhuzamos hajtásai mentén irányulnak. A fehérje molekula részben vagy teljesen egy α-hélixbe van sodrva, vagy egy β-hajtogatott szerkezetet képez. A keratin fehérjék például egy α-hélixet alkotnak. A kendők, szarvak, hajok, tollak, körmök, karmok részei. A β-hajtogatott fehérjék a selyem részei. Az aminosav-gyökök (R-csoportok) a hélixen kívül maradnak. A hidrogénkötések sokkal gyengébbek, mint a kovalens kötések, de jelentős részük meglehetősen szilárd szerkezetet képez.

A fibrilláris fehérjék - a myosin, az aktin, a fibrinogén, a kollagén stb.

Tercier fehérje szerkezet

Tercier fehérje szerkezet. Ez a szerkezet állandó és egyedi minden fehérjéhez. Az R-csoportok mérete, polaritása, az aminosavak alakja és szekvenciája határozza meg. A polipeptid hélix egy bizonyos módon elfordul és illeszkedik. A fehérje harmadlagos szerkezetének kialakulása a fehérje-globulus (a latin. Globulus - a labda) speciális konfigurációjának kialakulásához vezet. A kialakulását a nem kovalens kölcsönhatások különböző típusai okozzák: hidrofób, hidrogén, ionos. A cisztein aminosavmaradékok között diszulfid hidak képződnek.

A hidrofób kötések gyenge kötések a nem poláros oldalláncok között, amelyek az oldószer-molekulák kölcsönös visszahúzódásából erednek. Ebben az esetben a fehérjét úgy csavarjuk, hogy a hidrofób oldalláncok mélyen a vízbe merüljenek, és megvédjék a vízzel való kölcsönhatástól, és az oldalsó hidrofil láncok kívül vannak.

A legtöbb fehérje harmadlagos szerkezettel rendelkezik - globulinnal, albuminnal stb.

Kvaterner fehérje szerkezet

Kvaterner fehérje szerkezet. Az egyes polipeptidláncok kombinációja eredményeként alakul ki. Együtt funkcionális egységet alkotnak. A kötések típusa eltérő: hidrofób, hidrogén, elektrosztatikus, ionos.

Az elektrostatikus kötések az aminosavmaradékok elektronegatív és elektropozitív radikái között keletkeznek.

Egyes fehérjék esetében az alegységek globuláris elhelyezése jellemző - ezek a gömb alakú fehérjék. A globuláris fehérjék könnyen oldhatók vízben vagy sóoldatokban. Több mint 1000 ismert enzim tartozik a globuláris fehérjékhez. Globális fehérjék közé tartoznak bizonyos hormonok, antitestek, transzportfehérjék. Például egy komplex hemoglobin molekula (vérvérsejt-fehérje) egy globuláris fehérje, és négy globinok makromolekulájából áll: két α-láncból és két β-láncból, amelyek mindegyike egy vasat tartalmazó hémhez kapcsolódik.

Más fehérjéket koaleszcenciával jellemeznek spirális szerkezetekben - ezek a fibrilláris (a latin. Fibrilla-rostos) fehérjék. Számos (3-7) α - hélix együtt összeolvad, mint a kábel szálak. A rostos fehérjék vízben oldhatatlanok.

A fehérjék egyszerű és összetettek.

Egyszerű fehérjék (fehérjék)

Az egyszerű fehérjék (fehérjék) csak aminosavmaradékokból állnak. Az egyszerű fehérjék közé tartoznak a globulinok, az albumin, a glutelinek, a prolaminok, a protaminok, a sapkák. Az albumin (például a szérumalbumin) vízben oldódik, a globulinok (például antitestek) vízben oldhatatlanok, de bizonyos sók (nátrium-klorid stb.) Vizes oldataiban oldódnak.

