A 8. osztályba sorolt ​​diákok biológiai kérdésének részletes megoldása, szerzők V. V. Pasechnik, A. Kamensky A. A. G. G. Shvetsov 2016

1. kérdés: Melyek az optimális körülmények a szájban, a gyomorban és a belekben történő emésztéshez?

Annak érdekében, hogy az emésztés a szájüregben történjen, lúgos környezetre van szükség, és a gyomor-savanyú emésztésre.

2. kérdés: Milyen enzimeket ismer és milyen szerepük van az emberi testben?

A proteázok a fehérjéket peptidekhez, peptonokhoz és aminosavakhoz hasítják.

Lipázok - zsírok glicerinhez és zsírsavakhoz.

KÉRDÉSEK A FELHASZNÁLÁSRA

1. kérdés: Mik azok az enzimek? Adjon példákat az Ön számára ismert enzimekre.

Az enzimek olyan összetett szerves anyagok, amelyek egy élő sejtben képződnek, és fontos szerepet játszanak a test minden folyamatának katalizátoraként. Legtöbbjük két komponensből áll: fehérje (apoenzim) és nem fehérje (koenzim). A példák közé tartoznak az olyan enzimek, mint a pepszin, a tripszin, az amiláz.

2. kérdés: Mi az enzimek mechanizmusa?

Az enzimatikus aktivitást általában az enzim fehérje molekulájának kis része határozza meg, amelyet aktív centrumnak nevezünk. Néha az aminosavakon kívül az aktív centrumok közé tartoznak a fémionok, vitaminok és más, nem fehérje-jellegű vegyületek, amelyeket koenzimeknek neveznek.

Az enzim aktív centrumának olyan szerkezettel kell rendelkeznie, amely lehetőséget ad arra, hogy egy pillanatra összekapcsolódjon egy szigorúan meghatározott anyag molekulájával - az enzim szubsztrátjával. Például a nyálban és a könnyekben lévő lizozim aktív centruma pontosan megfelel az egyes baktériumok bevonatának egyik szacharidjának területére. A szacharid lebontásával a lizozim is megöli a baktériumokat, megakadályozva, hogy belépjenek az emberi testbe.

Bontsa ki az enzimek szerepét az emberi testben. Adjon példákat.

Az enzimek katalitikus aktivitásuk miatt nagyon fontosak testünk rendszereinek rendes működéséhez. Ezért bármely enzim aktivitásának hiánya vagy megszakítása betegségekhez és néha halálhoz vezethet.

Az enzimek szükségesek a fehérjék szintéziséhez, a tápanyagok emésztéséhez és asszimilációjához, az energia anyagcseréjéhez, az izomösszehúzódáshoz, a neuropszichikus aktivitáshoz, a reprodukcióhoz, az anyagok szervezetből történő kiválasztási folyamataihoz stb.

Számos emberi betegség diagnosztizálására a vérben, a vizeletben, a cerebrospinalis folyadékban és más szerkezetekben lévő enzimek aktivitásának meghatározását használjuk. Például a vérplazmában lévő enzimek elemzése lehetővé teszi a vírusos hepatitisz, a myocardialis infarktus korai stádiumainak, a vesebetegség stb.

Mi veszélyes a személy számára a betegség ideje alatt a testhőmérséklet jelentős emelkedése (40 ° C felett)?

Mivel minden enzim olyan természetű fehérje, amely a 40 fok feletti hőmérséklet emelkedésekor elszakad, az emberi testhőmérséklet emelkedése nagy veszélyt jelent.

http://resheba.me/gdz/biologija/8-klass/pasechnik/30

Biológia: Milyen enzimeket ismer?

Időt takaríthat meg, és nem látja a hirdetéseket a Knowledge Plus szolgáltatással

Időt takaríthat meg, és nem látja a hirdetéseket a Knowledge Plus szolgáltatással

A válasz

A válasz adott

kaliningrad221B

Az enzimek egyszerűek vagy összetettek.

Néhány emésztőenzim:
Az AMYLASE egy emésztőenzim, amely a poliszacharidokat egyszerű cukrokká bontja.
A PEPSIN a fehérjék lebontásához szükséges élelmiszerenzim. A pepszin csak a fehérje emésztésének első szakaszát végzi.
A RENIN egy emésztőenzim, amely a tej koagulációját okozza, és fehérjét, kazeint alakít ki, amely felszívódhat. A Renin értékes ásványokat bocsát ki a tejből - kalciumból, foszforból, káliumból és vasból, amelyeket a szervezet a vízegyensúly stabilizálására használ, erősít az idegrendszerben, és erős fogakat és csontokat épít.
Az epe részvételével a LIPAZA zsírsavakat bont le, amelyeket a bőrsejtek táplálására használnak, védik a testet a zúzódásoktól és dudoroktól, megakadályozzák a fertőző vírus sejtek invázióját és az allergiás reakciók előfordulását.
A gyomorban lévő SALTIC ACID durva ételekre, például rosthúsra, baromfihúsra és zöldségekre hat. Ő emeli a fehérjét, a kalciumot és a vasat. Sósav nélkül sok betegség kialakulhat, köztük a gyomorrák, az anaemia és az allergiák. A sósavval és a sósavval készült glutaminsav bétain a kereskedelmi forgalomban kapható sósav legjobb formái.
A PROTEINÁSOK (proteázok) felgyorsítják a fehérje lebomlását, a lipidek emulgeált állapotba való átmenetét, és javítják az emésztést a dyspepsia során. A legaktívabb és legolcsóbb növényi proteázok a papain (a dinnyefa leveleiből és gyümölcséből kivont papaya), bromelain (az ananász gyümölcséből és hajtásából), a ficin (a füge gyümölcséből), zingibain (gyömbér rizómájából).
A TRIPSIN, a CHIMOTRIPSIN, a PEPTIDASES a fehérjék lebontását fejezi be a pepszin hatására a gyomorban, és ennek következtében az egyes aminosavak felszabadulnak.

Csatlakozzon a Knowledge Plus-hoz, hogy elérje a válaszokat. Gyorsan, reklám és szünet nélkül!

Ne hagyja ki a fontosakat - csatlakoztassa a Knowledge Plus-t, hogy a választ most láthassa.

Nézze meg a videót a válasz eléréséhez

Ó, nem!
A válaszmegtekintések véget érnek

Csatlakozzon a Knowledge Plus-hoz, hogy elérje a válaszokat. Gyorsan, reklám és szünet nélkül!

Ne hagyja ki a fontosakat - csatlakoztassa a Knowledge Plus-t, hogy a választ most láthassa.

http://znanija.com/task/16395463

Légy egészséges!

Ha akarod - légy egészséges!

Elsődleges navigáció

• nyílt
• [Link 453-hoz] Ez érdekes
• [Hivatkozás a 376-ra] Szervezet
• [Hivatkozás 378-ra] HLS
• [Link 380] technikákhoz
• [Link 382-re] Teljesítmény
• [Link 384] Pszichológia
• [Link 386] Gyermekek
• [Link 388-ra] Egészségügyi termékek
• [Link 394] Jóga
• [Kapcsolódás az 5298-hoz] Betegségek
• nyílt

enzimek

ENZÍMEK ÉS SZEREPE A CSALÁDI ELJÁRÁSOKBAN

Az enzimek (latin, erjesztés, enzimek) olyan fehérjék, amelyek az élő szervezetekben katalizátorként működnek.

A katalizátor olyan anyag, amely felgyorsítja a reakciót, de nem része a reakcióterméknek. A katalizátorokat olyan anyagoknak nevezik, amelyek csak jelenlétük hatására befolyásolják más anyagok kémiai reakcióját (gyorsulnak, lelassulnak, normalizálódnak), de ugyanakkor nem változnak.

