A fehérjék szükségesek az emberi test sejtjeinek építéséhez, feleslege nem tárolódik a szervezetben, mint például a túlzott szénhidrátok és zsírok. A sejtek táplálása segíti a metabolizmus fenntartását a kívánt szinten.

A fehérje egy olyan lánc, amely az emésztőrendszerben lebomlik és belép a vérbe. Nem minden aminosavat szintetizál az emberi test, ezért szükséges, hogy az élelmiszer fehérjetermékeket tartalmazzon.

Mi kapcsolódik a fehérjetartalmú élelmiszerekhez? Ezek főként növényi és állati eredetű termékek, csak természetes termékek. Az úgynevezett "hús" sovány félkész termékek - kolbász, kolbász és mások - szinte nincs fehérje, többnyire csak gyors szénhidrát.

Fehérje-étel, a kötelező napi étrendben szereplő termékek listája.

Egy személynek enni kell:

• Csirke hús.
• Tojás csirkék.
• Marha.
• Tej.
• Sajtot.
• Túrós.
• Sertés.
• Nyúl.
• Napraforgómag.
• Garnélarák, rákok, rákok.
• Hajdina.
• Vörös hal.
• Birka.
• Lencse.
• Diót.
• Bab.
• Millet.
• Soy.
• Mandula.
• Mogyoró.
• Sturgeon kaviár.

Hogyan kombinálható az élelmiszer:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Milyen anyagok tartoznak a fehérjékhez

Fehérje besorolás

Valamennyi, a természetben található fehérje-vegyület két nagy csoportra oszlik: egyszerű ─ fehérjék és komplex ─ fehérjék. Az egyszerű fehérjék csak aminosavakat tartalmaznak. A komplex fehérjék összetétele az aminosavakon kívül különböző természetű anyagokat is tartalmaz: szénhidrátok, lipidek, pigmentek, nukleinsavak stb.

Az alábbi táblázatban az állati szövetekben található fehérjék fő képviselőit adjuk meg.

Albuminek, hisztonok, protaminok, nukleotidok, kromoproteinek, glükoproteinek, globulinok, szkleroproteinek foszfoproteidjei, lipoproteinek

Egyszerű fehérjék (fehérjék)

Albumin és globulinok

Az albuminok és a globulinok széles körben elterjedtek a természetben. Sokan közülük a vérplazmában, a tej szérumában és a szervezetek szövetében van. Az albumin és a globulin közötti szérumban egy bizonyos in albumin-globulin együttható (A / G) van. Az albuminok eltérnek az alacsony glicokolban és a nagy mennyiségű kéntartalmú aminosavakban levő globulinoktól. Az albuminok vízben könnyen feloldódnak, míg a vízben lévő globulinok gyakorlatilag oldhatatlanok, de könnyen oldódnak a gyenge sókoncentrációjú oldatokban, és ezt az albumint a globulinoktól elválasztják. Az albuminok kisebb mértékben diszpergált állapotban vannak, mint a globulinok, ezért nehezebb a kicsapódás. Molekulatömege kisebb, mint a globulinoké.

A fehérje-készítmények megszerzésének gyakorlatában az ammónium-szulfát sózása gyakrabban történik. Tehát, hogy anti-toxikus szérumot (anti-diftéria, anti-poliemilitis, anti-pertussis stb.) Kapjunk, a fehérjék ammónium-szulfáttal történő kicsapására szolgáló eljárást alkalmazunk, mivel az antitoxinok a kémiai természetük alapján a vér α-globulinjai.

A Muller kénjelölt albuminmolekulával végzett kísérletek 1954-ben igazolták az albulin globulinná történő átalakulását. A biológiai folyadékok (vér, gerincfolyadék) mindig tartalmaznak több albumint, mint a globulinok.

A hisztonok széles körben eloszlanak a természetben, összetett fehérjék részeként, főleg nukleáris fehérjékben.

Molekulatömege szignifikánsan alacsonyabb, mint az albumin és a globulinok - körülbelül 14 300. Ezek főleg diamino-savakból, argininből, hisztidinből és lizinből állnak, és nagyon kevés triptofán- és kéntartalmú aminosavat tartalmaznak. A diamino-savak miatt ezek a fehérjék nagymértékben lúgosak.

Megállapították, hogy a hisztonok fehérjék, amelyek 80% -ban hexon bázisokból állnak, azaz 6 szénatomot tartalmazó aminosavakból - arginin, lizin és hisztidin. A hisztonok képviselője a globin fehérje, amely a hemoglobin vérfehérje része. A hisztidin molekulán keresztül ez a fehérje hemhoz kötődik, ami hemoglobint képez.

A protaminokat 1868-ban felfedezték a sperma Misher, és 1886-ban Kossel megpróbálta megmagyarázni fehérje természetüket. A molekulatömeg 2000 és 10 000 között van. A nitrogén tartalom 30%, míg más egyszerű nitrogénfehérjékben csak 16-17%. Ezeknek a fehérjéknek a fő magja egy arginin-peptidlánc, így könnyen reagálnak savas természetű vegyületekkel.

A közelmúltban nagy jelentőséget tulajdonítanak a szkleroproteinekhez tartozó fehérjéknek. Ezek a fehérjék nehezen oldódnak vízben és sóoldatokban, és szinte nincsenek kitéve az enzimeknek. Az ilyen fehérjéknek különleges rugalmasságuk és szilárdságuk van. Ezek közé tartoznak a keratinok - bőrfehérjék és kollagének - kötőszövetfehérjék. Ezek a fehérjék a legnagyobb mennyiségű monoamino-monokarbonsav-aminosavat tartalmazzák.

A keratinok bőrből, hajból, szarvakból és kanokból származnak. Nagyon fontos védelmi funkciót látnak el. A keratinok sok aminosav cisztint tartalmaznak.

A kollagén kötőszövetből izolált fehérje. A kollagén összetétele nem cisztin, tirozin és triptofán, ezért nem teljes fehérje (zselatin, mint a kollagén, izolálódik a kötőszövetről, és szintén hibás fehérje).

A szkleroprotein csoportba tartoznak a fibroin, gyökér és szivacs. A fibroint selyemhernyók alkotják, és 44% glicokol, 26% alanin, 13, 6% szerin és 13% tirozint tartalmaz.

A cornein a korallok csontvázában található, és a szivacs a tengeri szivacsokból izolált. Mindkét fehérje jódban és brómban gazdag. Már 1896-ban a tengeri szivacsokból izoláltuk a jódotorgonsavat, amely 3-5-diódotirozin.

A komplex fehérjék csoportja olyan vegyületeket tartalmaz, amelyek hidrolizálva nemcsak aminosavakká, hanem a nem-fehérje-részekre is bomlanak.

A múlt század végén a németországi Hoppe-Zeiler laboratóriumában Misher izolált egy anyagot a sperma magjából, amelyet nukleinnak nevezett. A magban a fő rész a fehérjék. Később kiderült, hogy ezek a fehérjék a hisztonok és protaminok csoportjába tartoznak, amelyek alkáli tulajdonságokkal rendelkeznek.

A modern kutatások szerint a sejtek citoplazmájában a nukleoproteinek is megtalálhatók.

A nukleoproteinek a biológiailag legjelentősebb fehérjék közé tartoznak: a sejtosztódási folyamatokhoz és az örökletes tulajdonságok átadásához kapcsolódnak; a szűrhető magokból

vírusok, amelyek betegséget okoznak.

A nukleoproteinek fehérjéből és nukleinsavakból állnak. A nukleinsavak olyan komplex vegyületek, amelyek egyszerű nukleinsavakká (mononukleotidok) bomlanak le, amelyek nitrogénbázisokból, szénhidrátokból (pentózok) és foszforsavból épülnek fel.

A nukleotidok purin- és pirimidin-bázisok - adenin (6-amino-purin), guanin (2-amino-6-hidroxi-purin), citozin (2-hidroxi-6-pirimidin), uracil (2, 6-dioxi-pirimidin) származékai. timin (2, 6-dioxi-5-metil-pirimidin).

Nukleinsavszerkezet

Az egyszerű nukleinsavak (nukleotidok) szerkezetét jelenleg jól tanulmányozták. Megállapítottuk, hogy a hidrolízis során az adenilsav szénhidrát (pentóz), foszforsav és nitrogénbázis - adenin - bomlik. Adenilsav-izomszövetben a foszforsav a ribóz 5. szénatomján helyezkedik el.

Az adenil-savak - az AMP, az ADP és az ATP fontos szerepet játszanak az anyagcserében.

Öt típusú nukleotid található a polinukleinsavakban, az RNS-ben és a DNS-ben, ezek az adenil, guanil, citidikus, uridil és tiamidilsavak. Ezeket a savakat egyenértékű polinukleotidokban tartalmazzák. Szabad formában ezek a savak megtalálhatók és tartalmazhatnak egy, két és három foszforsav maradékot. Ebben a vonatkozásban megkülönböztetjük a nukleotidok mono-, di- és triofoszfor-származékait.

Watson és Crick, a DNS összetételét és szerkezetét tanulmányozva azt a gondolatot fogalmazta meg, hogy a DNS-molekula egy kettős, két tengelye körül csavart két nukleotid lánc hélixe. Ugyanakkor a purin bázisok egyike a pirimidin bázissal szemben.

A kutatók kimutatták, hogy a spirál egyik fordulata tíz bázispárot tartalmaz, míg az egyik lánc bázisszekvenciája teljesen meghatározza a szekvenciát egy másikban. Ez lehetővé teszi számunkra, hogy megértsük, hogy a kémiailag specifikus élőanyagok szaporodása a sejtmegosztási folyamatban megtörténjen.

Kezdetben a hélix kicsapódik, majd a polinukleotid láncok szétválnak és egymástól távolodnak. A környezetből a megfelelő mononukleotidok hozzáadása következik be, amely két új hélix kialakulásával zárul. Ez a folyamat végtelenül megismétlődik.

A dezoxiribonukleinsavat nukleárisnak nevezik, mert a sejtmagban sokat tartalmaz, és a ribonukleinsavat protoplazmának nevezik, mert sok a sejtek protoplazmájában.

A polinukleinsavak izomerizációja az egyszerű nukleinsavak váltakozás sorrendjétől függ.

Különösen fontos szerepet játszanak két polinukleinsav: ribonukleinsav (RNS) és deoxiribonukleinsav (DNS).

Ahogy a neve is mutatja, ezek a savak szénhidrát komponensekben különböznek egymástól. Az RNS ribóz, DNS - deoxiribóz, azaz ribóz, amelyben C2 oxigénatom nincs. A timint nem találták az RNS-ben, és az uracil nem található a DNS-ben.

Megállapították, hogy az RNS legfeljebb 4000-5000 mononukleotidot tartalmaz, a DNS sokkal több, mivel molekulatömege eléri a 2 milliót. A mononukleotidok láncokban és RNS- és DNS-molekulákban találhatók.

Az RNS és a DNS minden molekulája szigorúan rendezett szerkezetű, azaz a mononukleotidok váltakozása.

Jelenleg a DNS-t génnek, azaz egy szervezet örökletes tulajdonságainak átvitelét okozó vegyületnek tekintjük.

A kromoproteinek közé tartoznak a komplex fehérjék, amelyek a fehérjék mellett nem fehérje komponens festéket tartalmaznak. A kromoproteinek közé tartozik a hemoglobin, a mioglobin és a geminovye enzimek, a kataláz, a peroxidáz és a citokróm. Ez magában foglalja a komplex fehérjék ─ flavoproteineket is, amelyek közé tartoznak a színezékek is.

Fehérjék, amelyek az élelmiszerek közé tartoznak

A legtöbb komplex fehérje egy vagy másik fémet tartalmaz. A vér hemoglobin és geminovye enzimek (kataláz, peroxidáz, citokróm oxidáz) vasat, aszkorboxidázot, tirozinázt stb. Tartalmaznak.

A fémproteinek és a flavoproteidek fontos szerepet játszanak a szövetekben a biológiai oxidáció folyamatában.

A hemoglobin színezőanyagának kémiai természetének vizsgálatában a prioritás a M. V. Nentsky-nek tartozik. Megállapította, hogy a vér festékének alapja egy négy pirrolgyűrűből álló porfingyűrű, amely metincsoportok segítségével kapcsolódik egymáshoz (= CH-). A 4 vasatom jelenléte miatt a hemoglobin képes oxigént szállítani a tüdőből a szövetekbe, biztosítva a vér légzési funkcióját. Jelenleg bizonyították, hogy egyes állatfajok hemoglobinjai különböznek egymástól, nem pedig a színezőanyagtól, hanem a fehérje komponensektől. Hemoglobin A, hemoglobin S, hemoglobin F.