Komplex fehérjék (fehérjék)

A komplex fehérjék (proteidek) az aminosavmaradékok mellett más természetű vegyületeket is jelentenek, amelyeket protetikai csoportnak neveznek. Például a metalloproteinek olyan fehérjék, amelyek nem-hem vasat tartalmaznak, vagy fématomokkal kötődnek (a legtöbb enzim), a nukleoproteinek fehérjék, amelyek nukleinsavakhoz kapcsolódnak (kromoszómák, stb.), A foszfoproteinek olyan fehérjék, amelyek foszforsavmaradékot tartalmaznak (tojásfehérjék) sárgája, stb., glikoproteinek - fehérjék szénhidrátokkal (néhány hormon, antitest stb.), kromoproteinek - pigmenteket tartalmazó fehérjék (mioglobin, stb.), lipoproteinek - lipideket tartalmazó fehérjék a membránok összetételében).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Mit tartalmaz a fehérje? Példák egyszerű és összetett fehérjékre. Egyszerű fehérjék példák

Mit tartalmaz a fehérje? Példák egyszerű és összetett fehérjékre

Elképzelni a fehérjék fontosságát, elég felidézni Friedrich Engels jól ismert mondatát: „Az élet a fehérje testek létezésének módja”. Valójában a Földön ezek az anyagok a nukleinsavakkal együtt az élő anyag minden megnyilvánulását okozzák. Ebben a tanulmányban megtudjuk, hogy mi a fehérje, megvizsgáljuk, milyen funkciót végez, és meghatározza a különböző fajok szerkezeti jellemzőit is.

Peptidek - erősen szervezett polimerek

Valójában mind a növényi, mind az állati élő sejtekben a fehérjék kvantitatívan dominálnak más szerves anyagokkal szemben, és a legkülönfélébb funkciókat is ellátják. Részt vesznek számos nagyon fontos sejtes folyamatban, mint például a mozgás, védelem, jelzés stb. Például az állati és emberi izomszövetben a peptidek a szárazanyag tömegének 85% -át, a csontokban és a dermában 15-50% -át teszik ki.

Minden sejt- és szövetfehérje aminosavból (20 fajból) áll. Az élő szervezetekben lévő számuk mindig húsz fajnak felel meg. A peptid monomerek különböző kombinációi különböző fehérjéket alkotnak a természetben. A 2x1018 lehetséges faj csillagászati ​​számával számítják ki. A biokémia területén a polipeptideket nagy molekulatömegű biológiai polimereknek nevezik - makromolekuláknak.

Aminosavak - fehérje monomerek

Ezeknek a kémiai vegyületeknek mind a 20 fajtája a fehérjék szerkezeti egységei és az Nh3-R-COOH általános képlettel rendelkeznek. Ezek amfoter szerves anyagok, amelyek képesek mind az alapvető, mind a savas tulajdonságok megjelenítésére. Nemcsak az egyszerű fehérjék, hanem komplexek is tartalmazzák az úgynevezett esszenciális aminosavakat. A nélkülözhetetlen monomerek, mint például a valin, a lizin, a metionin, csak bizonyos típusú fehérjékben találhatók.

Ezért a polimer jellemzésénél nemcsak a fehérjéből álló aminosavak számát veszik figyelembe, hanem a monomereket peptidkötésekkel egy makromolekulához kapcsolják. Azt is hozzátesszük, hogy a cserélhető aminosavak, mint az aszparagin, a glutaminsav, a cisztein önállóan szintetizálhatók az emberi és állati sejtekben. A baktériumok, növények és gombák sejtjeiben a fehérjék helyettesíthetetlen monomerei képződnek. Heterotróf szervezetekbe jutnak csak élelmiszerrel.

Hogyan képződik a polipeptid?

Mint tudjuk, 20 különböző aminosav kombinálható sok különböző fehérje molekulába. Hogyan monomerek kötődése egymáshoz? Kiderült, hogy a közeli aminosavak karboxil- és amincsoportjai kölcsönhatásba lépnek egymással. Az úgynevezett peptidkötések képződnek, és a vízmolekulák a polikondenzációs reakció melléktermékeként szabadulnak fel. A kapott fehérje molekulák aminosavmaradékokból és ismétlődő peptidkötésekből állnak. Ezért ezeket polipeptideknek is nevezik.