Az enzimek tehát minden élő sejtben jelen vannak, és minden biológiai folyamatban szinte minden reakciót katalizálnak.

FUNKCIÓ

Az enzimek fő feladata, hogy felgyorsítsa a szervezetbe belépő és az anyagcsere során keletkező anyagok átalakulását.

Élelmiszerekkel az összes szükséges anyag bejut az emberi testbe, de a nyers formában csak a vizet, vitaminokat és ásványi anyagokat képes felszívni. A zsírok, a fehérjék és a szénhidrátok összetett hasítást igényelnek, mint az élelmiszerben, ezek a komponensek biológiailag nehézkesek a test számára. Ezen túlmenően a szervezetben minden tápanyagnak olyan formában kell lennie, amely elfogadható az immunrendszer számára, mert különben veszélyesnek és idegennek fogják érzékelni, és eltávolítani kell őket. Ez mindez, és az emésztőrendszert pár enzimre teszi.

Az anyagcserével és az energiával kapcsolatos minden folyamat a szervezetben az enzimek részvételével történik. A fehérjék, zsírok, szénhidrátok és ásványi sók metabolizmusa az enzimek közvetlen hatásával történik. Oktatásukhoz vitaminok szükségesek, amelyek többsége élelmiszerrel érkezik.

Egy vagy másik vitamin hiányában a megfelelő enzim aktivitása csökken. Következésképpen a reakciók lassítják vagy teljesen leállítják. Nézze meg, hogy a testünk hogyan kapcsolódik egymáshoz.

Az anyagot, amelyre az enzim működik, szubsztrátumnak nevezzük. Minden enzim specifikus, vagyis szigorúan egy adott szubsztrátumra hat. Valamennyi enzim bizonyos körülmények között képes a szubsztrátjára hatni, amelyet a következők befolyásolnak: hőmérséklet, sav-bázis egyensúly stb.

Például az emésztőenzimek a legaktívabbak 37-39 ° C hőmérsékleten, és alacsony hőmérsékleten az enzimek elveszítik aktivitásukat, vagy egyáltalán nem működnek. Az enzimek legmegfelelőbb hőmérséklete a testhőmérséklet. Forraláskor az enzimek, mint más fehérjék, koagulálnak és elveszítik az aktivitást. Az enzimekre nézve káros az oxigén és a napfény is.

Ugyanakkor minden enzim csak bizonyos körülmények között működik: nyálenzimek - gyengén lúgos közegben, gyomorenzimek - savas közegben, hasnyálmirigy enzimek - gyengén lúgos közegben.

Sok enzim van (ma már több mint 2000 ismert), de enzim nem helyettesíthető egy másikra. Vannak olyan enzimek, amelyek a sejten belüli metabolikus folyamatokat váltanak ki. A testben gyakorlatilag nincs olyan rendszer, amely nem hozna létre saját enzimeket.

Az enzimek nemcsak az emésztésben, hanem az új sejtek növekedési folyamataiban és az idegrendszer munkájában is részt vesznek. Az enzimek munkája jelentősen csökkenti a szervezet energiafelhasználását az élelmiszer-feldolgozáshoz.

ENZYME TÍPUSA

Minden enzimet három fő csoportra osztanak: amiláz, lipáz és proteáz.

Az amiláz enzim a szénhidrátok feldolgozásához szükséges. Az amiláz hatása alatt a szénhidrátok elpusztulnak és könnyen felszívódnak a vérbe. Amiláz, amely nyálban és a belekben is jelen van.

A lipázok olyan enzimek, amelyek a gyomornedvben vannak jelen, és amelyeket a hasnyálmirigy termel. Lipáz szükséges ahhoz, hogy a test elnyelje a zsírt.

A proteáz egy olyan enzimcsoport, amely a gyomornedvben található, és amelyet a hasnyálmirigy is termel. Ezenkívül a bélben a proteáz is jelen van. A proteázok szükségesek a fehérjék lebontásához.

A tápanyagok átalakulása az emésztő szervekben

http://www.sdorov.ru/organizm/fermentyi/

Milyen enzimeket ismer?

style = "display: inline-block; szélesség: 728px; magasság: 90px"
data-ad-client = "ca-pub-1238826088183094"
data-ad-slot = "6840044768">

19. § Enzimek

1. Milyen anyagokat neveznek enzimeknek?
Az enzimek vagy enzimek általában RNS-molekulák vagy molekulák (ribozimok) vagy azok komplexei, amelyek az élő rendszerekben kémiai reakciókat gyorsítják (katalizálják).

2. Mi az enzimek hatásmechanizmusa?

3. Hasonlítsa össze az enzimek „munkáját” a szervetlen katalizátorok hatásával. Mik azok jellemzői?
Az enzimek hasonlóak a szervetlen katalizátorokhoz, mint a reakció eredményei, de a szelektivitás és a szelektivitás jellemzi (a struktúra miatt) a szervetlen analógokhoz képest.

4. Miért állnak le az enzimek „munka”, amikor a hőmérséklet 42 ° C-ra emelkedik? Mi történik velük?
Az enzimek fehérje jellegű anyagok. A hőmérséklet emelkedésével az enzim fehérje szerkezetének denaturációja következik be.

5. Emlékezzünk az Ön által ismert biológiai emésztési enzimekről és mondjuk el a „munkájukról”.
Amiláz - lebontja a keményítőt.
Pepszin - a fehérjék lebontása.
Lipáz - a zsírok lebontása.

6. A 7. táblázatban szereplő információk alapján készítsen jelentést az enzimek felhasználásáról a termelésben.
Az enzimeket széles körben használják mind az élelmiszer-, mind a vegyiparban.

7. Kérje meg tanárát egy indikátorpapír csíkról, és vizsgálja meg a nyál és a vizelet pH-ját. A normától való eltérés esetén azonnal forduljon orvoshoz.
A nyál pH-ja 5,6-7,9; vizelet 5,0-6,5.

8. Tegye ezt otthon. Próbáld ki egy kanálba cukor kockát. Nem fog sikerülni: a cukor megolvad, füstöl, szar, de nem ég. Ha egy kis cukorkazettát egy cukorra helyezünk (ne próbáld meg magad dohányozni, hagyd, hogy nehéz dohányosok csináljanak neked), és tegyük tűzre, egy cukor egy folyamatosan kékes lánggal világít. Adja meg a megfigyelt jelenség magyarázatát. Hogyan kapcsolódik ez a tapasztalat az "Enzimek" témájához?
Ash katalizálja a cukorégetés folyamatát.

http://superhimik.ru/10-klass/19-fermenty.html

enzimek

(lat. fermentum fermentáció, fermentáció kezdete; szinonim enzimek)

specifikus fehérjeszerű anyagok, amelyek az összes élő szervezet szövetében és sejtjeiben jelen vannak, és sokszor képesek felgyorsítani az ezekben előforduló kémiai reakciókat. Azokat az anyagokat, amelyek kis mennyiségben gyorsítják a kémiai reakciókat a reakcióképes vegyületekkel (szubsztrátokkal) való kölcsönhatás következtében, de nem képezik a kapott termékek részét, és a reakció vége után változatlanok maradnak, katalizátoroknak nevezzük. Az enzimek a fehérjék biokatalizátorai. A szervezetben a biokémiai reakciók túlnyomó többségének katalizálása, F. az anyagcserét és az energiát szabályozza, és ezáltal fontos szerepet játszik minden életfolyamatban. Az élő szervezetek minden funkcionális megnyilvánulását (légzés, izomösszehúzódás, idegimpulzusok átadása, szaporodás stb.) Az enzimrendszerek hatása biztosítja. Az F. által katalizált reakciók a fehérjék, zsírok, szénhidrátok, nukleinsavak, hormonok és más vegyületek szintézise, ​​bomlása és más átalakulása.