Az izomszövet részeként van egy hemoprotein - myoglobin, amely az izomzatnak piros színt ad. Protein-myoglobin, bár közel áll a hemoglobin összetételéhez, de eltér az aminosav-összetételétől. Emellett a myoglobin jobban kötődik az oxigénhez. Fontos az izomszövet. A myoglobin molekula egy vasat tartalmaz, ami egy porfírgyűrűt jelent. Az izomzatban a myoglobin 14% -a jelen van a videó oxymyoglobinban, ami az oxigén tartalmát biztosítja az izmokban és megakadályozza az oxigén éhezést. Egyes tengeri állatok esetében az oximoglobin-tartalom több mint 50%, ami lehetővé teszi számukra, hogy hosszú ideig víz alatt maradjanak oxigén nélkül (pecsétek és más tengeri állatok).

A glükoproteinek közé tartoznak a komplex fehérjék, amelyek a fehérjék mellett különböző szénhidrátszármazékokat tartalmazó protetikus csoporttal rendelkeznek: D-glükózamin, D-galaktozamin, D-glükuronsav, kénsavval és ecetsavval kombinálva. Ezeknek a fehérjéknek a képviselői a mucin (nyál, gyomor, bél nyálkahártya, a szem szemcsés teste), a heparin, a csontszövet kondroitin és a vércsoport anyagok.

A glükoproteinek, más összetett fehérjékkel ellentétben, erős ecetsavoldatok hatására könnyen kicsapódnak, és ezt elkülönítésükben használják.

A glükoproteinek hidrolízise során mucapolysacharides, hialuronsav és chondrotin kénsavak keletkeznek. A véredények falában lévő hialuronsav biztosítja a normális permeabilitást.

A foszfótera fehérjék közé tartoznak a foszforsav aminosavakkal együtt. A foszfoproteinek eltérnek a nukleoproteinektől abban a tekintetben, hogy a készítményben nincsenek nukleinsavak, de a proteinhez a szerin és treonin aminosavak hidroxilcsoportján keresztül foszforsav kapcsolódik.

Ez a fehérjék csoportja a kazeinogén tej és a tojássárgája vitelin. Ezek a fehérjék tápanyagként szolgálnak az embriók fejlődéséhez. A foszforsav jelenléte a fenti fehérjékben biztosítja a csontváz normális fejlődését.

A lipoproteinek komplex fehérjék, amelyek a hidrolízis során aminosavakká, semleges zsírokká, foszfatidokká és szterinekké bomlanak. A sejtek és a testfolyadékok szerkezeti képződményeinek legfontosabb részei. Például a vérben lévő lipidek albuminnal és globulinnal kapcsolatosak, és különböző rezisztenciájú komplexeket adnak. Normál zsíroldószerek - éter, kloroform - nehezen kivonhatók, de ezeknek a komplexeknek az előzetes megsemmisítése után a lipoidok könnyen oldódnak.

A koleszterinnel és foszfatidokkal rendelkező lipodoprotein fehérje komplexek nagy szerepet játszanak.

Az a-lipotein komplexek közé tartozik a vér α-globulin és a lipidek (koleszterin és foszfatidok) aránya 1: 1 arányban. Az α-lipoprotein komplexek α-globulinek összetétele és a fehérjék és a lipidek aránya 1: 4.

A lipidekkel rendelkező fehérje komplex képződése hozzájárul a lipidek oldhatóságához és a szövetekbe való szállításához. A zsírokban oldódó vitaminok (A, E és karotinok) legtöbbjét szérumfehérjék - a2-globulinek segítségével - szövetekbe is szállítják.

• Facebook
• A világom
• VKontakte
• Osztálytársak
• LiveJournal

glyukoproteidov

GLUCOPROTEIDES - Orvosi enciklopédia | Orvosi könyvtár - Orvosi könyvtár, Orvosi enciklopédia, wiki, wiki
Orvosi enciklopédiánkban a Medical Encyclopedia és Medical Handbook című fejezetben megtalálható a GLUCOPROTEIDS-ről szóló információ. Megtudhatja, hogy a GLYUKOPROTEIDY online és teljesen ingyenes. Reméljük, hogy oknál fogva meglátogatta az orvosi katalógusunkat, és megtalálta a GLYUKOPROTEIDY teljes körű leírását, a szükséges tüneteket és egyéb információkat, honlapunk minden információt ingyen biztosít, de a megfelelő gyógyszer megvásárlásához vagy a betegség gyógyításához érdemes felvenni a kapcsolatot orvosával, gyógyszerészével vagy a helyi klinikán. A GLUCOPROTEIDS-ekre vonatkozó összes információ csak tájékoztató jellegű és önkezelésre nem ajánlott.

Orvosi enciklopédia / orvosi enciklopédia / GLUCOPROTEIDS

glyukoproteidov

GLUCOPROTEIDEK, komplex fehérjék, szénhidrátokkal vagy ezek származékaival rendelkező fehérjék.

Mik azok a fehérjék, milyen összetételük van, miért van szükségük?

Ezek kevesebb C-t és N-t tartalmaznak, és O több mint fehérje. Vannak foszformentes G. és foszoglükoproteinek. Az előbbiek 1) mucin anyagokat (mucinokat, mucoidokat) tartalmaznak, amelyek aminosav-glükózamint (10–35%) páros mukoichi-nárinsav formájában tartalmaznak, 2) chondrozamin-tartalmú chondroproteineket kondroitinoszulfonsav formájában, és 3) halogéneket a hatás alatt lúgosok, amelyek héliinokká alakulnak, és további bomláskor szénhidrátokat adnak. Vízben nem oldódik, gyenge lúgokban oldódik. A nyálkahabarcsok nem koagulálnak a forrásban. Az ecetsav csapadékot képez, amely szinte nem oldódik felfelé egy kicsapószerben egy szokásos t ° -on; A K4FeCy6 nem csapódik ki; emésztett gyomor- és hasnyálmirigylé; Az indol és a skatol hiányoznak a rothadó termékekben. A nyálkahártyákat a nyálmirigyek, a csigák bőrén, a békák és a halak héjában levő nyálmirigyek szekretálják; a köldökzsinór Var-tone csapjában található mucoiddal együtt. A szövetek csúszóssá és rugalmassá tétele érdekében védjük meg őket a külső káros hatásoktól: —Muszkulákat találtak: petefészek-cisztákban (pszeudomucin, paramucin), a szaruhártyában (corneamucoid), a szem üvegtestében (hyalomcoid), csirke fehérjében ( - a halogének, amelyeket általában kevéssé vizsgáltak, a következők: Neossin a kínai fecskék étkezési fészkeiben, Descemet membránmembránjai és a szemlencse zsákja, echinokokk buborékok hialinjai, nyálkahártya chondrosin stb. - A kondroproteinekhez tartozik: chondromucoid porc, Mukoyd inak, csontok osseomukoid, nyálkás aorta, a bőr, az ínhártya szemét. A chondromucoid savanyúan reagál, vízben oldhatatlan, lúgban oldódik, lebontja a kondroitiknozarinsavat és kénes alkáli képződik. Kondromukoid oldatok nagyon kis mennyiségű lúgban savakkal kicsapódnak. A K4FeCy6 NaCl és HC1 jelenlétében nem csapódik ki; a tanninsav nem kicsapódik, a jelenlétében ez nem válik zselatinnal, a hidro-lízis során a foszfo-gén fehérjék hasítják a redukáló anyagot és a foszforsavat, nem biztosítva a purin bázisokat. Ismert: a ponty-tojásból származó thulin és a Helix pomatia fehérjékből származó helikoproteinek. a. Barkhash. Mikroszkópos technikában a gél meghatározása a következő: a vizsgálati darabokat 96-100 ° C-os alkohollal vagy Carnu Sagpo-folyadékkal (alkohol + kloroform + ecetsav) rögzítjük, paraffinba ágyazva és Fisher (Fischer) festéssel. Ehhez a szakaszokat 5–10 percig dolgozzák fel. 10% -os tannin vizes oldatában, amelyet K2Sg20 1% -os oldatával öblítünk, 5-10 percig 10% -os K2Cg207-es oldatba merítjük, de-stilusú mosással. vízzel 10 percig festettük. az anilin vízben lévő szafranin telített oldatában, a Lichtgriin tiszta alkoholos oldatában differenciálva, gyorsan áthaladt az alkoholokon és a szokásos módon a kanadai balzsamban zárva. Eredmények: A G szemcsék élénkvörös színűek. Bizonyos esetekben a szemek színe a 3 csepp 5 Km Cr207 hangyasav hozzáadásával növekszik a K »Cr207 10% -os oldatához. A G. feloldódásának elkerülése érdekében lehetőség szerint csökkenteni kell a vízoldatok vágási idejét. A technika nemcsak a szövetrészekre, hanem a keneten lévő összes tárgyra is alkalmazható. a legegyszerűbb tanulmányozásában. Világít: Strauss E. u. Collier W., Spezielle Chemie der Proteine ​​(Hndb. Der Biochemie des Men-sclien u. Der Tiere, Von C Oppenheimer, B. I, 642, Jena, 1924). (Orvosi kézikönyv / Orvosi enciklopédia), Orvosi kézikönyv, Orvosi enciklopédia, wiki, wiki, Orvosi enciklopédia, Orvosi kézikönyv

PROTEIN-ANYAGOK

A nagy molekulatömegű (molekulatömeg 5-10 ezer-1 millió vagy több) természetes polimerek, amelyek molekulái aminosavmaradékokból épülnek fel, fehérjéknek vagy fehérjéknek nevezik.

A fehérjék a bioorganikus vegyületek egyik legfontosabb osztálya, amelyek nélkül a létfontosságú aktivitás, azaz az anyagcsere folyamata lehetetlen.

Állatokban és növényekben a fehérjék számos funkciót látnak el:

A fehérje a sejtek protoplazmájának nagy részéből áll. Fontos szerepet játszanak az anyagcsere-folyamatokban és a sejtproliferációban. A fehérjék a támasztó, integumentáris és izmos szövetek (csontok, porcok, inak, bőr) alapját képezik.

A fehérjék közül sok a legfontosabb fiziológiailag aktív vegyületek: enzimek, hormonok, pigmentek, antibiotikumok, toxinok.

Lényegében a szervezet teljes aktivitása (fejlődés, mozgás, bomlás és még sok más) a fehérjékhez kapcsolódik.

A fehérjék osztályozása.

Jelenleg több fehérjeosztály van:

- nehézségi fok szerint;

- az egyes oldószerekben való oldhatóságról;

- molekulák formájában.

A fehérjék összetettségének mértéke:

- egyszerű fehérjék (fehérjék);

- komplex fehérjék (fehérjék).

A fehérjék olyan vegyületek, amelyek csak aminosavmaradékokat tartalmaznak.

A fehérjék fehérjékből és nem fehérjékből álló vegyületek. Hidrolizálva aminosavakat és nem fehérje-tartalmú anyagokat (például foszforsavat, szénhidrátokat stb.) Adnak.

A nem-fehérje jellegű, de a fehérjék részét képező anyagokat protetikai csoportnak nevezik.

A nem-fehérje rész (protetikai csoport) összetételétől függően a proteinek csoportokba sorolhatók:

1. nukleoproteinek - vegyületek, amelyek egyszerű fehérjékké és nukleinsavakká hidrolizálódnak. Ezek a protoplazma, a sejtmagok, a vírusok részei. A nukleinsavak a legfontosabb biopolimerek közé tartoznak, amelyek hatalmas szerepet játszanak az öröklésben.

2. foszfoprotein - vegyületek, amelyek egyszerű fehérjé és foszforsavvá hidrolizálódnak. Fontos szerepet játszanak a fiatal test táplálkozásában. Példa: - kazein - tejfehérje.

3. Glikoproteinek - olyan vegyületek, amelyek egyszerű fehérjékké és szénhidrátokká hidrolizálódnak. Az állatok különböző nyálkás váladékaiban vannak.

4. lipoproteinek - vegyületek, amelyek egyszerű fehérjékké és lipidekké hidrolizálódnak. Vegyen részt a gluténfehérjék kialakulásában. Nagy mennyiségben tartalmazzák a szemek, protoplazma és sejtmembránok összetételét.

5. kromoproteinek - olyan vegyületek, amelyek egyszerű fehérje- és színezőanyagként hidrolizálódnak. Például a vér hemoglobin lebomlik globin fehérjévé és egy komplex nitrogénbázisra, amely vasat tartalmaz.

Vannak más összetett fehérjék csoportjai is.

A különböző oldószerek oldhatósága szerint a fehérjéket a következőképpen osztjuk fel:

- vízben oldódik;

- gyenge sóoldatokban oldódik;

- alkohololdatokban oldható;

- lúgokban oldódó, stb.

Az e besorolás szerinti fehérjék:

1. fehérjék - vízben oldódó fehérjék. Egy viszonylag kis molekulatömegű. A fehérje tojás, a vér, a tej része. Az albumin tipikus képviselője a tojásfehérje.