Gyakran a fehérjék nem tartalmazhatnak egy, de több polipeptid láncot egyszerre, és több ezer aminosavmaradékból állhatnak. Ezen túlmenően az egyszerű fehérjék, valamint a proteidek megnehezíthetik térbeli konfigurációjukat. Ez nemcsak az elsődleges, hanem a másodlagos, harmadlagos és még a kvaterner struktúrát is létrehozza. Fontolja meg ezt a folyamatot részletesebben. Folytatva tanulmányozva, hogy mi a fehérje, nézzük meg, hogy a makromolekula milyen konfigurációt tartalmaz. Megállapítottuk, hogy egy polipeptidlánc sok kovalens kémiai kötést tartalmaz. Ezt a struktúrát elsődlegesnek nevezik.

Fontos szerepet tölt be az aminosavak mennyiségi és minőségi összetételében, valamint a vegyületek szekvenciájában. A szekunder szerkezet a spirál kialakulásának idején történik. Ezt számos újonnan kialakuló hidrogénkötés stabilizálja.

Magasabb szintű fehérje szervezet

A tercier struktúra a spirál csomagolásának eredményeként jelenik meg - egy gömb, például az izomfehérje myoglobinnak pontosan ez a térbeli szerkezete van. Ezt mind az újonnan kialakított hidrogénkötések, mind a diszulfidhidak támogatják (ha a protein molekulában több ciszteinmaradék van). A kvaterner forma több fehérje gömböcskék egyetlen szerkezetbe történő egyszerre történő kombinálásának eredménye, például újfajta kölcsönhatások, például hidrofób vagy elektrosztatikus úton. A peptidek mellett a nem fehérjék is szerepelnek a kvaterner szerkezetben. Ezek lehetnek magnézium-, vas-, réz- vagy ortofoszfát- vagy nukleinsavak maradékai, valamint lipidek.

A fehérje bioszintézisének jellemzői

Korábban kiderült, hogy mi a fehérje. Az aminosavak egy sorából épül fel. A polipeptidláncba való összeszerelésük a növényi és állati sejtek nem membrán organellumaiban található. A bioszintézis folyamatában az információs és transzport RNS molekulák is részt vesznek. Az előbbi a fehérjeszerkezet mátrixa, az utóbbi pedig különböző aminosavakat szállít. A sejtbioszintézis folyamatában dilemma keletkezik, nevezetesen, hogy a fehérje nukleotidokból vagy aminosavakból áll? A válasz egyértelmű - mind az egyszerű, mind a komplex polipeptidek amfoter szerves vegyületekből - aminosavakból állnak. A sejt életciklusában a tevékenység időtartama van, amikor a fehérjeszintézis különösen aktív. Ezek az úgynevezett J1 és J2 fázisfázisok. Ekkor a sejt aktívan növekszik, és nagy mennyiségű építőanyagra van szüksége, ami fehérje. Ezen túlmenően, a mitózis következtében, amely két lánysejt kialakulásával végződik, mindegyiknek nagy mennyiségű szerves anyagra van szüksége, ezért a sima endoplazmatikus retikulum csatornáin aktív lipidek és szénhidrátok szintézise van, és a granulált XPS-en fehérjéket szintetizálnak.

Fehérje funkciók

Tudva, hogy mi a fehérje, lehet megmagyarázni mind a fajok óriási sokféleségét, mind az ezen anyagok egyedi tulajdonságait. A fehérjék számos funkciót töltenek be a sejtben, például az építőiparban, mivel az összes sejt és szervoid membránjai közé tartoznak: mitokondriumok, kloroplasztok, lizoszómák, a Golgi komplex, és így tovább. Peptidek, mint például a gamoglobulinok vagy antitestek, olyan védőfunkciókat hordozó egyszerű fehérjék példái. Más szóval, a celluláris immunitás az ilyen anyagok hatásának eredménye. A hemocianin komplex fehérje, valamint a hemoglobin, az állatokban transzport funkciót hajt végre, azaz oxigént hordoz a vérben. A sejtmembránokat alkotó jelzőfehérjék a sejtet a citoplazmájába kerülő anyagokról tájékoztatják. A peptid albumin felelős az alapvető vérparaméterekért, például a véralvadási képességért. Ovalbumin csirke tojásfehérje tárolódik a sejtben, és a tápanyagok fő forrása.