Általában F. a biológiai tárgyakban elhanyagolhatóan alacsony koncentrációban vannak jelen, ezért nem az F. mennyiségi tartalma nagyobb érdeklődést mutat, hanem aktivitása az enzimatikus reakció sebessége (szubsztrátveszteség vagy a termékek felhalmozódása alapján). Az elfogadott nemzetközi egység, az enzimek aktivitása (ME) megfelel az enzim mennyiségének, amely az 1 μmol 1 perces átalakulását katalizálja az optimális körülmények között. A Nemzetközi Egységrendszerben (SI) az F. aktivitás egysége a katal (cat) - az 1 mólos szubsztrát katalitikus átalakításához szükséges F. mennyisége 1 másodperc alatt.

Minden enzim fehérje jellegű. Ezek vagy egyszerű fehérjék, amelyek teljes egészében polipeptidláncokból épülnek fel, és csak hidrolízis során szétesnek aminosavakká (például tripszin és pepszin hidrolitikus enzimek, ureazt), vagy - a legtöbb esetben - összetett fehérjék, amelyek a fehérje rész (apoenzim) mellett nem fehérje komponenst (koenzim vagy protetikai csoport).

A megtermékenyített tojástól a felnőtt szervezetig terjedő fejlődés során különböző enzimrendszerek szintetizálódnak nem egyszerre, ezért a szövetek enzimösszetétele az életkorral változik. Az életkorral kapcsolatos változások az anyagcsere aktivitásban különösen az embrionális fejlődés időszakában jelentkeznek, mint a különböző szövetek differenciálódása a jellemző enzimkészletükkel. Az embriófejlődés legkorábbi szakaszában (közvetlenül a tojás megtermékenyítése után) az ilyen típusú filogének dominálnak, és az anyai genetikai anyagból sugározzák őket. A májban 3 fős csoportot fedeztek fel, amelyek a késői koraszülött korban jelentkeznek, egy újszülöttség időszakában és a szoptatás időszakában. Egyes fikciók tartalma az ontogenezisben összetettebb fázisban változik. Egyes f. Elégtelen aktivitása Az újszülöttek kóros állapot kialakulásához vezethetnek. A F. hatásmechanizmusáról szóló modern elképzelések azon a feltételezésen alapulnak, hogy az F. által katalizált reakciókban olyan enzim-szubsztrát-komplex keletkezik, amely reakciótermékeket és szabad enzimet képez. Az enzim-szubsztrát komplex átalakítása olyan komplex folyamat, amely magában foglalja a szubsztrát molekula egy enzimmel való összekapcsolását, az elsődleges komplex átalakulását aktivált komplexek sorozatává, a reakciótermékek enzimektől való elválasztását. Az F. hatásának specifitását az adott régió - az aktív központ - molekulájában való jelenléte magyarázza. Az aktív központ tartalmaz egy katalitikus helyet, amely közvetlenül részt vesz a katalízisben, valamint egy érintkezési területet (pad) vagy egy kötőhelyet (helyeket), ahol az enzim a szubsztráthoz kötődik.

A szubsztrátspecifitás - a specifikus reakció szelektív felgyorsításának képessége - megkülönbözteti az F.-t az abszolút specificitással (azaz csak egy adott anyagra hatva, és csak egy bizonyos anyag átalakulását katalizálja) és F. relatív vagy csoportspecifikus (azaz katalizálja bizonyos hasonlóságú molekulák transzformációit). Az első csoport magában foglalja különösen az F. csoportot, sztereoizomereket használva szubsztrátként (például cukor és L vagy D aminosav). Az abszolút specifitással jellemezhető F. példák az ureazt, amely a karbamid hidrolízisét NH-ra katalizálja₃ és CO₂, Laktát-dehidrogenáz, oxidáz D és L aminosavak. A relatív fajlagosság számos enzimre jellemző, beleértve az enzimeket. hidroláz osztályba tartozó enzimek esetében: proteázok, észterázok, foszfatázok.

A szervetlen katalizátoroktól eltérőek. Nemcsak a kémiai természetük és a szubsztrátspecifitásuk, hanem az élő sejtek, szövetek és szervek létfontosságú aktivitására jellemző fiziológiás reakciók felgyorsítására való képességük is. Az F. által katalizált reakció sebessége számos tényezőtől függ, elsősorban az alacsony vagy nagy aktivitású enzim jellegétől, valamint a szubsztrát koncentrációjától, az aktivátorok vagy inhibitorok jelenlététől a tápközegben, a hőmérséklettől és a közeg (pH) reakciójától. Bizonyos határokon belül a reakciósebesség közvetlenül arányos a szubsztrát koncentrációjával, és a reakció bizonyos (telítő) koncentrációjából kiindulva a reakciósebesség nem változik a szubsztrát koncentrációjának növekedésével. F. egyik legfontosabb jellemzője a Michaelis konstans (K_m- az F. és a szubsztrát közötti affinitás mértéke, a szubsztrát megfelelő koncentrációja mol / l-ben, amelynél a reakció sebessége a maximális felét, és az F molekulák fele komplexben van a szubsztrátummal, az enzimreakció másik jellemzője az „enzimszám a fordulatszám” értéke. hány molekula a szubsztráton periódusonként átalakul egy F molekulánként.

A hagyományos kémiai reakciókhoz hasonlóan az enzimatikus reakciók a hőmérséklet emelkedésével gyorsulnak. Az enzimek aktivitásának optimális hőmérséklete általában 40-50 °. Alacsonyabb hőmérsékleten az enzimatikus reakció sebessége általában csökken, és 0 ° C-on a fitoszterolok működése leáll. Ha az optimális hőmérsékletet túllépjük, a reakció sebessége csökken, majd a reakció a fehérjék fokozatos denaturálása és az inaktiválás F. következtében teljesen leáll. Vannak azonban izolált F., amelyek ellenállnak a termikus denaturációnak. Az egyéni F. különbözik az optimális pH-értéküktől. Sok F. a legaktívabb, ha a pH értéke közel semleges (pH körülbelül 7,0), de számos F.-nél optimális pH-érték van ezen a területen kívül. Így a pepszin a legaktívabb egy erősen savas közegben (pH 1,0-2,0), és a tripszin gyengén lúgos (pH 8,0-9,0).

Az F. aktivitását alapvetően befolyásolja bizonyos vegyi anyagok jelenléte a környezetben: aktivátorok, amelyek növelik F. aktivitását, és az inhibitorokat, amelyek elnyomják. Gyakran ugyanaz az anyag néhány F. aktivátorként és mások inhibitorának szolgál. Az F. gátlás reverzibilis és visszafordíthatatlan lehet. A fémionok gyakran gátlóként vagy aktivátorokként működhetnek. Néha a fémion egy állandó, erősen kötődő komponens az F. aktív centrumának, azaz a (z). F. jelentése fémtartalmú komplex fehérjék vagy metalloproteinek. Néhány F. aktiválása egy másik mechanizmus alkalmazásával történhet, amely magában foglalja az F. inaktív prekurzorainak proteolitikus hasítását (pro-enzimek vagy zimogének), hogy aktív F.-t képezzenek (például tripszin).

A legtöbb F. funkció azon sejtekben működik, amelyekben bioszintézisük történik. Kivételt képeznek az emésztőrendszerben kiválasztódó emésztőenzimek, a véralvadás folyamatában részt vevő F. vérplazma és néhány más.