2. globulinok - vízben oldhatatlan fehérjék, de oldódnak a sók híg vizes oldatában. Ezek nagyon gyakori fehérjék - a hüvelyesek és az olajos magvak nagy részét alkotják, a vér, a tej, az izomrostok részét képezik.

PROTEIN-ANYAGOK

Egy reprezentatív állati globulin a laktoglobulin tej.

3. Prolaminok - vízben oldhatatlan fehérjék, de etanolos oldatban (60-80%) oldódnak. Ezek jellegzetes gabonavetőmag fehérjék, például: gliadin - búza és rozs, zein - kukorica, avenin - zab, hordein - árpa.

4. Glutelinek - vízben oldhatatlan fehérjék, de lúgos oldatokban oldódnak. Tartalmazza a növényi fehérjék összetételét. Ezek közül az oriszenint meg kell különböztetni a búza rizsmagától és a glutén glutén fehérjéktől.

A fenti csoportok mellett a fehérjék a következők:

-protaminek (a spermiumok és a halak egy része);

-hisztonok (számos komplex fehérje részei);

-szkleroproteinek (ez a csoport magában foglalja a test támasztó és integumentáris szövetének fehérjéit: csontok, bőr, szalagok, szarvak, körmök, haj).

A fehérjék molekuláinak alakja:

- fibrilláris vagy fonalas;

- gömb alakú vagy gömb alakú.

Az úgynevezett fibrilláris fehérjékben az egyes molekuláris láncok nagyobbak.

A globuláris fehérjékben a molekuláris lánc csomagolása kompaktabb.

Az élő szervezetek többsége a második csoportban molekulák alakjában van.

http://magictemple.ru/kakie-veshhestva-otnosjatsja-k-belkam/

A mókusok

A fehérjék olyan szerves anyagok, amelyek az emberi testben, a szervekben, a szövetekben és a hormonok és enzimek szintézisében szerepet játszanak az építőanyagok szerepében. Számos hasznos funkcióért felelősek, amelyek meghibásodása az élet megszakadásához vezet, valamint olyan vegyületeket képez, amelyek biztosítják a fertőzésekkel szembeni immunitás ellenállását. A fehérjék aminosavakból állnak. Ha ezeket különböző szekvenciákban egyesítik, több mint egymillió különböző vegyi anyag képződik. Több csoportra oszlanak, amelyek egyaránt egyaránt fontosak.

A fehérjetermékek hozzájárulnak az izomtömeg növekedéséhez, így a testépítők a táplálékot fehérjetartalmú élelmiszerekkel telítik. Kevés szénhidrátot és ennek megfelelően alacsony glikémiás indexet tartalmaz, ezért a cukorbetegek számára hasznos. A táplálkozási tanácsadók egy egészséges személyt fogyasztanak, 0,75 - 0,80 g. minőségi összetevő 1 kg súlyonként. Egy újszülött növekedése 1,9 grammot igényel. A fehérjék hiánya a belső szervek létfontosságú funkcióinak megszakadásához vezet. Ezenkívül az anyagcsere zavart, és izom atrófia alakul ki. Ezért a fehérjék hihetetlenül fontosak. Vizsgáljuk meg őket részletesebben annak érdekében, hogy megfelelően egyensúlyban tartsuk az étrendünket és hozzunk létre egy tökéletes menüt a fogyáshoz vagy az izomtömeg megszerzéséhez.

Néhány elmélet

Az ideális alak elérése érdekében nem mindenki tudja, hogy milyen fehérjék vannak, bár aktívan támogatják az alacsony szénhidráttartalmú étrendet. Annak érdekében, hogy elkerüljük a fehérjetartalmú élelmiszerek használatának hibáit, megtudja, mi az. A fehérje vagy fehérje nagy molekulatömegű szerves vegyület. Ezek alfa-savakból állnak, és peptidkötések segítségével egyetlen láncban kapcsolódnak.

A szerkezet 9 esszenciális aminosavat tartalmaz, amelyek nem szintetizálódnak. Ezek a következők:

11 esszenciális aminosavat és egyéb anyagcsere szerepet játszik. A legfontosabb aminosavak azonban leucin, izoleucin és valin, amelyeket BCAA néven ismertek. Tekintsük a céljukat és forrásaikat.

Mint látható, az aminosavak mindegyike fontos az izomenergia kialakulásában és fenntartásában. Annak érdekében, hogy minden funkciót hibásan hajtsanak végre, azokat a napi étrendbe étrend-kiegészítőként vagy természetes ételként kell bevinni.

Hány aminosav szükséges ahhoz, hogy a test megfelelően működjön?

Ezek a fehérjék mindegyike foszfort, oxigént, nitrogént, ként, hidrogént és szénatomot tartalmaz. Ezért pozitív nitrogénegyensúly figyelhető meg, ami a gyönyörű megkönnyebbüléses izmok növekedéséhez szükséges.

Érdekes! Az emberi élet folyamatában a fehérjék aránya elveszik (kb. 25-30 gramm). Ezért mindig jelen kell lenniük az ember által fogyasztott élelmiszerekben.

A fehérjéknek két fő típusa van: növényi és állati. Személyazonosságuk attól függ, hogy hol vannak szervekből és szövetekből. Az első csoportban szójatermékekből, diófélékből, avokádóból, hajdinaból, spárgaből származó fehérjék tartoznak. A második pedig a tojás, a hal, a hús és a tejtermékek.

Fehérje szerkezet

Ahhoz, hogy megértsük, mit tartalmaz a fehérje, meg kell vizsgálni a szerkezet szerkezetét. A vegyületek lehetnek primer, szekunder, tercier és kvaterner csoportok.

• Elsődleges. Ebben az esetben az aminosavak sorba vannak kapcsolva, és meghatározzák a fehérje típusát, kémiai és fizikai tulajdonságait.
• A szekunder egy polipeptidlánc formája, amelyet az imino- és karboxilcsoportok hidrogénkötése alkot. A leggyakoribb alfa hélix és béta szerkezet.
• A tercier a béta-struktúrák, a polipeptidláncok és az alfa-hélix helyzete és váltakozása.
• A kvaternert hidrogénkötések és elektrosztatikus kölcsönhatások képezik.

A fehérjék összetételét különböző mennyiségekben és sorrendben kombinált aminosavak képviselik. A szerkezet típusától függően két csoportra oszthatók: egyszerű és összetett, amelyek nem aminosavcsoportokat tartalmaznak.

Fontos! Azok, akik fogyni akarnak, vagy javítják a fizikai formájukat, a táplálkozási tanácsadók a fehérjetartalmú ételek fogyasztását ajánlják. Állandóan enyhítik az éhséget és felgyorsítják az anyagcserét.

Az építési funkción kívül a fehérjéknek számos más hasznos tulajdonsága van, amelyeket tovább tárgyalunk.

Szakértői vélemény

Szeretném elmagyarázni a fehérjék védő, katalitikus és szabályozó funkcióit, mivel ez eléggé összetett téma.

A szervezet létfontosságú aktivitását szabályozó anyagok többsége fehérje jellegű, azaz aminosavakból áll. A fehérjék abszolút minden enzim - katalitikus anyagok - szerkezetébe tartoznak, amelyek biztosítják a szervezetben az összes biokémiai reakció normális lefolyását. És ez azt jelenti, hogy nélkülük energiacsere és még a sejtek építése is lehetetlen.

A fehérjék a hypothalamus és az agyalapi mirigy hormonjai, amelyek szabályozzák az összes belső mirigy működését. A hasnyálmirigy-hormonok (inzulin és glukagon) szerkezetükben peptidek. Így a fehérjéknek közvetlen hatása van az anyagcserére és a test számos fiziológiai funkciójára. Nélkülük lehetetlen az egyén növekedése, szaporodása és még normális működése.

Végül a védelmi funkcióval kapcsolatban. Minden immunglobulin (antitest) fehérje szerkezettel rendelkezik. És biztosítják a humorális immunitást, vagyis megvédik a testet a fertőzésekektől, és segítenek abban, hogy ne szenvedjenek beteg.

Fehérje funkciók

A testépítők főként a növekedési funkció iránt érdeklődnek, de ezen kívül a fehérjék még mindig sok feladatot végeznek, nem kevésbé fontosak:

Más szóval, a fehérje a test teljes munkájához szükséges energiaforrás. Amikor az összes szénhidrát tartalékot elfogyasztják, a fehérje lebomlik. Ezért a sportolóknak figyelembe kell venniük a magas minőségű fehérje fogyasztásának mennyiségét, ami segít az izmok építésében és erősítésében. A lényeg az, hogy az elfogyasztott anyag összetétele tartalmazza az esszenciális aminosavak teljes készletét.

Fontos! A fehérjék biológiai értéke a test által végzett asszimiláció mennyiségét és minőségét jelenti. Például egy tojásban az együttható 1, a búza esetében pedig 0,54. Ez azt jelenti, hogy az első esetben kétszer fogják őket asszimilálni, mint a második.

Amikor a fehérje belép az emberi testbe, az aminosavak állapotává, majd vízre, szén-dioxidra és ammóniára bomlik. Ezután áthaladnak a véren a többi szövetre és szervre.

Fehérje-étel

Már rájöttünk, hogy milyen fehérjék vannak, de hogyan alkalmazhatjuk ezeket a tudást a gyakorlatban? Nem szükséges a struktúrájukba meríteni, különösen a kívánt eredmény elérése érdekében (a fogyás vagy a súly növelése érdekében), elég csak annak meghatározására, hogy milyen ételeket kell enni.

A fehérje menü összeállításához vegye figyelembe az összetevők magas tartalmával rendelkező termékek táblázatát.

Ügyeljen a tanulás sebességére. Némelyik szervezetet rövid idő alatt emésztenek, míg mások hosszabbak. Ez a fehérje szerkezetétől függ. Ha tojásból vagy tejtermékekből szedik őket, azonnal eljutnak a megfelelő szervekhez és izmokhoz, mivel az egyes molekulák formájában vannak. A hőkezelés után az érték enyhén csökken, de nem kritikus, ezért ne fogyasszunk nyers ételeket. A hússzálakat rosszul feldolgozzák, mert kezdetben erejüket fejlesztik. A főzés egyszerűsíti az asszimilációs folyamatot, mivel magas hőmérsékleten történő feldolgozás során a rostok keresztkötéseit elpusztítják. De még ebben az esetben is, a teljes felszívódás 3 - 6 óra múlva történik.

Érdekes! Ha a cél az izom építése, akkor egy órával az edzés előtt enni fehérjetartalmú ételeket. Megfelelő csirke vagy pulykamell, hal és tejtermékek. Tehát növeli a gyakorlatok hatékonyságát.

Ne felejtsük el a növényi ételeket is. Az anyag nagy mennyisége magokban és hüvelyesekben található. A kitermeléshez azonban a szervezetnek sok időt és erőfeszítést kell költenie. A gomba összetevőt a legnehezebb emészteni és asszimilálni, de a szója könnyen elérheti célját. De a szójabab önmagában nem lesz elegendő a szervezet munkájának befejezéséhez, azt az állati eredetű előnyös tulajdonságokkal kell kombinálni.

Fehérje minőség

A fehérjék biológiai értéke különböző szögekből nézhető meg. A kémiai szemlélet és a nitrogén, amit már tanulmányoztunk, mérlegelünk és más indikátorokat.

• Az aminosav-profil azt jelenti, hogy az élelmiszerekből származó fehérjéknek meg kell felelniük a szervezetben már meglévő fehérjéknek. Ellenkező esetben a szintézis megszakad, és a fehérje vegyületek lebontásához vezet.
• A tartósítószerekkel és az intenzív hőkezeléssel ellátott élelmiszerekkel kevesebb aminosav található.
• A fehérjék egyszerű összetevőkké történő lebontásának sebességétől függően a fehérjéket gyorsabban vagy lassabban emésztjük.
• A fehérje kihasználtsága annak az időnek az indikátora, amelyre a képződött nitrogént megtartják a szervezetben, és mennyi emészthető fehérjét kapunk.
• A hatásosság attól függ, hogy az összetevő hogyan befolyásolta az izomnövekedést.

Azt is meg kell jegyezni, hogy az aminosavak összetétele milyen mértékben képes a fehérje felszívódására. Kémiai és biológiai értékük miatt az optimális fehérjeforrással rendelkező termékek azonosíthatók.

Tekintsük a sportoló étrendjében szereplő összetevők listáját:

Amint látjuk, az egészséges étlapon is szerepel a szénhidrát étel az izmok javítására. Ne adjon fel hasznos összetevőket. Csak a fehérjék, a zsírok és a szénhidrátok megfelelő egyensúlyának köszönhetően a test nem érzi a stresszt, és jobb lesz a módosítása.

Fontos! Az étrendben a növényi eredetű fehérjék uralják. Az állatok aránya 80% és 20% között van.