Fehérjék - a sejt-citoszkeleton alapja

A peptidek egyik fontos funkciója az. Nagyon fontos az élő sejtek alakjának és térfogatának megőrzése. Az úgynevezett submembrán struktúrák - a mikrotubulusok és a mikroniti összefonódás - alkotják a sejt belső vázát. A kompozíciójukban szereplő fehérjék, például tubulin, könnyen zsugorodhatnak és nyúlhatnak. Ez segíti a cellát, hogy különböző mechanikai deformációk során megőrizze alakját.

A növényi sejtekben a hialoplazma fehérjéi mellett a citoplazma szálai, a plazmodma is támogató funkciót látnak el. A sejtfalban lévő pórusokon áthaladva meghatározzák a növényi szövetet képező szomszédos sejtstruktúrák közötti kapcsolatot.

Enzimek - fehérje jellegű anyagok

A fehérjék egyik legfontosabb tulajdonsága a kémiai reakciók sebességére gyakorolt ​​hatása. A fő fehérjék részleges denaturációra képesek - a makromolekula egy harmadlagos vagy kvaterner struktúrában történő lebontása. A polipeptidlánc nem pusztul el. A részleges denaturáció a fehérje jel- és katalitikus funkcióinak alapját képezi. Az utóbbi tulajdonság az enzimek azon képessége, hogy befolyásolják a sejt biokémiai reakcióinak sebességét a sejt magjában és citoplazmájában. A peptideket, amelyek ellenkezőleg, csökkentik a kémiai folyamatok sebességét, nem enzimeknek, hanem inhibitoroknak nevezik. Például az egyszerű katalázfehérje olyan enzim, amely felgyorsítja a hidrogén-peroxid toxikus anyagának szétválasztását. Ez számos kémiai reakció végterméke. A kataláz felgyorsítja semleges anyagokra való felhasználását: víz és oxigén.

A fehérjék tulajdonságai

A peptideket sokféleképpen osztályozzák. Például a víz vonatkozásában ezek hidrofil és hidrofób anyagok lehetnek. A hőmérséklet a fehérjemolekulák szerkezetét és tulajdonságait is különböző módon befolyásolja. Például a keratin fehérje - a körmök és a haj összetevője ellenáll az alacsony és a magas hőmérsékletnek is, azaz hőstabil. De a már korábban említett ovalbumin fehérje 80-100 ° C-ra való melegítéskor teljesen elpusztul. Ez azt jelenti, hogy elsődleges szerkezete aminosavmaradékokra van osztva. Ezt a folyamatot pusztításnak nevezik. Bármilyen körülmények között is létrejönünk, a fehérje nem térhet vissza natív formájába. A motorfehérjék - az aktin és a milosin jelen vannak az izomrostokban. Alternatív összehúzódásuk és relaxációjuk az izomszövet munkája.

1.10.1. Egyszerű fehérjék (fehérjék)

A fehérjék (egyszerű fehérjék) csak aminosavakból álló fehérjéket tartalmaznak.

Ezeket csoportokba osztják, az aminosav-összetétel fizikai-kémiai tulajdonságaitól és jellemzőitől függően. Az egyszerű fehérjék következő csoportjait különböztetjük meg:

Az albuminok az emberi test szöveteiben a fehérjék széles körben elterjedt csoportja.

Ezek viszonylag alacsony molekulatömegűek 50-70 ezer d. A fiziológiás pH-tartományban lévő albuminok negatív töltéssel rendelkeznek, mivel összetételük magas glutaminsavtartalma miatt az izoelektromos állapotban van, pH 4,7-nél. Az alacsony molekulatömegű és kifejezett töltéssel rendelkező albumin az elektroforézis során megfelelően magas sebességgel mozog. Az albumin aminosav összetétele változatos, az esszenciális aminosavak teljes készletét tartalmazzák. Az albuminok erősen hidrofil fehérjék. Ezek desztillált vízben oldódnak. Az albumin molekula körül egy erős hidratáló héj képződik, ezért az oldatokból való sózáshoz magas 100% -os ammónium-szulfát-koncentráció szükséges. Az albuminok strukturális, transzportfunkciót végeznek a szervezetben, részt vesznek a fiziko-kémiai vérállandók fenntartásában.