Sok F.-t az izoenzimek - molekuláris típusú enzimek jelenléte jellemez. Ugyanezt a reakciót katalizálva bizonyos F. izoenzimek számos fizikai-kémiai tulajdonságban különböznek (primer szerkezet, alegységösszetétel, optimális pH, hőstabilitás, aktivátorok és inhibitorok érzékenysége, szubsztrátok iránti affinitás stb.). Az F. többszörös formái közé tartoznak a genetikailag meghatározott izoenzimek (például laktát-dehidrogenáz) és nem genetikai izoenzimek, amelyek az alap enzim kémiai módosításából vagy részleges proteolíziséből származnak (például piruvát kináz izoenzimek). Az egyik F. különböző izoformái különböző szervekre és szövetekre vagy szubcelluláris frakciókra specifikusak. Általánosságban elmondható, hogy sok F. különböző koncentrációkban és gyakran különböző izoformákban jelen van a szövetekben, bár F. ismertek, amelyek bizonyos szervekre specifikusak.

Az enzimatikus reakciók aktivitásának szabályozása változatos. Ez a F. aktivitását befolyásoló tényezők változása miatt is végrehajtható, beleértve pH, hőmérséklet, szubsztrátok, aktivátorok és inhibitorok koncentrációja. Az úgynevezett alloszterikus F. a metabolitok - aktivátorok és inhibitorok - nem katalitikus helyeihez való csatlakoztatásának eredményeként megváltoztathatja a fehérje molekula (konformáció) sztérikus konfigurációját. Ennek következtében az aktív központ kölcsönhatása a szubsztrát változásával és következésképpen az F aktivitásával is befolyásolható. Az F. aktivitását a molekulák számának megváltoztatásával lehet szabályozni a bioszintézis vagy a degradáció sebességének modulálása, valamint a különböző izoenzimek működése következtében.

Az F. vizsgálat közvetlenül kapcsolódik a klinikai orvoslás problémáihoz. Az Enzymodiagnostics (Enzymodiagnostics) technikákat széles körben alkalmazzák - az F. aktivitás meghatározása biológiai anyagban (vér, vizelet, cerebrospinális folyadék stb.) Különböző betegségek diagnosztizálásához. Az enzymoterápia során F., aktivátoraikat és inhibitoraikat használják gyógyszerként. Ugyanakkor alkalmazzuk a natív F.-t vagy azok keverékeit (például az emésztőenzimeket tartalmazó gyógyszereket) és az immobilizált enzimeket. Több száz örökletes betegség áll fenn bizonyos F. örökletes rendellenességei (általában hiánya) miatt, amelyek jelenleg jelen vannak, ami metabolikus hibákhoz vezet (ld. Felhalmozódási betegségek, Glikogenózis, Örökletes betegségek, Fermentopathia). Az F. örökletes defektusokkal együtt számos más betegségben megfigyelhető az enzimopátiák (az F. szervekben és szövetekben a patológiai folyamat kialakulásához vezető állandó változások).

Az enzimaktivitás meghatározásának elvei sokrétűek és függnek az enzim tulajdonságainak tanulmányozásától és az általuk katalizált reakció jellegétől. Néha az aktivitás meghatározása előtt a szöveti fitogenezis részleges szekrécióját hajtjuk végre, amely magában foglalhatja a szövetkárosodást és a frakcionálást. Az enzimatikus reakciók kvantitatív értékelésének módszerei általában a reakció in vivo megvalósításához szükséges optimális körülmények kialakulásához vezetnek, és a szubsztrát, termék vagy koenzim koncentrációjában (közvetlenül a reakcióközegben vagy mintavételezésben) bekövetkező változások rögzítésére. A spektrofotometriás, fluorimetriás, manometriai, polarimetriás, elektróda, cyto- és hisztokémiai módszereket széles körben alkalmazzák.

Irodalom: Bevezetés az Applied Enzymology-ba, szerk. IV Berezin és K. Martinek, M., 1982; Wilkinson D. A diagnosztikai enzimológia alapelvei és módszerei, transz. Angol, M., 1981; Dickson M. és Webb E. Enzymes, trans. angol, 1-3, M., 1982.

http://gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D1%8B

enzimek

Az enzimek speciális fehérjék, amelyek természetüknél fogva a különböző kémiai folyamatok katalizátorainak szerepet játszanak.

Ezt a kifejezést folyamatosan hallják, de nem mindenki érti, hogy mi az enzim, vagy egy enzim, milyen funkciókat lát el az anyag, valamint hogy az enzimek hogyan különböznek az enzimektől, és hogy egyáltalán különböznek-e. Mindez most és megtudja.

Ezen anyagok nélkül sem az emberek, sem az állatok nem emészthetik az ételt. Az emberiség első ízben több mint 5 ezer évvel ezelőtt használta fel a mindennapi életben az enzimek használatát, amikor őseink megtanulták az állati gyomorból származó „ételekben” tárolni a tejet. Ilyen körülmények között az oltóanyag hatására a tej sajtgá alakult. És ez csak egy példa arra, hogy az enzim hogyan katalizátorként gyorsítja a biológiai folyamatokat. Ma az enzimek nélkülözhetetlenek az iparban, fontosak a cukor, a margarinok, a joghurtok, a sör, a bőr, a textilek, az alkohol és a beton gyártásához. Ezek a hasznos anyagok a mosó- és mosóporokban is megtalálhatók - segítenek a foltok alacsony hőmérsékleten történő eltávolításában.

A felfedezés története

Az enzimet a görög nyelvről "sourdough" -ra fordítják. És ennek az anyagnak az emberiség általi felfedezése az, hogy Jan Baptista Van Helmont holland, aki a 16. században élt. Egyszerre nagyon érdekelt az alkoholos erjedés, és kutatása során ismeretlen anyagot talált, amely felgyorsítja ezt a folyamatot. A hollandember fermentumnak nevezte, ami „erjedés”. Majd majdnem három évszázaddal később a párizsi Louis Pasteur, aki az erjedés folyamatait is megfigyelte, arra a következtetésre jutott, hogy az enzim nem más, mint az élő sejt anyagai. Egy idő elteltével a német Edward Buchner az élesztőből kivágta az enzimet, és megállapította, hogy ez az anyag nem élő szervezet. Ő is adta neki a nevét - "zimaza". Néhány évvel később, egy másik német, Willy Kühne azt javasolta, hogy minden fehérje-katalizátort két csoportra osztanak: enzimeket és enzimeket. Emellett azt javasolta, hogy hívják fel a „kovász” második kifejezést, amelynek cselekedetei az élő szervezeteken kívül terjednek. És mindössze 1897 véget vetett minden tudományos vitának: úgy döntöttek, hogy mindkét kifejezést (enzim és enzim) abszolút szinonimaként használják.

Felépítés: több ezer aminosav lánc

Minden enzim fehérje, de nem minden fehérje enzim. Mint más fehérjék, az enzimek aminosavakból állnak. Érdekes módon az egyes enzimek létrehozása százmillió aminosavból áll, mint egy húr gyöngyszeme. De ez a szál soha nem is van - általában több százszor hajlítva. Így minden enzimhez háromdimenziós egyedi struktúrát hozunk létre. Eközben az enzimmolekula viszonylag nagy képződésű, és szerkezetének csak egy kis része, az úgynevezett aktív centrum, részt vesz a biokémiai reakciókban.

Minden aminosav egy másik specifikus kémiai kötéshez kapcsolódik, és minden enzimnek saját egyedi aminosavszekvenciája van. Körülbelül 20 típusú amin anyagot használnak a legtöbbjük létrehozásához. Még kisebb változások az aminosavak sorrendjében drasztikusan megváltoztathatják az enzim megjelenését és "tehetségét".