A fehérjetartalmú élelmiszerek maximális kihasználása érdekében ne felejtsük el az abszorpció minőségét és sebességét. Próbáljon kiegyensúlyozni az étrendet, hogy a test hasznos nyomelemekkel legyen telített és ne szenvedjen vitamin- és energiahiányt. A fentiek alapján megállapíthatjuk, hogy gondoskodnia kell a helyes anyagcseréről. Ehhez próbálja meg az ételt beállítani és a vacsora után enni a fehérjetartalmú ételek. Így figyelmezteti az éjszakai ételeket, és kedvezően befolyásolja az alakját és az egészségét. Ha fogyni szeretne, baromfit, halat és alacsony zsírtartalmú tejtermékeket eszik.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

PROTEIN-ANYAGOK

A nagy molekulatömegű (molekulatömeg 5-10 ezer-1 millió vagy több) természetes polimerek, amelyek molekulái aminosavmaradékokból épülnek fel, fehérjéknek vagy fehérjéknek nevezik.

A fehérjék a bioorganikus vegyületek egyik legfontosabb osztálya, amelyek nélkül a létfontosságú aktivitás, azaz az anyagcsere folyamata lehetetlen.

Állatokban és növényekben a fehérjék számos funkciót látnak el:

A fehérje a sejtek protoplazmájának nagy részéből áll. Fontos szerepet játszanak az anyagcsere-folyamatokban és a sejtproliferációban. A fehérjék a támasztó, integumentáris és izmos szövetek (csontok, porcok, inak, bőr) alapját képezik.

A fehérjék közül sok a legfontosabb fiziológiailag aktív vegyületek: enzimek, hormonok, pigmentek, antibiotikumok, toxinok.

Lényegében a szervezet teljes aktivitása (fejlődés, mozgás, bomlás és még sok más) a fehérjékhez kapcsolódik.

A fehérjék osztályozása.

Jelenleg több fehérjeosztály van:

- nehézségi fok szerint;

- az oldhatóságról külön oldószerben;

- molekulák formájában.

A fehérjék összetettségének mértéke:

- egyszerű fehérjék (fehérjék);

- komplex fehérjék (fehérjék).

A fehérjék olyan vegyületek, amelyek csak aminosavmaradékokat tartalmaznak.

A fehérjék fehérjékből és nem fehérjékből álló vegyületek. Hidrolizálva aminosavakat és nem fehérje-tartalmú anyagokat (például foszforsavat, szénhidrátokat stb.) Adnak.

A nem-fehérje jellegű, de a fehérjék részét képező anyagokat protetikai csoportnak nevezik.

A nem-fehérje rész (protetikai csoport) összetételétől függően a proteinek csoportokba sorolhatók:

1. nukleoproteinek - vegyületek, amelyek egyszerű fehérjékké és nukleinsavakká hidrolizálódnak. Ezek a protoplazma, a sejtmagok, a vírusok részei. A nukleinsavak a legfontosabb biopolimerek közé tartoznak, amelyek hatalmas szerepet játszanak az öröklésben.

2. foszfoprotein - vegyületek, amelyek egyszerű fehérjé és foszforsavvá hidrolizálódnak. Fontos szerepet játszanak a fiatal test táplálkozásában. Példa: - kazein - tejfehérje.

3. Glikoproteinek - olyan vegyületek, amelyek egyszerű fehérjékké és szénhidrátokká hidrolizálódnak. Az állatok különböző nyálkás váladékaiban vannak.

4. lipoproteinek - vegyületek, amelyek egyszerű fehérjékké és lipidekké hidrolizálódnak. Vegyen részt a gluténfehérjék kialakulásában. Nagy mennyiségben tartalmazzák a szemek, protoplazma és sejtmembránok összetételét.

5. kromoproteinek - olyan vegyületek, amelyek egyszerű fehérje- és színezőanyagként hidrolizálódnak. Például a vér hemoglobin lebomlik globin fehérjévé és egy komplex nitrogénbázisra, amely vasat tartalmaz.

Vannak más összetett fehérjék csoportjai is.

A különböző oldószerek oldhatósága szerint a fehérjéket a következőképpen osztjuk fel:

- vízben oldódik;

- gyenge sóoldatokban oldódik;

- alkoholban oldható;

- lúgokban oldódik, stb.

Az e besorolás szerinti fehérjék:

1. fehérjék - vízben oldódó fehérjék. Egy viszonylag kis molekulatömegű. A fehérje tojás, a vér, a tej része. Az albumin tipikus képviselője a tojásfehérje.

2. globulinok - vízben oldhatatlan fehérjék, de oldódnak a sók híg vizes oldatában. Ezek nagyon gyakori fehérjék - a hüvelyesek és az olajos magvak nagy részét alkotják, a vér, a tej, az izomrostok részét képezik. Egy reprezentatív állati globulin a laktoglobulin tej.

3. Prolaminok - vízben oldhatatlan fehérjék, de etanolos oldatban (60-80%) oldódnak. Ezek jellegzetes gabonavetőmag fehérjék, például: gliadin - búza és rozs, zein - kukorica, avenin - zab, hordein - árpa.

4. Glutelinek - vízben oldhatatlan fehérjék, de lúgos oldatokban oldódnak. Tartalmazza a növényi fehérjék összetételét. Ezek közül az oriszenint meg kell különböztetni a búza rizsmagától és a glutén glutén fehérjéktől.

A fenti csoportok mellett a fehérjék a következők:

-protaminek (a spermiumok és a halak egy része);

-hisztonok (számos komplex fehérje részei);

-szkleroproteinek (ez a csoport magában foglalja a test támasztó és integumentáris szövetének fehérjéit: csontok, bőr, szalagok, szarvak, körmök, haj).

A fehérjék molekuláinak alakja:

- fibrilláris vagy fonalas;

- gömb alakú vagy gömb alakú.

Az úgynevezett fibrilláris fehérjékben az egyes molekuláris láncok nagyobbak.

A globuláris fehérjékben a molekuláris lánc csomagolása kompaktabb.

Az élő szervezetek többsége a második csoportban molekulák alakjában van.

194.48.155.252 © studopedia.ru nem a közzétett anyagok szerzője. De biztosítja a szabad használat lehetőségét. Van szerzői jog megsértése? Írjon nekünk | Kapcsolat.

AdBlock letiltása!
és frissítse az oldalt (F5)
nagyon szükséges

http://studopedia.ru/16_79654_belkovie-veshchestva.html

A fehérjék típusai: osztályozás, meghatározás és példák

A fehérje egy olyan makromolekula, amelyet a sejtek bőségesen tartalmaznak. Mindegyikük egy meghatározott funkciót hajt végre, de nem mindegyik azonos, ezért van egy bizonyos besorolása, amely meghatározza a különböző típusú fehérjéket. Ez az osztályozás hasznos szempont.

Fehérje Meghatározás: Mi a fehérje?

A görög "πρωτεῖος" fehérje az aminosavak lineáris láncai által alkotott biomolekulák.

Fizikai-kémiai tulajdonságaik miatt a fehérjéket egyszerű aminosavaknak (holoproteineknek) lehet osztályozni, amelyeket csak aminosavak vagy ezek származékai alkotnak; konjugált fehérjék (heteroproteinek), amik az aminosavakból képződnek, különböző anyagokkal és származék fehérjékkel, az előzőek denaturálásával és hasításával képződött anyagokkal.

A fehérjék létfontosságúak az élet számára, különösen a műanyag funkciójuk miatt (az egyes sejtek dehidratált protoplazmájának 80% -át teszik ki), de a bioregulációs funkcióik (az enzimek részei) és a védelem (antitestek fehérjék) miatt is.

A fehérjék létfontosságú szerepet játszanak az életben, és a legváltozatosabb és legkülönbözőbb biomolekulák. Ezek szükségesek a test növekedéséhez és számos különböző funkció végrehajtásához, beleértve a következőket:

• Szövet szerkezete. Ez a fehérje legfontosabb funkciója (például kollagén).
• Contrability (aktin és myosin)
• Enzimatikus (például: suckraz és pepsin)
• Homeosztatikus: együttműködik a pH fenntartásában (mivel kémiai pufferként működnek)
• Immunológiai (antitestek)
• A sebek hegesedése (pl. Fibrin)
• Védő (például trombin és fibrinogén)
• Jelátvitel (például rodopszin).

A fehérjéket aminosavak képezik. Az összes élőlény fehérjét elsősorban genetikájuk határozza meg (a nem-riboszomális szintézis néhány antimikrobiális peptid kivételével), azaz a genetikai információ nagymértékben meghatározza, hogy mely fehérjéket képviseli a sejt, szövet és szervezet.

A fehérjéket szintetizálják attól függően, hogy a kódoló géneket hogyan szabályozzák. Ezért érzékenyek a jelekre vagy a külső tényezőkre. Ebben az esetben a fehérjék halmazát proteomának nevezik.

A fehérjék tulajdonságai

Öt alapvető tulajdonság, amely lehetővé teszi a fehérjék létezését és működésének biztosítását:

1. PH puffer (pufferhatásként ismert): amfoter jellegük miatt pH pufferként működnek, azaz úgy viselkednek, mint savak (donor elektronok) vagy bázisok (elektronfogadás).
2. Elektrolitikus képesség: elektroforézissel, analitikai módszerrel határozzuk meg, amelyben, ha a fehérjéket a pozitív pólusra helyezik át, akkor ez azért van, mert molekulájuk negatív töltéssel rendelkezik, és fordítva.
3. Specifitás: mindegyik fehérje specifikus funkcióval rendelkezik, amelyet az elsődleges szerkezete határoz meg.
4. Stabilitás: a fehérjének stabilnak kell lennie a környezetben, ahol funkcióját végzi. Ehhez a legtöbb vízfehérje csomagolt hidrofób magot hoz létre. Ennek oka a felezési idő és a fehérje forgalom.
5. Oldhatóság: szükséges a fehérje szolvatálása, amelyet úgy érhetünk el, hogy a fehérjék felületéhez hasonló mértékű polaritású maradékokat teszünk ki. Mindaddig fennmarad, amíg erős és gyenge kapcsolatok vannak jelen. Ha a hőmérséklet és a pH emelkedik, az oldhatóság elvész.

Fehérje denaturáció

Ha a fehérjeoldatban a pH, a koncentrációváltozások, a molekuláris gerjesztés vagy a hirtelen hőmérsékletváltozások változnak, a fehérjék oldhatósága a kicsapási pontra csökkenthető. Ez annak a ténynek köszönhető, hogy a globuláris konformációt támogató kötések elpusztulnak, és a fehérje elfogadja a fonalas konformációt. Így a vízmolekulák egy rétege nem fedi le teljesen a fehérje molekulákat, amelyek hajlamosak egymáshoz kötődni, ami nagy részecskék képződéséhez vezet, amelyek kicsapódnak.

Emellett biokatalitikus tulajdonságai eltűnnek, amikor az aktív központ megváltozik. Az ebben az állapotban lévő fehérjék nem tudják elvégezni azokat a tevékenységeket, amelyekre kifejlesztették, röviden, nem működnek.

Ezt a konformációs változatot denaturációnak nevezik. A denaturáció nem befolyásolja a peptidkötéseket: visszatérve a normál állapotba, előfordulhat, hogy a fehérje helyreállítja a primitív konformációt, amelyet renaturációnak nevezünk.

A denaturálásra példaként említhető a kazein denaturálása következtében a tej levágása, a tojásfehérje kicsapódása, amikor az ovalbumint hő hatására denaturálják, vagy a fésült haj rögzítése a hőt keratinokra gyakorolt ​​hatás következtében.

Fehérje besorolás

Az űrlap szerint

Rostos fehérjék: hosszú polipeptidláncokkal és atípusos másodlagos szerkezettel rendelkeznek. Vízben és vizes oldatokban oldhatatlanok. Néhány példa erre a keratin, a kollagén és a fibrin.

Gömb alakú fehérjék: azzal jellemezve, hogy láncaikat sűrű vagy kompakt gömb alakúvá hajtják, a hidrofób csoportokat a fehérje- és hidrofil csoportokban kívül helyezve el, ami poláros oldószerekben, például vízben oldódik. A legtöbb enzim, antitest, bizonyos hormonok és transzportfehérjék példák a gömbfehérjékre.

Vegyes fehérjék: fibrilláris részük van (általában a fehérje közepén) és egy másik gömb alakú rész (a végén).

A kémiai összetétel szerint

Egyszerű fehérjék vagy holoproteinek: hidrolizálva csak aminosavak keletkeznek. Ilyen anyagok például az inzulin és a kollagén (gömb és rostos), az albumin.

Konjugált vagy heteroproteinek: ezek a fehérjék polipeptid láncokat és protetikus csoportot tartalmaznak. A nem-aminosav részt protetikus csoportnak nevezzük, lehet nukleinsav, lipid, cukor vagy szervetlen ion. Erre példa a myoglobin és a citokróm. A konjugált fehérjéket vagy heteroproteineket protetikai csoportjuk szerint osztályozzák:

• Nukleoproteinek: nukleinsavak.
• Lipoproteinek: foszfolipidek, koleszterin és trigliceridek.
• Metalloproteinek: a csoport fémekből áll.
• Kromoproteinek: ezek egy kromofórcsoporthoz konjugált fehérjék (egy fémből álló színes anyag).
• Glikoproteinek: a csoport szénhidrátokból áll.
• Foszfoproteinek: a nukleinsavtól vagy a foszfolipidtől eltérő foszfát-tartalmú gyökhöz konjugált fehérjék.