A globulinok a fehérjék széles körben elterjedt heterogén csoportja, általában albuminnal társítva. Nagyobb molekulatömegük van, mint az albumin - akár 200 ezer vagy annál több, így lassabban mozognak az elektroforézis során. A globulinok izoelektromos pontja 6,3 - 7 értékű. Különböző aminosavakban különböznek. A Globulinok nem oldódnak desztillált vízben, de oldódnak a KCl, NaCl 5–10% -os sóoldataiban. A globulinok kevésbé hidratáltak, mint az albumin, és ezért az oldatokból már ammónium-szulfáttal 50% -os telítettség mellett sózottak. A szervezetben lévő globulinek főként szerkezeti, védő, szállítási funkciói vannak.

A hisztonok kis molekulatömegűek (11-24 ezer in.). A lizin és az arginin lúgos aminosavakban gazdag, ezért az izoelektromos állapotban erősen lúgos közegben, pH = 9,5 - 12 értéken van. Fiziológiai körülmények között a hisztonok pozitív töltéssel rendelkeznek. Különböző típusú hisztonokban az arginin és a lizin tartalma változik, ezért 5 osztályba sorolhatók. Az N1 és H2 hisztonok lizinben gazdagok, a H3 hisztonok arginin. A hisztonmolekulák polárisak, nagyon hidrofilek, így alig sózottak ki az oldatokból. A sejtekben a pozitív töltésű hisztonok rendszerint negatív töltésű DNS-hez kapcsolódnak a kromatin összetételében. A kromatinban a hisztonok alkotják azt a magot, amelyen a DNS-molekula sebezhető. A hisztonok fő funkciói strukturális és szabályozói.

Protamin - kis molekulatömegű lúgos fehérjék. Molekulatömege 4-12 ezer d. A protaminok legfeljebb 80% arginint és lizint tartalmaznak. Ezek az ilyen nukleoproteinek összetételében szerepelnek a halakból, mint a crupein (hering), makréla (makréla).

Prolaminok, glutelinek a glutaminsavban gazdag növényi fehérjék (legfeljebb 43%) és hidrofób aminosavak, különösen a prolin (legfeljebb 10-15%). Az aminosav-összetétel sajátosságai miatt a prolaminok és glutelinek nem oldódnak vízben és sóoldatokban, hanem 70% -os etanolban oldódnak. A prolaminok és a glutelinek a gabonafélék élelmiszer-fehérjéi, amelyek az úgynevezett gluténfehérjéket alkotják. A glutén fehérjék közé tartozik a sekalin (rozs), a gliadin (búza), a hordein (árpa), az avenin (zab). Gyermekkorban a gluténfehérjék intoleranciája lehet, amely ellen a bél limfoid sejtjeiben antitesteket termelnek. A glutén enteropátia fejlődik, csökken a bél enzimek aktivitása. Ebben a tekintetben a gyermekeknek ajánlott 4 hónapos kor után bevinni a gabonaféléket. Ne tartalmazzon rizs és kukorica gluténfehérjéket.

Proteinoidok (fehérjetartalmú) - fibrilláris, vízben oldhatatlan fehérjék a támasztó szövetekben (csontok, porc, inak, kötések). Ezeket kollagén, elasztin, keratin, fibroin képviseli.

A kollagén (szülési ragasztó) - a testben széles körben elterjedt fehérje, az összes test fehérje egyharmadát teszi ki. A csontok, porcok, fogak, inak és egyéb kötőszövetek közé tartoznak.

A kollagén aminosav-összetételének sajátosságai közé tartozik különösen a magas glicin-tartalom (az összes aminosav 1/3-a), a prolin (az összes aminosav 1/4) és a leucin. A kollagén összetétele ritka aminosavakat tartalmaz: hidroxiprolint és hidroxi-lizint, de nincsenek ciklikus aminosavak.

A kollagén polipeptidláncok körülbelül 1000 aminosavat tartalmaznak. A kollagénnek több típusa van, attól függően, hogy a különböző polipeptidláncok milyen kombinációban vannak. A kollagén fibril-képző típusok közé tartozik az első típusú kollagén (a bőrben uralkodik), a második típusú kollagén (dominál a porcban) és a harmadik típusú kollagén (a hajókban dominál). Újszülötteknél a kollagén nagy részét a III. Típusú, a II. És I. típusú felnőttek képviselik.