Biokémiai tulajdonságok

Bár az enzimek természetben való részvételével nagyszámú reakció van, de mindegyiket 6 kategóriába lehet csoportosítani. Ennek megfelelően mind a hat reakció mindegyike egy bizonyos típusú enzim hatására megy végbe.

Enzimreakciók:

1. Oxidáció és redukció.

Az ezekben a reakciókban részt vevő enzimeket oxidoreduktázoknak nevezzük. Példaként említhetjük, hogy az alkohol-dehidrogenázok a primer alkoholokat aldehiddé konvertálják.

Az enzimeket, amelyek ezeket a reakciókat végzik, transzferázoknak hívják. Képesek a funkcionális csoportokat egy molekuláról a másikra mozgatni. Ez például akkor fordul elő, ha az alanin-aminotranszferáz alfa-amino-csoportokat mozgat az alanin és az aszpartát között. Továbbá a transzferázok foszfátcsoportokat mozgatnak az ATP és más vegyületek között, és a diszacharidokat glükózmaradványokból állítják elő.

A reakcióban résztvevő hidrolázok képesek az egyedi kötések megszakítására vízelemek hozzáadásával.

1. Dupla kötés létrehozása vagy törlése.

Ez a fajta nem hidrolitikus reakció egy liáz részvételével történik.

1. Funkcionális csoportok izomerizálása.

Számos kémiai reakcióban a funkcionális csoport helyzete a molekulán belül változik, de maga a molekula azonos számú és típusú atomokból áll, amelyek a reakció megkezdése előtt voltak. Más szavakkal, a szubsztrát és a reakciótermék izomerek. Az ilyen típusú transzformáció izomeráz enzimek hatására lehetséges.

1. Egyetlen kapcsolat kialakulása a víz elemének kiküszöbölésével.

A hidrolázok a molekulához vizet adva elpusztítják a kötést. A lázák fordított reakciót hajtanak végre, eltávolítva a vízrészt a funkcionális csoportokból. Így hozzon létre egy egyszerű kapcsolatot.

Hogyan működnek a testben?

Az enzimek felgyorsítják a sejtekben előforduló összes kémiai reakciót. Ezek létfontosságúak az emberek számára, megkönnyítik az emésztést és felgyorsítják az anyagcserét.

Ezek közül az anyagok közül néhány segít a túl nagy molekulák kisebb „darabokra” törni, amelyeket a test képes emészteni. Mások kisebb molekulákhoz kötődnek. Az enzimek azonban tudományos szempontból igen szelektívek. Ez azt jelenti, hogy mindegyik anyag csak egy adott reakciót gyorsíthat. Azokat a molekulákat, amelyekkel az enzimek "dolgoznak", szubsztrátoknak nevezzük. A szubsztrátok viszont az enzim aktív részének nevezett részéhez kötődnek.

Az enzimek és a szubsztrátok kölcsönhatásának sajátosságait két elve magyarázza. Az úgynevezett kulcs-zár modellben az enzim aktív központja szigorúan meghatározott konfigurációjú helyet foglal el. Egy másik modell szerint mind a reakció résztvevői, mind az aktív központ, mind a szubsztrátum megváltoztatják a csatlakozási formáikat.

A kölcsönhatás elvétől függetlenül az eredmény mindig ugyanaz - az enzim hatása alatt bekövetkező reakció sokszor gyorsabb. Ezen kölcsönhatás eredményeként új molekulák „születnek”, amelyeket ezután elválasztanak az enzimtől. Egy anyag-katalizátor folytatja a munkáját, de más részecskék részvételével.

Hyper- és hipoaktivitás

Vannak olyan esetek, amikor az enzimek szabálytalan intenzitásúak. A túlzott aktivitás a reakciótermék túlzott képződését és a szubsztrát hiányát okozza. Az eredmény az egészség és a súlyos betegségek romlása. Az enzim hiperaktivitás oka lehet genetikai rendellenesség és a reakcióban felhasznált vitaminok vagy nyomelemek feleslege.

Az enzimek hipoaktivitása akár halált is okozhat, ha például az enzimek nem távolítják el a toxinokat a testből, vagy az ATP hiány. Ennek az állapotnak az oka lehet mutált gén, vagy fordítva, hipovitaminózis és más tápanyagok hiánya. Ezenkívül az alacsony testhőmérséklet hasonlóan lassítja az enzimek működését.

Katalizátor és nem csak

Ma gyakran hallhatja az enzimek előnyeit. De melyek azok az anyagok, amelyeken testünk teljesítménye függ?

Az enzimek olyan biológiai molekulák, amelyek életciklusát nem a születés és a halál közötti keret határozza meg. Egyszerűen csak a testben dolgoznak, amíg fel nem oldódnak. Általában ez más enzimek hatására történik.

A biokémiai reakciók során nem válnak a végtermék részévé. Amikor a reakció befejeződött, az enzim elhagyja a szubsztrátot. Ezután az anyag készen áll arra, hogy visszatérjen a munkába, de egy másik molekulán. És így folytatódik mindaddig, amíg a testnek szüksége van.

Az enzimek egyedisége az, hogy mindegyikük csak egy funkciót lát el neki. Biológiai reakció csak akkor következik be, ha az enzim megtalálta a megfelelő szubsztrátot. Ez az interakció összehasonlítható a kulcs működési elvével, és a zár - csak a helyesen kiválasztott elemek képesek együtt dolgozni. Egy másik jellemző: alacsony hőmérsékleten és mérsékelt pH-nál működhetnek, és a katalizátorok stabilabbak, mint bármely más vegyi anyag.

Az enzimek katalizátorként gyorsítják az anyagcsere folyamatokat és egyéb reakciókat.

Ezek a folyamatok általában bizonyos szakaszokból állnak, amelyek mindegyike egy bizonyos enzim munkáját igényli. E nélkül a konverziós vagy gyorsítási ciklus nem fejezhető be.

Talán az enzimek összes funkciójáról a legismertebb a katalizátor szerepe. Ez azt jelenti, hogy az enzimek a vegyi anyagokat oly módon kombinálják, hogy csökkentsék a gyorsabb termékképzéshez szükséges energiaköltségeket. Ezen anyagok nélkül a kémiai reakciók több százszor lassabbak lennének. Az enzimképesség azonban nem kimerült. Minden élő szervezet tartalmazza az életük folytatásához szükséges energiát. Az adenozin-trifoszfát vagy az ATP egyfajta feltöltött akkumulátor, amely energiával ellátja a sejteket. De az ATP működése enzim nélkül nem lehetséges. És az ATP-t termelő fő enzim a szintáz. Minden egyes glükóz molekulához, amely energiává alakul, a szintáz körülbelül 32-34 ATP molekulát termel.

Emellett az orvostudományban aktívan alkalmazzák az enzimeket (lipáz, amiláz, proteáz). Különösen az enzimkészítmények összetevőjeként szolgálnak, mint pl. A Festal, Mezim, Panzinorm, Pankreatin, emésztési zavarok kezelésére. De néhány enzim befolyásolhatja a keringési rendszert is (feloldja a vérrögöket), felgyorsítja a gennyes sebek gyógyulását. És még a rákellenes terápiákban is enzimeket használnak.