Fehérjeforrások

A növényi fehérje forrásai, mint például a hüvelyesek, alacsonyabb minőségűek, mint az állati fehérjék, mert kevésbé fontos aminosavak, amelyeket mindkét vegyület megfelelő keveréke kompenzál.

Egy felnőttnek az életmódnak megfelelően kell fogyasztania a fehérjét, vagyis minél több fizikai aktivitást igényelnek, annál több fehérjeforrásra lesz szükség, mint az ülőhely.

Idős korban, még mindig ellentmondásosan nézve, nincs szükség alacsonyabb fehérje bevitelre, de ajánlatos növelni azok számát, mert ebben a szakaszban nagyon fontos a szövetek regenerálása. Ezenkívül figyelembe kell venni a fehérjéket lebontó krónikus betegségek esetleges előfordulását.

Itt megmondjuk, hogy melyik élelmiszer a legjobb fehérjeforrás:

Állati fehérje termékek

• Tojás: Ez egy jó fehérjeforrás, mert kiváló minőségű albumint tartalmaz, mivel számos esszenciális aminosavat tartalmaz.
• Hal (lazac, hering, tonhal, tőkehal, pisztráng...).
• Tej.
• Tejtermékek, sajt vagy joghurt.
• Vörös hús, pulyka, bélszín és csirke.

Ezek a termékek olyan fehérjéket tartalmaznak, amelyek számos esszenciális aminosavval rendelkeznek (azokat, amelyeket a szervezet nem tud szintetizálni, így ételekkel kell ellátniuk).

Növényi eredetű fehérjéket tartalmazó termékek

• A hüvelyeseket (lencse, bab, csicseriborsó, borsó...) más termékekkel, például burgonyával vagy rizzsel kell kiegészíteni.
• Zöld leveles zöldségek (káposzta, spenót...).
• Diófélék, például pisztácia vagy mandula (feltéve, hogy nem sültek vagy sózottak).
• Seitan, quinoa, szójabab, hínár.

Fehérje emésztés

A fehérje emésztését általában a gyomorban indítják, amikor a pepsinogén sósav hatására pepszinné alakul át, és a bélben a tripszin és a kimotripszin hatásával folytatódik.

A táplálékfehérjék mindegyik kisebb peptidre, valamint a gyomor-bélrendszeri epitélium által felszívódó aminosavakra és származékaikra bomlanak. Az egyes aminosavak felszívódásának sebessége erősen függ a fehérje forrásától. Például sok emberben lévő aminosav emészthetősége különbözik a szójafehérje és a tejfehérje és az egyes tejfehérjék, például a béta-laktoglobulin és a kazein között.

A tejfehérjék esetében a felhasznált fehérje mintegy 50% -át a gyomorban vagy vékonybélben emésztik, és 90% -át már emésztik, amikor a táplálék elfogyasztja az ileumot.
Amellett, hogy szerepet játszanak a fehérjeszintézisben, az aminosavak a nitrogén fontos táplálkozási forrása is. A fehérjék, mint a szénhidrátok, négy kilokalóriát tartalmaznak grammonként, míg a lipidek kilenc kalóriát tartalmaznak. Alkoholok - hét kalória. Az aminosavak glükózzá alakíthatók át glükoneogenezis útján.

http://tagweb.ru/2017/11/08/tipy-belkov-klassifikacija-opredelenie-i-primery/

Fehérjék (anyagok)

A fehérjék (fehérjék, polipeptidek [1]) nagy molekulatömegű szerves anyagok, amelyek lánc-kapcsolt peptid-alfa-aminosavakból állnak. Az élő szervezetekben a fehérjék aminosav összetételét a genetikai kód határozza meg, míg a szintézis a legtöbb esetben 20 standard aminosavat használ. Számos kombinációjuk számos fehérjemolekula tulajdonságot biztosít. Ezen túlmenően a fehérje összetételében lévő aminosavak gyakran poszt-transzlációs módosításoknak vannak kitéve, amelyek előfordulhatnak, mielőtt a fehérje megkezdi a funkciójának végrehajtását, és a "munka" során a sejtben. Az élő szervezetekben gyakran több fehérje molekula képez komplex komplexeket, például a fotoszintetikus komplexet.

Az élő szervezetek sejtjeiben a fehérjék funkciói változatosabbak, mint más biopolimerek - poliszacharidok és DNS - funkciók. Így az enzimfehérjék katalizálják a biokémiai reakciók lefolyását és fontos szerepet játszanak az anyagcserében. Egyes fehérjék szerkezeti vagy mechanikai funkciót hajtanak végre, amely egy olyan sejtvázat képez, amely támogatja a sejtformát. Továbbá a fehérjék fontos szerepet játszanak a sejtjelző rendszerekben, az immunválaszokban és a sejtciklusban.

A fehérjék fontos szerepet töltenek be az állatok és az emberek táplálékában, mivel a szükséges aminosavakat nem lehet szintetizálni testükben, és néhányuk fehérjetermékből származik. Az emésztés folyamatában az enzimek elpusztítják az elfogyasztott fehérjéket aminosavakká, amelyeket a testfehérjék bioszintézisében használnak, vagy további energiával szétesnek.

Az első fehérje, az inzulin aminosav-szekvenciájának meghatározása fehérje-szekvenálással 1958-ban hozta a kémiai Nobel-díjat Frederick Sengernek. A hemoglobin és a myoglobin fehérjék első háromdimenziós struktúráit röntgendiffrakcióval kaptuk meg Max Perutz és John Kendru 1958-ban [2] [3], amelyekhez 1962-ben megkapták a kémiai Nobel-díjat.

A tartalom

A 18. században a fehérjéket a biológiai molekulák külön osztályává választották, a francia kémikus Antoine Furcroy és más tudósok munkájának eredményeként, amelyekben a fehérjék tulajdonságát hő vagy sav hatására koagulálják (denaturálják). Ekkor megvizsgálták az olyan fehérjéket, mint az albumin (tojásfehérje), a fibrin (a vérből származó fehérje) és a búza gluténje. A holland kémikus, Gerrit Mulder elemezte a fehérjék összetételét és feltételezte, hogy szinte minden fehérje hasonló empirikus képlettel rendelkezik. Az ilyen molekulákra utaló „fehérje” kifejezést 1838-ban javasolta Jacob Berzelius svéd kémikus [4]. Mulder szintén meghatározta a fehérjék - aminosavak bomlástermékeit, és egyiküknél (leucin) a hiba kis hányadával meghatározta a molekulatömeget - 131 dalton. 1836-ban Mulder a fehérjék kémiai szerkezetének első modelljét javasolta. A radikális elméletek alapján fogalmazta meg a fehérje minimális szerkezeti egységének fogalmát, C₁₆H₂₄N₄O₅, melyet "fehérjéknek" neveztek, és az "elmélet" fehérjeelmélet [5]. A fehérjékre vonatkozó új adatok felhalmozódásával az elméletet ismételten kritizálják, de az 1850-es évek végéig a kritika ellenére még mindig széles körben elismerték.

A 19. század végére a fehérjék részét képező aminosavak többségét vizsgálták. 1894-ben Albrecht Kossel német fiziológus elméletét fejezte ki, hogy az aminosavak a fehérjék alapvető szerkezeti elemei [6]. A 20. század elején egy német kémikus, Fischer Emil kísérletileg bebizonyította, hogy a fehérjék peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavmaradékokból állnak. Elvégezte a fehérje aminosav-szekvenciájának első elemzését és magyarázta a proteolízis jelenségét.

A fehérjék szervezetben betöltött központi szerepét azonban 1926-ig nem ismerik fel, amikor az amerikai kémikus, James Sumner (később Nobel-díjas) kimutatta, hogy az uráz enzim fehérje [7].

A tiszta fehérjék izolálásának nehézsége megnehezítette azok tanulmányozását. Ezért az első vizsgálatokat olyan polipeptidek alkalmazásával végeztük, amelyek nagy mennyiségben tisztíthatók, azaz a vérfehérjék, a csirke tojás, a különböző toxinok, valamint az állatok levágása után szekretált emésztő / metabolikus enzimek. Az 1950-es évek végén, Armor Hot Dog Co. képes volt tisztázni egy kilogramm szarvasmarha hasnyálmirigy ribonukleázját, amely számos tudós számára kísérleti tárgy lett.

William Astbury 1933-ban azt javasolta, hogy a fehérjék másodlagos szerkezete az aminosavak közötti hidrogénkötések kialakulásának következménye, de Linus Pauling az első tudós, aki sikeresen képes volt megjósolni a fehérjék másodlagos szerkezetét. Később Walter Cauzman, Kai Linderstrom-Lang munkájára támaszkodva jelentősen hozzájárult a fehérjék harmadlagos szerkezetének kialakulásához és a hidrofób kölcsönhatások szerepéhez ebben a folyamatban. 1949-ben Fred Sanger meghatározta az inzulin aminosav-szekvenciáját, oly módon, hogy a fehérjék aminosavak lineáris polimerjei, és nem az elágazó (például néhány cukorral) láncok, kolloidok vagy ciklolok. Az egyes atomok szintjén a röntgendiffrakción alapuló fehérjék első struktúráit az 1960-as években és az 1980-as években NMR alkalmazásával kaptuk. 2006-ban a Protein Data Bank mintegy 40 000 fehérjeszerkezetet tartalmazott.

A 21. században a fehérjék vizsgálata kvalitatívan új szintre vált, amikor nem csak az egyes tisztított fehérjéket vizsgálták, hanem az egyes sejtek, szövetek vagy szervezetek nagyszámú fehérje számának és post-transzlációs módosításainak egyidejű változását is. Ezt a biokémiai területet proteomikának nevezik. Bioinformatikai módszerekkel nemcsak a röntgenszerkezeti adatok feldolgozását, hanem a fehérje szerkezetének előrejelzését is lehetővé tettük aminosavszekvenciájuk alapján. Jelenleg nagy fehérje komplexek krioelektron mikroszkópiája és a kis fehérjék és a nagy fehérjék domének előrejelzése számítógépes programokkal pontosan megközelíti a struktúrák atomszintű felbontását.

A fehérjeméret az aminosavak számában vagy a daltonokban (molekulatömeg) mérhető, gyakrabban a molekula viszonylag nagy mérete miatt, a kilodaltonokban (kDa). Az élesztőfehérjék átlagosan 466 aminosavból állnak, és molekulatömege 53 kDa. A jelenleg ismert legnagyobb fehérje - titin - az izomszarkómák összetevője; a különböző izoformák molekulatömege 3000 és 3700 kDa között változik, 38,138 aminosavból áll (az emberi izomszoliusban [8]).

A fehérjék amfoter polielektrolitok (poliamidok), míg az oldatba ionizálásra képes csoportok a savas aminosavak (aszparaginsav és glutaminsavak) oldalláncainak karboxilcsoportjai és a bázikus aminosavak oldalláncainak nitrogéntartalmú csoportjai (elsősorban a lizin ω-aminocsoportja és a CNH amidin maradékai). (NH₂a) arginin, valamivel kisebb mértékben, imidazol hisztidin maradék). A fehérjéket, mint poliamidokat, az izoelektromos pont (pI) jellemzi - a pH-környezet savassága, amelyben a fehérje molekulái nem töltenek elektromos töltést, és ennek megfelelően nem mozdulnak elektromos mezőben (például elektroforézis során). A pI értékét a fehérje savas és bázikus aminosavmaradékainak aránya határozza meg: egy adott fehérjében a bázikus aminosavak maradékainak számának növekedése a pI növekedéséhez vezet; a savas aminosavmaradékok számának növekedése a pI érték csökkenéséhez vezet.

Az izoelektromos pont értéke egy jellemző fehérje konstans. A 7-nél kisebb pI-vel rendelkező fehérjéket savasnak nevezik, és a 7-nél nagyobb pI értékű fehérjéket bázisként nevezik. Általában a fehérje pI értéke függ az általa végrehajtott funkciótól: a gerinces szövetekben a legtöbb fehérje izoelektromos pontja 5,5 és 7,0 között van, de egyes esetekben az értékek szélsőséges területeken találhatók: például a pepszin esetében, amely a savas savas gyomor proteolitikus enzimje. lé pI

1 [9], és a szalmin - protamin fehérje esetében lazac tej, amelynek jellemzője rendkívül magas arginin-tartalom, pI

12. A nukleinsavakhoz a nukleinsavak foszfát-maradékaihoz kötődő fehérjék gyakran a fő fehérjék. Ilyen fehérjék például a hisztonok és a protaminok.