A kollagén másodlagos szerkezete egy speciális „törött” alfa-spirál, a tekercsben 3,3 aminosav illeszkedik. A hélix hangmagassága 0,29 nm.

A kollagén három polipeptidláncát egy hármas csavart kötéllel rögzítik, melyet hidrogénkötések rögzítenek, és a kollagénszálas - tropocollagen szerkezeti egységét képezik. A tropokollagén szerkezetek párhuzamosan vannak elrendezve, hosszúságban eltolva, kovalens kötésekkel rögzítve, és kollagénszálakat képeznek. A kalciumot a tropokollagén közötti időközönként a csontszövetbe helyezik. A kollagén szálak szénhidrátokat tartalmaznak, amelyek stabilizálják a kollagén kötegeket.

Keratinok - haj, fehérjék. Nem oldódnak sók, savak, lúgok oldataiban. A keratinek összetételében van egy olyan frakció, amely nagy mennyiségben tartalmaz seroszodorizáló aminosavakat (legfeljebb 7 - 12%), diszulfid hidakat képezve, ami nagy szilárdságot biztosít ezeknek a fehérjéknek. A keratinok molekulatömege nagyon magas, elérve a 2.000.000 d-et. A keratineknek α-szerkezete és β-szerkezete lehet. Az α - keratinokban három α - hélixet kombinálunk egy szuperkilétté, protofibrileket képezve. A protofibrileket profibrilekké, majd makrofibrillekké kombináljuk. Példa a β-keratinokra a fibroin selyem.

Az elasztin rugalmas rostok, szalagok, inak fehérje. Az elasztin vízben nem oldódik, nem képes duzzanatra. Az elasztinban a glicin, a valin és a leucin aránya magas (legfeljebb 25-30%). Az elasztin a terhelés hatására nyúlik, és a terhelés eltávolítása után helyreállítja a méretét. Az elasztin rugalmassága a lizin aminosav részvételével nagyszámú elasztin keresztkötés jelenlétével van összefüggésben. Két lánc egy lizil-norleucin-összeköttetést képez, négy lánc egy linket képez - desmosine.

kémiai fehérjék

A PROTEINS nitrogén-tartalmú, nagy molekulatömegű szerves anyagok, amelyek komplexek

a molekulák összetétele és szerkezete.

A fehérjét aminosavak komplex polimerének tekinthetjük.

A fehérjék az összes élő szervezet részét képezik, de különösen fontos szerepet játszanak

állati szervezetekben, amelyek a fehérjék bizonyos formáiból állnak (izom, t

szövetek, belső szervek, porc, vér).

A növények a fehérjéket (és az a-aminosav alkotórészeit) szén-dioxidból szintetizálják.

CO2-gáz és H2O-víz a fotoszintézis, asszimiláció miatt

más fehérjeelemek (nitrogén N, foszfor P, kén S, vas Fe, magnézium Mg)

oldható sók a talajban.

Az állati organizmusok többnyire kész élelmiszerekből és azokból készülnek

a bázis a testük fehérjéit alkotja. Számos aminosav (esszenciális aminosavak)

állati szervezetek által közvetlenül szintetizálhatók.

A fehérjék jellegzetessége azok sokfélesége

a molekulájukban lévő kapcsolatok száma, tulajdonságai és módszerei

aminosavak. A fehérjék a biokatalizátorok - enzimek - funkcióját végzik,

a testben a kémiai reakciók sebességének és irányának szabályozása. az

Nukleinsavakkal rendelkező komplex növekedési funkciókat és transzfert biztosít

az örökletes tulajdonságok az izmok és a testmozgás strukturális alapja

A fehérje molekulák ismétlődő C (O) -NH amid kötéseket tartalmaznak

peptid (az orosz biokémikus A.Ya. Danilevsky elmélete).

Így egy fehérje egy száz vagy több polipeptid

http://rinnipool.ru/raznoe/prostye-belki-primery.html