Az enzimek aktivitását meghatározó tényezők

Mivel az enzim sokszor gyorsítja a reakciót, aktivitását az úgynevezett fordulatszám határozza meg. Ez a kifejezés a szubsztrát molekulák (reaktáns) számát jelenti, amelyet az 1 enzimmolekula 1 perc alatt transzformálhat. Azonban számos tényező határozza meg a reakciósebességet:

A szubsztrátkoncentráció növekedése a reakció gyorsulásához vezet. Minél több a hatóanyag molekulája, annál gyorsabb a reakció, mivel aktívabb centrumok vannak jelen. A gyorsulás azonban csak addig lehetséges, amíg az összes enzim molekula aktiválódik. Ezután még a szubsztrátkoncentráció növelése sem gyorsítja a reakciót.

Jellemzően a hőmérséklet növekedése gyorsabb reakciót eredményez. Ez a szabály a legtöbb enzimatikus reakcióra érvényes, de csak addig, amíg a hőmérséklet 40 Celsius fok fölé nem emelkedik. E jel után a reakciósebesség ellenkezőleg élesen csökken. Ha a hőmérséklet a kritikus pont alá esik, az enzimes reakciók sebessége ismét emelkedik. Ha a hőmérséklet tovább emelkedik, a kovalens kötések megszakadnak, és az enzim katalitikus aktivitása örökre elveszik.

Az enzimreakciók sebességét a pH is befolyásolja. Minden enzim esetében saját optimális savtartalma van, amelynél a reakció a legmegfelelőbb. A pH változása befolyásolja az enzim aktivitását, és ezáltal a reakció sebességét. Ha a változások túl nagyok, a szubsztrátum elveszíti az aktív maghoz való kötődési képességét, és az enzim már nem katalizálja a reakciót. A szükséges pH-szint helyreállításával az enzim aktivitása is helyreáll.

Enzimek az emésztéshez

Az emberi testben jelen lévő enzimek két csoportra oszthatók:

Metabolikus "munka" a mérgező anyagok semlegesítésére, valamint az energia és a fehérjék előállításához. És természetesen felgyorsítja a szervezet biokémiai folyamatait.

Az emésztőrendszer felelős a névből. De itt is a szelektivitás elve működik: egy bizonyos típusú enzim csak egyfajta táplálékot érint. Ezért az emésztés javítása érdekében egy kis trükköt használhat. Ha a szervezet semmit nem emészt ki az élelmiszerből, akkor az étrendet olyan termékkel kell kiegészíteni, amely olyan enzimet tartalmaz, amely képes nehéz megemészteni az ételt.

Az élelmiszeripari enzimek olyan katalizátorok, amelyek az élelmiszert olyan állapotba bontják, amelyben a test képes felszívni a tápanyagokat. Az emésztőenzimek többféle típusúak. Az emberi szervezetben az emésztőrendszer különböző részeiben különböző típusú enzimek találhatók.

Orális üreg

Ebben a szakaszban az étel az alfa-amiláz hatással van. A burgonyában, gyümölcsben, zöldségben és más élelmiszerekben található szénhidrátokat, keményítőket és glükózt bontja le.

gyomor

Itt a pepszin hasítja a fehérjéket peptidek állapotába, és a húsban lévő zselatináz - zselatin és kollagén.

hasnyálmirigy

Ebben a szakaszban a "munka":

• a tripszin felelős a fehérjék lebontásáért;
• alfa-kimotripszin - segít a fehérjék asszimilációjában;
• elasztáz - bizonyos típusú fehérjék lebontása;
• nukleázok - segítik a nukleinsavak lebontását;
• steapsin - elősegíti a zsíros ételek felszívódását;
• amiláz - felelős a keményítő felszívódásáért;
• lipáz - lebontja a tejtermékek, diófélék, olajok és hús zsírjait (lipideket).

Vékonybél

Élelmiszer-részecskék fölött:

• peptidázok - a peptidvegyületeket az aminosavak szintjéhez hasítják;
• szacharáz - segít komplex cukrok és keményítők megemésztésében;
• maltáz - a diszacharidokat a monoszacharidok (malátacukor) állapotába bontja;
• laktáz - lebontja a laktózt (a tejtermékekben lévő glükóz);
• lipáz - elősegíti a trigliceridek, zsírsavak asszimilációját;
• Erepszin - befolyásolja a fehérjéket;
• izomaltáz - maltóz és izomaltózzal „működik”.

Nagy bél

Itt az enzimek funkciói a következők:

• E. coli - felelős a laktóz emésztéséért;
• lactobacillus - befolyásolja a laktózt és néhány más szénhidrátot.

Ezen enzimek mellett:

• diasztázis - növényi keményítőt emészt;
• invertáz - szacharózt bont le (asztali cukor);
• glükoamiláz - a keményítő glükózvá alakul;
• Alfa-galaktozidáz - elősegíti a bab, a mag, a szójatermékek, a gyökérzöldségek és a leveles emésztést;
• A bromelain, az ananászból származó enzim elősegíti a különböző típusú fehérjék lebontását, hatásos a savasság különböző szintjein, gyulladásgátló tulajdonságokkal rendelkezik;
• A papain, a nyers papaya-ból izolált enzim segíti a kis és nagy fehérjék lebontását, és a szubsztrátok és a savasság széles tartományában hatékony.
• celluláz - lebontja a cellulózot, növényi rostot (nem található meg az emberi testben);
• endoproteaz - hasítja a peptidkötéseket;
• szarvasmarha epe kivonat - állati eredetű enzim, serkenti a bélmozgást;
• A pankreatin - állati eredetű enzim - felgyorsítja a zsírok és fehérjék emésztését;
• Pancrelipáz - olyan állati enzim, amely elősegíti a fehérjék, szénhidrátok és lipidek felszívódását;
• pektináz - lebontja a gyümölcsökben található poliszacharidokat;
• fitáz - elősegíti a fitinsav, kalcium, cink, réz, mangán és más ásványi anyagok felszívódását;
• xilanáz - bontja ki a gabonafélék glükózt.

A termékek katalizátorai

Az enzimek kritikusak az egészségre, mert segítik a szervezetet az élelmiszer-összetevőknek a tápanyag-felhasználásra alkalmas állapotban történő lebontásában. A bél és a hasnyálmirigy enzimek széles skáláját termeli. Ezen túlmenően számos táplálékban megtalálható az emésztést elősegítő előnyös anyagok is.

A fermentált élelmiszerek szinte az ideális emésztő baktériumok forrása. És amikor a gyógyszertár probiotikái csak az emésztőrendszer felső részén dolgoznak, és gyakran nem érik el a beleket, az enzimtermékek hatása az egész gyomor-bélrendszerben érezhető.

Például a kajszibarackok hasznos enzimek keverékét tartalmazzák, beleértve az invertázt is, amely felelős a glükóz lebontásáért és hozzájárul az energia gyors felszabadulásához.

A lipáz természetes forrása (hozzájárul a gyorsabb lipid-emésztéshez) avokádó lehet. A szervezetben ez az anyag termeli a hasnyálmirigyet. De annak érdekében, hogy könnyebbé váljon az élet a test számára, kezelje magát például avokádó salátával - ízletes és egészséges.

Amellett, hogy a banán talán a leghíresebb káliumforrás, amilázt és maltázot is szállít a szervezetbe. Az amilázt a kenyér, a burgonya, a gabonafélék is megtalálják. A maltáz hozzájárul a maltóz, az úgynevezett malátacukor, amely a sörben és a kukoricaszirupban bőségesen jelen van.

Egy másik egzotikus gyümölcs - ananász tartalmaz egy sor enzimet, beleértve a bromelint is. Néhány tanulmány szerint rákellenes és gyulladásgátló tulajdonságokkal rendelkezik.

Extremofilek és ipar

Az extremofilek olyan anyagok, amelyek extrém körülmények között képesek megőrizni megélhetését.