A fehérjék a vízben való oldhatóság mértékében különböznek, de a legtöbb fehérje feloldódik benne. Az oldhatatlan például a keratin (a haj, az emlős haj, a madarak tollai stb.) És a selyem és pókhálók részét képező fibroin. A fehérjék szintén hidrofil és hidrofób állapotba vannak osztva. A citoplazma, a mag és az intercelluláris anyag többsége, beleértve az oldhatatlan keratint és a fibroint, hidrofil. A hidrofób membrán lipidekkel [10] kölcsönhatásban álló biológiai membránok integrált membránfehérjéit alkotó fehérjék többsége hidrofóbnak tekinthető (ezek a fehérjék általában kis hidrofil régiókkal rendelkeznek).

Denaturáció szerkesztése

Általában a fehérjék megtartják szerkezetüket, és ennek következtében fizikai-kémiai tulajdonságaikat, például az olyan körülmények között, mint a hőmérséklet és a pH, amelyekhez ezt a szervezetet alkalmazzák [7]. Az ilyen körülmények közötti éles változások, mint például a fehérje savval vagy lúgmal való melegítése vagy kezelése, a denaturációnak nevezett kvaterner, tercier és szekunder fehérje struktúrák elvesztéséhez vezetnek. A fehérje denaturáció leghíresebb esete a mindennapi életben a csirke tojás előkészítése, amikor a magas hőmérséklet hatására a vízoldható, ovalbumin fehérje sűrű, oldhatatlan és átlátszatlan lesz. A denaturálás bizonyos esetekben reverzibilis, mint a vízben oldódó fehérjék ammóniumsók alkalmazásával történő kicsapása (kicsapása), és tisztítási eljárásként használják [11].

Egyszerű és összetett fehérjék Szerkesztés

A peptidláncokon kívül számos fehérje tartalmaz nem aminosav-fragmentumokat, és e kritérium szerint a fehérjéket két nagy csoportba sorolják - egyszerű és összetett fehérjék (fehérjék). Az egyszerű fehérjék csak aminosav láncokat tartalmaznak, a komplex fehérjék nem aminosav fragmenseket is tartalmaznak. Az összetett fehérjék összetételében ezek a nem-fehérje jellegű fragmentumok „protetikai csoportoknak” nevezhetők. A protetikai csoportok kémiai természetétől függően az alábbi osztályokat különböztetjük meg a komplex fehérjéktől:

A glikoproteinek, amelyek protetikus csoportként tartalmaznak kovalensen kötött szénhidrátmaradványokat és alosztályaikat, a proteoglikánok, mucopoliszacharidprotézis csoportokkal. A szerin vagy treonin hidroxicsoportjai rendszerint szénhidrátmaradékokkal kötődnek. A legtöbb extracelluláris fehérje, különösen az immunglobulinok, glikoproteinek. A proteoglikánokban a szénhidrát rész

95%, az extracelluláris mátrix fő összetevője.

A nem kovalensen kötődő lipideket protézisként tartalmazó lipoproteinek. Az apolipoprotein fehérjék, ezekhez kötődő lipidek képezik a lipid transzport funkcióját.

A nem-hem koordinált fémionokat tartalmazó metalloproteinek. A metalloproteinek között vannak olyan fehérjék, amelyek lerakódási és szállítási funkciókat hajtanak végre (például vastartalmú ferritin és transferrin) és enzimeket (például cinktartalmú karbon-anhidáz és különböző szuperoxid-diszmutáz, amely réz, mangán, vas és más fémek, mint aktív helyek)

A nem kovalensen kötődő DNS-t vagy RNS-t tartalmazó nukleoproteinek, különösen a kromoszómákból álló kromatin egy nukleoprotein.

Kovalens kötésű foszforsavmaradékokat tartalmazó foszfoproteinek protetikai csoportként. Az észterkötések foszfáttal képződnek a szerin vagy treonin hidroxilcsoportjai, főként a tej-kazein.

A kromoproteinek a különböző kémiai természetű, színes protetikai csoportokkal rendelkező komplex fehérjék közös neve. Ezek közé tartoznak a különböző fehérjék, amelyek fémtartalmú porfirin protetikai csoporttal rendelkeznek, amelyek különböző funkciókat látnak el - a hemoproteineket (a hemot - hemoglobint, citokrómokat stb.) Tartalmazó protéziscsoport, klorofillek; flavoproteinek flavin csoporttal stb.

A fehérjemolekulák olyan lineáris polimerek, amelyek α-L-aminosavakból (amelyek monomerek) és bizonyos esetekben módosított bázikus aminosavakból állnak (bár a módosítások már a fehérjeszintézis után a riboszómán történik). Az aminosavak tudományos szakirodalomban való megjelölésére egy- vagy hárombetűs rövidítéseket használnak. Bár első pillantásra úgy tűnik, hogy a „teljes” 20 típusú aminosav alkalmazása a legtöbb fehérjében korlátozza a fehérjeszerkezetek sokféleségét, valójában a lehetőségek számát nehéz túlbecsülni: csak 5 aminosav lánc esetében ez már több mint 3 millió, és egy 100 aminosavból álló lánc. kis fehérje) több mint 10 130 változatban jeleníthető meg. A 2 és több tíz aminosavmaradék közötti hosszúságú fehérjéket gyakran peptideknek nevezik, nagyobb mértékű polimerizációval - a fehérjékkel, bár ez az eloszlás meglehetősen tetszőleges.

A fehérje kialakulása az α-amino-csoport (-NH₂) egy aminosav egy másik aminosav α-karboxilcsoportjával (-COOH), peptidkötések képződnek. A fehérje végeit C- és N-terminálisnak nevezzük (attól függően, hogy a terminális aminosav-csoportok közül melyik szabad: -COOH vagy -NH₂, -kal). A riboszómán a fehérjeszintézis során új aminosavak kapcsolódnak a C-terminálishoz, ezért egy peptid vagy fehérje nevét az N-terminálistól kezdődő aminosav-maradékok felsorolásával adjuk meg.

A fehérjében lévő aminosavak szekvenciája megfelel egy adott fehérje génjében lévő információnak. Ezt az információt nukleotidok szekvenciájának formájában mutatjuk be, és egy aminosav három nukleotid DNS-szekvenciájának felel meg - az úgynevezett triplett vagy kodon. Melyik aminosavat egy adott kodonnak felel meg az mRNS-ben, a genetikai kód határozza meg, amely a különböző szervezetekben kissé eltérő lehet. A fehérjék szintézise a riboszómákon általában 20 aminosavból, a standardból [12] fordul elő. A különböző organizmusokban DNS-ben lévő aminosavakat kódoló tripletteket 61-től 63-ig (azaz a lehetséges hármasok számától (4³ = 64), a stop kodonok számától (1-3)) le kell vonni. Ezért lehetséges, hogy a legtöbb aminosavat különböző tripletek kódolhatják. Ez azt jelenti, hogy a genetikai kód redundáns vagy más módon degenerálódhat. Ezt végül a mutációk elemzésében végzett kísérletben bizonyították [13]. A különböző aminosavakat kódoló genetikai kód különböző degenerációs fokú (1-6 kodont kódol), ez az aminosav előfordulási gyakoriságától függ, az arginin kivételével [13]. Gyakran a harmadik pozícióban lévő bázis nem feltétlenül szükséges a specifitáshoz, azaz egy aminosav négy kodonnal ábrázolható, amelyek csak a harmadik alapban különböznek. Néha a különbség a purin-pirimidin preferenciában van. Ezt a harmadik alap degenerációjának nevezik.

Egy ilyen háromkódú kód evolúciósan korán keletkezett. De a különböző evolúciós szakaszokban megjelenő egyes szervezetekben fennálló különbségek azt mutatják, hogy ez nem mindig volt így.

Egyes modellek szerint a kód kezdetben primitív formában létezett, amikor egy kis számú kodon viszonylag kis számú aminosavat jelzett. A pontosabb kodonértékeket és több aminosavat később lehet bevezetni. Először csak a három bázis első kettőjét lehetett használni felismerésre [ami a tRNS szerkezetétől függ].

- B. Lewin. Genes, M.: 1987, p. 62.

A homológ fehérjék (feltételezhetően közös evolúciós eredetűek és gyakran ugyanazt a funkciót töltik be), például a különböző szervezetek hemoglobinjai, sok helyen azonos, konzervatív aminosavmaradékokkal rendelkeznek. Más helyeken különböző aminosav-maradékok nevezhetők változónak. A homológia mértéke (az aminosav szekvencia hasonlósága) szerint meg lehet becsülni a taxonok közötti evolúciós távolságot, amelyhez az összehasonlított szervezetek tartoznak.

Szervezeti szintek Szerkesztés

A polipeptid aminosavszekvenciájának (primer szerkezet) mellett rendkívül fontos a fehérje tercier szerkezete, amely a hajtogatási folyamat során (összecsukható, összecsukható). A harmadlagos struktúrát az alacsonyabb szintű struktúrák kölcsönhatása eredményezi. Négy szintje van a fehérje szerkezetének [14]:

• A primer szerkezet a polipeptidlánc aminosavszekvenciája. Az elsődleges struktúra fontos jellemzői a konzervatív motívumok - aminosavak kombinációja, amelyek kulcsfontosságú szerepet játszanak a fehérjefunkciókban. A konzervatív motívumok megmaradnak a fajok evolúciójának folyamatában, gyakran lehetetlen megjósolni egy ismeretlen fehérje funkcióját.
• A szekunder szerkezet a polipeptidlánc egy fragmensének helyi sorrendje, amelyet hidrogénkötések stabilizálnak. A fehérje másodlagos szerkezetének leggyakoribb típusai a következők:
  • α-hélix-szoros tekercsek a molekula hosszú tengelye körül, egy tekercs 3,6 aminosav maradék, és a hélix hangmagasság 0,54 nm [15] (amint az aminosav-maradékon 0,15 nm), a hélixet hidrogénkötésekkel stabilizálják. H és O peptid csoportok, egymástól 4 kapcsolattal elosztva. A hélix teljes egészében az aminosavak (L) egyetlen sztereoizomeréből épül fel. Bár bal vagy jobbra csavart lehet, a jobboldali csavart a fehérjékben uralják. A spirált a glutaminsav, lizin, arginin elektrosztatikus kölcsönhatásai zavarják. Az egymáshoz közel elhelyezkedő aszparagin, szerin, treonin és leucin maradványok sztérikusan zavarhatják a hélix képződését, a prolinmaradékok a lánc hajlását és az a-hélixet is sértik.
  • A β-lapok (hajtogatott rétegek) több cink-polipeptid lánc, amelyekben a primer szerkezetben, az aminosavakban vagy a különböző fehérje láncokban egymással viszonylag távolról (0,347 nm / aminosav-maradék [15]) képződnek hidrogénkötések, nem pedig szorosan egymáshoz képest α-hélixben. Ezeket a láncokat általában N-végek irányítják ellentétes irányban (anti-párhuzamos orientáció). A β-lapok képződéséhez fontos az aminosavak oldalsó csoportjainak mérete, általában a glicin és az alanin.
  • π-hélix;
  • 3₁₀-spirál;
  • rendezetlen töredékek.

• Tercier szerkezet - a polipeptid lánc térszerkezete (a fehérjét alkotó atomok térbeli koordinátáinak halmaza). Strukturálisan a másodlagos szerkezet elemeiből áll, amelyeket különböző típusú kölcsönhatások stabilizálnak, amelyekben a hidrofób kölcsönhatások döntő szerepet játszanak. Vegyen részt a harmadlagos struktúra stabilizálásában:
  • kovalens kötések (két cisztein maradék - diszulfid hidak között);
  • az aminosavmaradékok ellentétes töltésű oldalláncai közötti ionos kötések;
  • hidrogénkötések;
  • hidrofil-hidrofób kölcsönhatások. Amikor a környező vízmolekulákkal kölcsönhatásba lép, a fehérje-molekula „hajlik”, hogy az aminosavak nem poláris oldalait izoláljuk a vizes oldatból; a molekula felületén poláris hidrofil oldalláncok vannak.

• Kvaterner szerkezet (vagy alegység, domén) - több polipeptid lánc kölcsönös elrendezése egyetlen fehérje komplexben. A kvaterner fehérjék részét képező fehérjemolekulák külön-külön képződnek a riboszómákon, és csak a szintézis befejezése után egy közös szupramolekuláris szerkezetet képeznek. A fehérje kvaterner szerkezete azonos és különböző polipeptidláncokat tartalmazhat. Az azonos típusú interakciók részt vesznek a kvaterner szerkezet stabilizálásában, mint a harmadlagos stabilizációjában. A szupramolekuláris fehérje komplexek több tíz molekulából állhatnak.