Az élőlények, valamint azok működését lehetővé tevő enzimek a gejzírekben találhatók, ahol a hőmérséklet a forráspont közelében van, és mélyen a jégben, valamint a szélsőséges sótartalmú körülmények között (Death Valley az USA-ban). Ezenkívül a tudósok olyan enzimeket találtak, amelyek esetében a pH-szint, mint kiderült, nem is alapvető követelmény a hatékony munkához. A kutatók különösen érdekeltek az extremofil enzimek, mint az iparágban széles körben alkalmazható anyagok. Bár az enzimek ma már biológiailag és környezetbarát anyagként találták meg alkalmazását az iparágban. Az enzimeket az élelmiszeriparban, a kozmetikában és a háztartási vegyszerekben használják.

Ezenkívül az enzimek „szolgáltatásai” ilyen esetekben olcsóbbak, mint a szintetikus analógok. Ezenkívül a természetes anyagok biológiailag lebomlanak, ami biztonságos felhasználást tesz lehetővé a környezet számára. A természetben vannak olyan mikroorganizmusok, amelyek az aminosavakat egyes aminosavakká bonthatják, amelyek ezután egy új biológiai lánc komponensei lesznek. De ez, mint mondják, egy teljesen más történet.

http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/

Az emésztőenzimekről, azok típusairól és funkcióiról

Az emésztőenzimek a gyomor-bél traktusban előállított fehérjeszerű anyagok. Ezek az élelmiszerek emésztésének folyamatát és felszívódását ösztönzik.

Enzim funkciók

Az emésztőenzimek fő funkciója az összetett anyagok egyszerűbbé történő bomlása, amelyek könnyen felszívódnak az emberi bélbe.

A fehérje molekulák hatása az alábbi anyagcsoportokra irányul:

• fehérjék és peptidek;
• oligo- és poliszacharidok;
• zsírok, lipidek;
• nukleotidok.

Az enzimek típusai

1. Pepsin. Az enzim a gyomorban előállított anyag. Ez hatással van a fehérje molekulákra az élelmiszer összetételében, elbontva azokat elemi komponensekké - aminosavakká.
2. Tripszin és kimotripszin. Ezek az anyagok a hasnyálmirigy enzimek csoportjába tartoznak, amelyeket a hasnyálmirigy termel, és a duodenumba juttatják. Itt a fehérje molekulákra is hatással vannak.
3. Az amiláz. Az enzim olyan anyagokra utal, amelyek cukrokat bontanak (szénhidrátok). Az amilázt a szájüregben és a vékonybélben termelik. Bomlik az egyik fő poliszacharid - keményítő. Az eredmény egy kis szénhidrát - maltóz.
4. Maltáz. Az enzim a szénhidrátokat is befolyásolja. Konkrét szubsztrátja a maltóz. Két glükózmolekulává bomlik le, amelyek a bélfalban abszorbeálódnak.
5. Szacharáz. A fehérje egy másik gyakori diszacharidra, szacharózra hat, amely bármilyen magas szénhidráttartalmú ételben található. A szénhidrát fruktózra és glükózra bomlik, amelyet a szervezet könnyen felszív.
6. A laktáz. Egy specifikus enzim, amely a tej szénhidrátjára hat, laktóz. Bomlásakor más termékeket kapunk - glükóz és galaktóz.
7. Nukleáz. Ebből a csoportból származó enzimek befolyásolják a nukleinsavakat - a DNS-t és az RNS-t, amelyek az élelmiszerben vannak. Hatásuk után az anyagok különálló komponensekké - nukleotidokká - bomlanak.
8. Nucleotidase. A nukleinsavakra ható enzimek második csoportját nukleotidáznak nevezik. A nukleotidokat a kisebb komponensek - nukleozidok - előállítására bontják.
9. Karboxipeptidáz. Az enzim kis fehérje molekulákra - peptidekre hat. Ennek eredményeként egyedi aminosavakat kapunk.
10. Lipáz. Az anyag bomlik az emésztőrendszerbe belépő zsírokat és lipideket. Ugyanakkor alkotórészeik - alkohol, glicerin és zsírsavak - képződnek.

Az emésztőenzimek hiánya

Az emésztőenzimek elégtelen termelése komoly probléma, amely orvosi beavatkozást igényel. Kis mennyiségű endogén enzimekkel az élelmiszer általában nem emészthető az emberi bélben.

Ha az anyagokat nem emésztjük, nem tudnak felszívódni a bélbe. Az emésztőrendszer csak kis molekulatömegű fragmenseket képes asszimilálni. Az élelmiszert alkotó nagy alkatrészek nem részesülhetnek előnyben. Ennek eredményeképpen a szervezet bizonyos anyagok hiányát fejlesztheti.

A szénhidrátok vagy a zsírok hiánya azt eredményezi, hogy a test elveszíti az „üzemanyagot” az erőteljes tevékenységhez. A fehérjék hiánya megfosztja az emberi testet az építőanyagtól, ami aminosav. Emellett az emésztés megsértése a széklet természetének megváltozásához vezet, ami hátrányosan befolyásolhatja a bél perisztaltika jellegét.

okok

• gyulladásos folyamatok a bélben és a gyomorban;
• táplálkozási zavarok (overeating, elégtelen hőkezelés);
• anyagcsere-betegségek;
• pancreatitis és más hasnyálmirigy-betegségek;
• a máj és az epeutak károsodása;
• az enzimrendszer veleszületett rendellenességei;
• posztoperatív hatások (enzimek hiánya az emésztőrendszer egy részének eltávolítása miatt);
• gyógyhatások a gyomorban és a belekben;
• terhesség
• dysbiosis.

tünetek

• nehézség vagy fájdalom a hasban;
• duzzanat, puffadás;
• hányinger és hányás;
• a gyomorban zavaró érzés;
• hasmenés, változó széklet karakter;
• gyomorégés;
• böfög.

Az emésztési elégtelenség tartós megőrzése mellett a testben a tápanyagok csökkent bevitelével járó gyakori tünetek jelentkeznek. Ez a csoport a következő klinikai tüneteket tartalmazza:

• általános gyengeség;
• csökkent teljesítmény;
• fejfájás;
• alvászavarok;
• ingerlékenység;
• súlyos esetekben anaemia tünetei a vas elégtelen felszívódása miatt.

Túlzott emésztőenzimek

Az emésztőenzimek feleslegét leggyakrabban olyan betegségben észlelik, mint a pankreatitisz. Az állapotot ezeknek az anyagoknak a hasnyálmirigy sejtjei által történő hiperprodukciójával és a bélbe történő kiválasztásuk megsértésével társítják. Ezzel összefüggésben aktív szervi gyulladás alakul ki a szerv szövetében, amit az enzimek hatnak.

A pankreatitisz jelei lehetnek:

• súlyos hasi fájdalom;
• hányinger;
• duzzanat;
• az elnök természetének megsértése.

Gyakran alakul ki a beteg általános romlása. Általános gyengeség, ingerlékenység, testtömeg csökken, normál alvás zavar.

Hogyan lehet azonosítani az emésztési enzimek szintézisének megsértéseit?

1. A széklet vizsgálata. A nem szétesett élelmiszerhulladék kimutatása a székletben a bél enzimrendszerének aktivitásának megsértését jelzi. A változások jellegétől függően feltételezhető, hogy hiányzik az enzim.
2. A vér biokémiai vizsgálata. A vizsgálat lehetővé teszi a beteg metabolizmusának állapotát, amely közvetlenül függ az emésztés aktivitásától.
3. A gyomornedv vizsgálata. A módszer lehetővé teszi a gyomorüregben lévő enzimek tartalmának értékelését, amely az emésztés aktivitását jelzi.
4. A hasnyálmirigy enzimek vizsgálata. Az elemzés lehetővé teszi, hogy részletesen tanulmányozzuk a titkos szervek mennyiségét, így meghatározhatjuk a jogsértések okát.
5. Genetikai kutatás. Néhány fermentáció lehet örökletes. A humán DNS elemzésével diagnosztizálják azokat, amelyekben egy adott betegségnek megfelelő gén található.