Fehérje-környezet szerkesztése

Az általános szerkezeti típus szerint a fehérjék három csoportra oszthatók:

1. A fibrilláris fehérjék - polimerek alkotják, szerkezetük rendszerint igen rendszeres, és főként a különböző láncok kölcsönhatásai támogatják. Mikroszálakat, mikrotubulusokat, fibrillákat képeznek, támogatják a sejtek és szövetek szerkezetét. A fibrilláris fehérjék közé tartozik a keratin és a kollagén.
2. A globuláris fehérjék vízben oldódnak, a molekula általános alakja többé-kevésbé gömb alakú. A globuláris és fibrilláris fehérjék közül az alcsoportokat megkülönböztetjük. Például a jobb oldalon látható gömbfehérje, a triózfoszfát-izomeráz nyolc α-hélixből áll, amelyek a szerkezet külső felületén találhatók, és nyolc párhuzamos β-réteget tartalmaz a szerkezeten belül. A hasonló háromdimenziós szerkezetű fehérjéket αβ-hordóknak nevezik (angolul. Hordó-hordó) [16].
3. A membránfehérjék doménjei áthaladnak a sejtmembránon, de ezek egy része a membránból a sejtközi környezetbe és a sejt citoplazmájába nyúlik ki. A membránfehérjék receptorként működnek, azaz jeleket adnak, valamint különböző anyagok transzmembrán transzportját biztosítják. A fehérje transzporterek specifikusak, mindegyikük csak bizonyos molekulákat vagy bizonyos típusú jeleket halad át a membránon.

A fehérjeszerkezet kialakulása és fenntartása élő szervezetekben Szerkesztés

A fehérjék azon képessége, hogy a denaturálás után helyreállítsák a megfelelő háromdimenziós struktúrát, lehetővé tette, hogy a fehérje végső szerkezetére vonatkozó minden információ az aminosav szekvenciájában található. Jelenleg létezik egy általánosan elfogadott elmélet, hogy az evolúció eredményeként a stabil fehérje konformáció a minimális szabad energiával rendelkezik a polipeptid egyéb lehetséges konformációihoz képest [17].

A sejtekben azonban egy olyan fehérjecsoport van, amelynek feladata a fehérjék szerkezetének helyreállításának biztosítása a károsodás után, valamint a fehérje komplexek létrehozása és disszociációja. Ezeket a fehérjéket chaperonoknak nevezik. Számos chaperon koncentrációja a sejtben a környezeti hőmérséklet hirtelen növekedésével nő, így a Hsp csoporthoz tartoznak (hősokk fehérjék) [18]. A chaperonok normális működésének fontosságát a test működésére szemlélteti a humán szemlencse részét képező chaperon α-crystalallin példája. Ezen fehérje mutációi a lencse zavarosodásához vezetnek a fehérje aggregáció és ennek következtében a szürkehályog miatt [19].

Kémiai szintézis Szerkesztés

Rövid fehérjéket kémiailag szintetizálhatunk szerves szintézist alkalmazó módszerekkel, például kémiai ligálással [20]. A legtöbb kémiai szintézis módszer a C-terminálisról az N-terminálisra megy, szemben a bioszintézissel. Ily módon egy rövid immunogén peptid (epitóp) szintetizálható, amelyet az állatokba való injektálással, vagy hibrid előállításával használunk; kémiai szintézist is alkalmaznak bizonyos enzimek inhibitorainak előállítására [21]. A kémiai szintézis lehetővé teszi a mesterséges, azaz a normális fehérjékben nem található aminosavak bevezetését - például az aminosavak oldalláncaihoz fluoreszcens címkéket kell csatolni. A kémiai szintézis módszerek azonban hatástalanok, több mint 300 aminosavval; Ezenkívül a mesterséges fehérjék szabálytalan tercier szerkezetűek, és a mesterséges fehérjék aminosavaiban nincs post-transzlációs módosítás.

Protein Biosynthesis Szerkesztés

Univerzális mód: riboszóma szintézis Szerkesztés

A fehérjéket az élő szervezetek az aminosavakból szintetizálják a génekben kódolt információ alapján. Mindegyik fehérje egyedi aminosav-szekvenciából áll, amelyet a fehérjét kódoló gén nukleotidszekvenciája határoz meg. A genetikai kód hárombetűs „szavak”, kodonok; mindegyik kodon felelős egyetlen aminosavnak a fehérjéhez való kötődéséért: például az AUG kombináció a metioninnak felel meg. Mivel a DNS négyféle nukleotidból áll, a lehetséges kodonok száma 64; és mivel a fehérjék 20 aminosavat használnak, sok aminosavat több kodon határoz meg. A fehérjéket kódoló géneket először RNS-polimeráz fehérjékkel átírjuk a messenger RNS (mRNS) nukleotidszekvenciájába.

A prokariótákban az mRNS a transzpozíció után azonnal leolvasható a fehérjék aminosav-szekvenciájába, míg az eukariótákban a sejtmagból a citoplazmába kerül, ahol a riboszómák találhatók. A fehérjeszintézis sebessége magasabb a prokariótákban, és másodpercenként elérheti a 20 aminosavat [22].

Az mRNS molekulán alapuló fehérjeszintézis folyamatát transzlációnak nevezzük. A fehérje bioszintézisének kezdeti szakaszában az iniciálás során a metionin kodont általában a riboszóma kis alegysége ismeri fel, amelyhez a metionin transzport RNS-t (tRNS) fehérje iniciációs faktorok alkalmazásával rögzítjük. A start-kodon felismerése után egy kis alegység csatlakozik a kis alegységhez, és a második fordítási szakasz kezdődik - megnyúlás. A riboszóma mindegyik mozgása az mRNS 5'-3'-végéig egy kodont olvassunk le úgy, hogy hidrogénkötéseket alakítunk ki az mRNS három nukleotidja (kodonja) és annak komplementer antikodonja között, amelyhez a megfelelő aminosav kapcsolódik. A peptidkötés szintézisét a riboszómális RNS (rRNS) katalizálja, amely a riboszóma peptidil-transzferáz-centrumát képezi. A riboszómális RNS katalizálja a peptidkötés kialakulását a növekvő peptid utolsó aminosavja és a tRNS-hez kapcsolódó aminosav között, a nitrogén- és szénatomokat a reakció áthaladásához kedvező helyzetben helyezve el. Az aminoacil-tRNS-szintetáz enzimei aminosavakat csatolnak a tRNS-hez. A transzláció harmadik és utolsó szakasza, a végződés akkor következik be, amikor a riboszóma eléri a stopkodont, amely után a fehérje terminációs faktorok a fehérjéből az utolsó tRNS-t hidrolizálják, megállítva a szintézist. Így a riboszómákban a fehérjéket mindig az N-C-terminálisból szintetizáljuk.

Neribosomal Synthesis Szerkesztés

Alsó gombákban és néhány baktériumban kevésbé gyakori a fehérje bioszintézisének módja, amely nem igényli a riboszómák részvételét. A peptidek, általában másodlagos metabolitok szintézisét nagy molekulatömegű fehérje komplex, az úgynevezett HPC szintáz végzi. A HPC szintáz általában több doménből vagy egyedi fehérjéből áll, amelyek az aminosavak kiválasztását, a peptidkötés kialakulását, a szintetizált peptid felszabadulását végzik. Néha olyan domént tartalmaz, amely képes L-aminosavakat (normál formát) D-formára izomerizálni. [23] [24]

A riboszómák citoplazmájában szintetizálódó fehérjéknek a sejt különböző részei közé kell tartozniuk - a magnak, a mitokondriumnak, az EPR-nek, a Golgi-készüléknek, a lizoszómáknak stb., És néhány fehérjének be kell lépnie az extracelluláris környezetbe. Egy adott rekeszbe való belépéshez a fehérjének rendelkeznie kell egy speciális címkével. A legtöbb esetben ez a címke maga a fehérje aminosav szekvenciájának része (a vezető peptid vagy a fehérje szignálszekvencia). Bizonyos esetekben a fehérjéhez kapcsolt oligoszacharidok jelzésként szolgálnak. A fehérjék EPR-be történő szállítása akkor történik, amikor szintetizálódnak, mivel a riboszómák, amelyek fehérjéket szintetizálnak az EPR jel szekvenciájával, „leülnek” az EPR membrán speciális transzlokációs komplexein. Az EPR-ről a Golgi készülékre, és onnan a lizoszómákra, a külső membránra vagy az extracelluláris közegre a fehérjék vezikuláris transzporton keresztül jutnak be. A nukleáris jeleket tartalmazó fehérjék nukleáris pórusokon keresztül lépnek be a magba. A megfelelő szignálszekvenciákkal rendelkező fehérjék specifikus fehérje pórusok transzokátorain keresztül jutnak be a mitokondriumokba és kloroplasztokba a chaperonok részvételével.

A transzláció és a fehérje riboszómából történő felszabadulása után a polipeptidláncban lévő aminosavak különböző kémiai módosításokat végeznek. A poszt-transzlációs módosítások példái a következők:

• különböző funkciós csoportok (acetil-, metil- és foszfátcsoportok) hozzáadása;
• lipidek és szénhidrogének hozzáadása;
• a standard aminosavak nem szabványos változásaként (citrulin képződése);
• szerkezeti változások kialakulása (diszulfid hidak képződése a ciszteinek között);
• a fehérje egy részének eltávolítása mind az elején (szignálszekvencia), mind bizonyos esetekben a közepén (inzulin);
• kis fehérjék hozzáadása, amelyek befolyásolják a fehérje lebomlását (sumoiláció és ubiquitináció).

Ebben az esetben a módosítás típusa lehet univerzális (az ubikitin-monomerekből álló láncok hozzáadása a fehérje lebomlásának jeleként szolgál a proteaszóma által), és ezen fehérjére is specifikus [25]. Ugyanakkor ugyanaz a fehérje számos módosítást végezhet. Így a hisztonok (fehérjék, amelyek az eukariótákban lévő kromatin részét képezik) különböző körülmények között akár 150 különböző módosításra is képesek [26].

Mint más biológiai makromolekulák (poliszacharidok, lipidek) és nukleinsavak, a fehérjék az összes élő szervezet szükséges összetevői, részt vesznek a sejtek létfontosságú folyamataiban. A fehérjék anyagcserét és energiát alakítanak át. A fehérjék a celluláris struktúrák részét képezik - az organellák, amelyek az extracelluláris térbe jutnak a sejtek közötti jelek cseréjéhez, az élelmiszer hidrolíziséhez és az intercelluláris anyag képződéséhez.

Meg kell jegyezni, hogy a fehérjék függvény szerinti besorolása meglehetősen tetszőleges, mivel eukariótákban ugyanaz a fehérje több funkciót is elláthat. Az ilyen multifunkcionalitás jól tanulmányozott példája a lizil-tRNS-szintetáz, az aminoacil-tRNS-szintetázok osztályából származó enzim, amely nem csak lizint ad a tRNS-hez, hanem számos gén transzkripcióját is szabályozza [27]. A fehérjék számos funkciója enzimatikus aktivitásuk miatt működik. Ily módon az enzimek a miozin motorfehérje, a protein kináz szabályozó fehérjék, a nátrium-kálium-adenozin-trifoszfatáz-transzportfehérje stb.

Katalitikus funkció Szerkesztés

A fehérjék legismertebb szerepe a szervezetben a különböző kémiai reakciók katalízise. Enzimek - a specifikus katalitikus tulajdonságokkal rendelkező fehérjék csoportja, azaz minden enzim egy vagy több hasonló reakciót katalizál. Az enzimek katalizálják a komplex molekulák (katabolizmus) és szintézisük (anabolizmus) hasítási reakcióit, valamint a DNS replikációját és javítását és a templát RNS szintézist. Több ezer enzim ismert; köztük például a pepszin, lebontja a fehérjéket az emésztési folyamatban. A poszt-transzlációs módosítás során egyes enzimek más fehérjékhez adnak vagy eltávolítanak kémiai csoportokat. Mintegy 4000 fehérje által katalizált reakció ismert [28]. A reakció gyorsulása az enzimatikus katalízis következtében néha óriási: például az orotát-karboxiláz enzim által katalizált reakció 10 17 gyorsabban megy végbe, mint a nem katalizálódott (78 millió év enzim nélkül, 18 milliszekundum az enzim részvételével) [29]. Az enzimhez kötődő és a reakció hatására megváltozó molekulákat szubsztrátoknak nevezzük.

Bár az enzimek általában több száz aminosavból állnak, ezeknek csak egy kis része kölcsönhatásba lép a szubsztrátummal, és még kevesebb, átlagosan 3-4 aminosav, amelyek a primer aminosav szekvenciában gyakran távol vannak egymástól, közvetlenül részt vesznek a katalízisben [30]. Az enzim azon részét, amely a szubsztrátot hozzákapcsolja és katalitikus aminosavakat tartalmaz, az enzim aktív centrumának nevezzük.

Strukturális funkció Szerkesztés

A citoszkeleton szerkezeti fehérjéi, mint egyfajta megerősítés, formákat adnak a sejteknek és számos szervoidnak, és részt vesznek a sejtek alakjának megváltoztatásában. A legtöbb szerkezeti fehérje fonalas fehérje: például az aktin és a tubulin monomerek globuláris, oldható fehérjék, de a polimerizáció után hosszú szálakat alkotnak, amelyek a citoszkelont alkotják, ami lehetővé teszi a sejt formájának fenntartását [31]. A kötőszövet (például porc) intercelluláris anyagának fő összetevői a kollagén és az elasztin, és a haj, a körmök, a madarak tollai és néhány héj más keratin szerkezetű fehérjéből áll.

Védelmi funkció Szerkesztés

A fehérjéknek többféle védelmi funkciója van:

1. Fizikai védelem. A kollagén részt vesz benne - olyan fehérje, amely a kötőszövetek (beleértve a csontokat, porcot, inakot és a bőr mély rétegeit) intercelluláris anyagának alapját képezi; keratin, amely a szarvas pajzsok, a haj, a tollak, a szarvak és az epidermisz egyéb származékai alapját képezi. Jellemzően ezeket a fehérjéket szerkezeti funkciójú fehérjéknek tekintjük. A fehérjék e csoportjának példái a fibrinogén és a trombin [32], amelyek részt vesznek a véralvadásban.
2. Vegyi védelem. A toxinok kötődése a fehérje molekulákhoz biztosíthatja a méregtelenítést. A máj enzimjei, amelyek mérgeket lebontanak, vagy oldódó formává alakítják át, amelyek hozzájárulnak a szervezetből való gyors eliminációhoz, különösen fontos szerepet töltenek be a méregtelenítésben az emberekben, ami hozzájárul a gyors eltávolításához [33].
3. Immunvédelem. A vér és más biológiai folyadékokat alkotó fehérjék részt vesznek a szervezet védekező reakciójában a kórokozók és a kórokozók támadásai ellen. A komplement rendszer és az antitestek (immunglobulinok) fehérjéi a fehérjék második csoportjába tartoznak; semlegesítik a baktériumokat, vírusokat vagy idegen fehérjéket. Az adaptív immunrendszert alkotó antitestek összekapcsolják azokat a antigéneket, amelyek idegenek a szervezethez, és ezáltal semlegesítik őket, és a romboló helyekre irányítják őket. Az antitesteket az extracelluláris térbe szekretálhatjuk, vagy speciális B-limfociták membránjaiban rögzíthetjük, amelyeket plazma sejteknek hívnak [34]. Míg az enzimek korlátozott affinitással rendelkeznek a szubsztrátummal szemben, mivel a szubsztrátumhoz való túlzott tapadás befolyásolhatja a katalizált reakciót, az antigének ellenanyag-rezisztenciája nem korlátozott [35].

Szabályozási funkció Szerkesztés

A sejteken belül számos folyamatot fehérjemolekulák szabályoznak, amelyek sem egy energiaforrás, sem építőanyag egy sejt számára. Ezek a fehérjék szabályozzák a transzkripciót, a transzlációt, a splicinget, valamint más fehérjék és mások aktivitását.. A fehérjék szabályozási funkcióját az enzimaktivitás (például protein-kináz), vagy más molekulákhoz való specifikus kötődés szabályozza, általában befolyásolja a molekulák közötti kölcsönhatást. enzimeket.

Így a gén transzkripciót transzkripciós faktorok - aktivátorfehérjék és represszor fehérjék hozzáadásával határozzuk meg a génszabályozó szekvenciákhoz. A transzláció szintjén a mRNS-ek olvasását szintén szabályozza a fehérjefaktorok hozzáadása [36], és az RNS és a fehérjék lebomlását speciális fehérje komplexek is végzik [37]. Az intracelluláris folyamatok szabályozásában a legfontosabb szerepe a protein-kinázok - olyan enzimek, amelyek aktiválják vagy gátolják más fehérjék aktivitását foszfátcsoportok hozzárendelésével.

Jelfunkció Szerkesztés

A fehérjék jelfunkciója a fehérjék jelzőanyagként való működésének képessége, jelek továbbítása a sejtek, szövetek, szervek és különböző szervezetek között. Gyakran a jelzőfunkciót a szabályozó funkcióval kombináljuk, mivel sok intracelluláris szabályozó fehérje is jeleket küld.

A jelfunkciót fehérje hormonok, citokinek, növekedési faktorok stb.

A hormonokat vér hordozza. A legtöbb állati hormon a fehérjék vagy a peptidek. A hormonnak a receptorhoz való kötődése olyan jel, amely a sejtben reagál. A hormonok szabályozzák az anyagok koncentrációját a vérben és a sejtekben, növekedést, szaporodást és más folyamatokat. Ilyen fehérjék például az inzulin, amely szabályozza a vérben a glükóz koncentrációját.

A sejtek kölcsönhatásba lépnek egymással az extracelluláris anyagon keresztül továbbított jelzőfehérjékkel. Az ilyen fehérjék közé tartoznak például a citokinek és a növekedési faktorok.

A citokinek kis peptidinformációs molekulák. Ezek szabályozzák a sejtek közötti kölcsönhatásokat, meghatározzák azok túlélését, stimulálják vagy gátolják a növekedést, a differenciálódást, a funkcionális aktivitást és az apoptózist, és biztosítják az immunrendszer, az endokrin és az idegrendszer hatásainak összehangolását. A citokinek egy példája lehet tumor nekrózis faktor, amely a test sejtjei között a gyulladás jeleit továbbítja [38].

Szállítás funkció Szerkesztés

A kis molekulák szállításában résztvevő oldható fehérjéknek nagy affinitással (affinitással) kell rendelkezniük a szubsztrátumhoz, ha magas koncentrációban van jelen, és könnyen felszabadítható az alacsony koncentrációjú helyeken. A transzportfehérjék egy példája a hemoglobin, amely oxigént szállít a tüdőből más szövetekbe és a szövetekből a tüdőbe, valamint az élő szervezetek homológ fehérjéit a szövetekből a tüdőbe [39].

Néhány membránfehérje részt vesz a kis molekulák transzportjában a sejtmembránon keresztül, megváltoztatva a permeabilitását. A membrán lipid komponense vízálló (hidrofób), amely megakadályozza a poláris vagy töltött (ionok) molekulák diffúzióját. A membrán transzportfehérjék csatornafehérjékre és hordozófehérjékre oszthatók. A csatornafehérjék olyan belső, vízzel töltött pórusokat tartalmaznak, amelyek lehetővé teszik az ionok (ioncsatornákon keresztül) vagy a vízmolekulák (akvaporin fehérjék révén) mozgását a membránon. Sok ioncsatorna csak egy ion szállítására specializálódott; például a kálium- és nátriumcsatornák gyakran megkülönböztetik ezeket a hasonló ionokat, és csak az egyiket [40] átadják. A hordozófehérjék kötődnek, mint az enzimek, minden szállított molekula vagy ion, és a csatornákkal ellentétben az ATP energiával történő aktív transzportot végezhet. A "sejt teljesítmény" - az ATP szintáz, amely az ATP szintézisét proton gradiensen keresztül végzi, szintén membrán transzportfehérjéknek [41] tulajdonítható.

A fehérjék tartalék (tartalék) funkciója Szerkesztés

Ilyen fehérjék közé tartoznak az úgynevezett tartalékfehérjék, amelyeket az állatok és az állatok tojásai magjaiban energia- és anyagforrásként tárolnak; A harmadlagos tojáshéj fehérjéi (ovalbumin) és a fő tejfehérje (kazein) is elsősorban táplálkozási funkcióként szolgálnak. Számos más fehérjét használnak a szervezetben aminosavak forrásaként, amelyek viszont az anyagcsere folyamatokat szabályozó biológiailag aktív anyagok prekurzorai.

Fotoreceptor funkció Szerkesztés

A fehérje receptorok vagy a citoplazmában helyezkedhetnek el, vagy integrálhatók a sejtmembránba. A receptor molekula egy része érzékel egy jelet, amelyet leggyakrabban kémiai anyag szolgáltat, és bizonyos esetekben fényt, mechanikai hatást (például nyújtást) és más ingereket. Amikor egy jel a fehérje-receptor molekula egy bizonyos részének van kitéve, akkor a konformációs változás következik be. Ennek eredményeképpen megváltozik a molekula másik részének konformációja, amely jelet továbbít más sejtkomponenseknek. Több jelátviteli mechanizmus létezik. Egyes receptorok bizonyos kémiai reakciókat katalizálnak; mások ioncsatornákként jelennek meg vagy zárnak; mások specifikusan kötődnek az intracelluláris közvetítő molekulákhoz. A membrán receptoroknál a molekula azon része, amely a jel molekulához kötődik, a sejtfelületen van, és a jelet továbbító tartomány belül van [42].

Funkció a fotoszintézisben és a vizuális pigmentekben Edit

Az Opsins (fotoszintézis G-fehérjék és vizuális fotopigmentek) a retinolid család fotoreceptor fehérjéinek csoportja, amelyek molekulatömege 35-55 kDa, a G-proteint tartalmazó membránhoz (G-protein-kapcsolt) kapcsolódik. A retina gerinctelenek és gerincesek fényérzékeny fotoreceptor-sejtjei, a fotoszintetizáló organizmusok, a kétéltű bőr melanoforjainak fényérzékeny pigmentje, a béka írisze stb.

Például az opsinek fontos szerepet játszanak az állatok vizuális, szagló és vomeronális észlelésében, valamint a cirkadián ritmusok kialakulásában. Például a melanopsin (Mig verzió) egy fotopigment, amely az egyik opszin, közvetlenül részt vesz a vizuális folyamatban, a cirkadián ritmusok szabályozásában; a retina speciális fényérzékeny ganglialis sejtjeiben, az állatok bőrében és agyszövetében található. Ezt a vizuális fotopigmentet a retina ipRGC, az emlősök retina ganglial fotoreceptor sejtjeiben detektáltuk. [43]

Motor (motor) funkció Szerkesztés

A motoros fehérjék egy egész csoportja biztosítja a test mozgását (például izomösszehúzódás, beleértve a mozgást (myosin), a sejtek mozgását a szervezetben (például a leukociták amoeboid mozgása), a szilícium és a flagella mozgását, valamint aktív és irányított intracelluláris transzportot (kinesin, dynein). A Dyneins és a kinesinok a mikrotubulusok mentén az ATP hidrolízist használják, mint energiaforrást, a Dyneins molekulákat és szervoidokat a sejt perifériás részéből a centroszom felé továbbít, Az ellentétes irányban [44] [45]. A dyneinek felelősek az eukarióták csillogásának és lobogásának mozgásáért is, a miozin citoplazmás variánsai részt vehetnek a molekulák és az organoidok mikroszálakon történő szállításában.

A legtöbb mikroorganizmus és növény szintetizálhat 20 standard aminosavat, valamint további (nem standard) aminosavakat, például citrulint. De ha az aminosavak a környezetben vannak, még a mikroorganizmusok is megtartják az energiát az aminosavaknak a sejtekbe történő szállítása és a bioszintetikus útvonaluk kikapcsolása [46].

Az állatok által nem szintetizálható aminosavakat elengedhetetlennek nevezik. A bioszintetikus útvonalak fő enzimei, például az aszpartát-kináz, amely a lizin, a metionin és a treonin képződésének első lépését katalizálja az aszpartátból, állatokban nincsenek jelen.

Az állatok általában az élelmiszerekben lévő fehérjékből kapnak aminosavakat. A fehérjéket az emésztési folyamat során elpusztítják, ami általában a fehérje denaturációjával kezdődik, savas környezetbe helyezve és a proteázoknak nevezett enzimekkel történő hidrolízissel. Az emésztés eredményeként kapott aminosavakat a test fehérjék szintézisére használják, a többit glükózvá alakítják a glükoneogenezis folyamatában, vagy a Krebs-ciklusban alkalmazzák. A fehérje mint energiaforrás használata különösen fontos az éhomi állapotban, amikor a szervezet saját fehérjéi, különösen az izmok energiaforrásként szolgálnak [47]. Az aminosavak szintén fontos nitrogénforrást jelentenek a szervezet táplálékában.

Nincsenek egységes normák az emberi fehérjék fogyasztására. A vastagbél mikroflóra szintetizál aminosavakat, amelyeket a fehérje normák előkészítésében nem veszünk figyelembe.

A szedimentációs elemzés (centrifugálás) lehetővé teszi a fehérjék méret szerinti megosztását, a fehérjék megkülönböztetését az üledékben mért, üledékben mért és az S nagybetűvel jelölt üledékállandó értékével.

Fehérje mennyiségi módszerek Szerkesztés

Számos technikát használnak a minta fehérje mennyiségének meghatározására:

http://traditio.wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8_((D0%B2%D0%B5%D1% 89% D0BB% D1% 81% D1% 82% D0% B2% D0% B0)