Az enzim-rendellenességek kezelésének alapelvei

Az emésztőenzimek termelésében bekövetkezett változások okozzák az orvosi segítséget. Átfogó vizsgálat után az orvos meghatározza a rendellenesség előfordulásának okát, és előírja a megfelelő kezelést. Nem ajánlott önmagában harcolni a patológiával.

A kezelés fontos eleme a megfelelő táplálkozás. A páciensnek megfelelő táplálékot kapnak, melynek célja az élelmiszer emésztésének megkönnyítése. Szükséges a túlmelegedés elkerülése, mivel bélrendszeri zavarokat okoz. A betegeket gyógyszeres kezelés írja elő, beleértve az enzimkészítményekkel való helyettesítő kezelést.

Az egyes eszközöket és adagjaikat egy orvos választja ki.

http://prokishechnik.info/anatomiya/funkcii/pishhevaritelnye-fermenty.html

Emberi emésztőrendszer

Az élet állandó, állandó stresszel, gyenge ökológiával, nem megfelelő és irracionális étrenddel telített ritmusa azt eredményezi, hogy 30 éves korában minden negyedik embernek van a gyomor-bélrendszeri betegsége.

Mi a fiókja? Ha a sor nem érte el, akkor talán hamarosan.

Ezen az oldalon válaszokat talál a következő kérdésekre:

• Melyek a leggyakoribb gyomor-bélrendszeri betegségek?
• Mi az oka a kóros állapotoknak?
• Hogyan kezeljük az emésztőrendszer betegségeit

Emésztő enzimek

Helló mindenkinek, aki a fényre nézett!

Ma az enzimekről szeretnék beszélni. Sajnos sokan nagyon kevés figyelmet fordítanak az enzimekre, hiszünk abban, hogy a gyomránk „megméri a körmöket”. Igaz ez?

Tehát menjünk: Minden nap ételt fogyasztunk, hogy megemésztjük az ásványi anyagok, a vitaminok, a rostok, a fehérjék építéséhez szükséges építőelemek - aminosavak és az energia - legkisebb részecskéit.
Egy húst eszünk, meg kell értenünk, hogy mielőtt energiát, vitaminokat, ásványi anyagokat és aminosavakat kapna, a szervezetnek újrahasznosítania kell, emésztenie kell, hogy olyan állapotba kerüljön, amely az asszimilációhoz rendelkezésre áll.

Enzim érték

• Az enzimek (vagy enzimek) az anyagcsere révén minden szervezet létezésének alapját képezik.

• Csak az enzimek képesek az új anyagok pusztulásának és szintézisének legösszetettebb folyamatainak szabályozására.

• A testünkben bekövetkező bármilyen kémiai és biológiai reakció szükségessé teszi az enzimek nélkülözhetetlen részvételét

• Az enzimek részt vesznek a hallás és a vizuális érzékelésben, fontos szerepet játszanak az emésztésben, valamint a test tisztításának folyamatában.

• A vér, a csontok, a bőr sejtösszetételének megújulása - mindez és sokkal többet az enzimek aktivitása határozza meg.

• A test védelmi rendszerének funkcionális állapota, amely megakadályozza a fertőzés behatolását, semlegesíti a mérgeket és eltávolítja a sejtek hulladéktermékeit.

Az enzimek (enzimek) olyan fehérjék, amelyek fontos szerepet játszanak a szervezet különböző biokémiai folyamataiban. Ezek szükségesek az élelmiszer emésztéséhez, az agyi aktivitás stimulálásához, a sejtek energiaellátási folyamataihoz, a szervek és szövetek helyreállításához.

• Az emésztési és metabolikus enzimeket maga a szervezet állítja elő.

• Élelmiszer-enzimek, amelyeket a szervezet nyers élelmiszerek emberi fogyasztásából kap. Az enzimek legfontosabb funkciója a biokémiai reakciók felgyorsítása és elindítása, amelyek többsége csak a megfelelő enzimek jelenlétében fordul elő. Az egyes enzimek funkciója egyedi, minden enzim egy biokémiai folyamatot aktivál. A testben hatalmas mennyiségű enzim van - több mint 3000

Az enzimeket három kategóriába sorolják: emésztési, táplálkozási és anyagcsere-enzimek, emésztőrendszer Ez az enzimcsoport a szájüreg hasnyálmirigyében, gyomorában, vékonybélében és nyálmirigyében keletkezik. Ott elosztják az élelmiszer-molekulákat az alapvető építőelemekhez, és ezáltal biztosítják azok hozzáférhetőségét az anyagcsere-folyamathoz.
Különösen fontos szerv számos emésztőenzim előállítására a hasnyálmirigy. Amilázt, lipázt és proteázt termel. Az amilázt nyálban, hasnyálmirigy-szekrécióban és a béltartalomban találjuk. Az amiláz feladata, hogy a szénhidrátokat egyszerű cukrokká alakítsa, a gyomornedvben, a hasnyálmirigy-szekrécióban és a bél tartalmában található proteázok. A proteáz feladata a fehérjékből származó aminosavak képzése. A lipáz a gyomornedvben és a hasnyálmirigy-szekrécióban van, feladata a zsírok felosztása. Metabolikus: Ez az enzimcsoport sejtekben, szervekben, csontokban és a vérben keletkezik. Csak a jelenlétük miatt képes a szív, a vesék és a tüdő. A metabolikus enzimek biztosítják, hogy a tápanyagokat hatékonyan táplálják az élelmiszerből. A test vitaminokat, ásványi anyagokat, fitoterápiákat és hormonokat szállítanak. Táplálkozás: Ez az enzimcsoport az élelmiszerekben található (tartalmaznia kell). Egyes élelmiszerfajták enzimeket tartalmaznak - ez az úgynevezett "élő élelmiszer". Sajnos az enzimek nagyon érzékenyek a hőre, és melegen könnyen megsemmisülnek. Annak érdekében, hogy a szervezet további mennyiségű enzimet kapjon, friss zöldségekkel és gyümölcsökkel kell diverzifikálnia az étrendjét. A növényi termékek enzimekben gazdagok: avokádó, papaya, ananász, banán, mangó, hajtás.

A hasnyálmirigy enzimatikus aktivitásának (fermentopátia) meghibásodása elhízáshoz, akut gyomor- és bélbetegségekhez vezet, majd az enzimek hiánya befolyásolja a szív- és légzőrendszerek működését, valamint a test általános állapotát. Vannak allergiás reakciók, bőrhámlás, akne megjelenése, körmök laminálása, hajhullás. A fermentopátia gyakran a krónikus fáradtság és a stressz oka.

A hasnyálmirigy aktiválásához és fenntartásához a hagyományos orvoslás az állati eredetű emésztőenzimeket ajánlja (ezek legtöbbje gyógyszertárakban). Az ilyen eszközök ismertek: pancreatin, creon, mezim, ünnepi, cholenzyme. Ugyanakkor emlékeznünk kell arra, hogy testünk azonosítja az állati eredetű enzimeket, és fokozatosan leállítja termelésüket (miért kellene dolgoznunk, ha bejön a titok).

ÉS EGY TÖBB PROBLÉMÁT, AMELYEN KÖZÖTT KAPCSOLATOS ENERGIAÁLLÍTÁSHOZ - ENERGIA.

Gyakran előfordul, és súlyos egészségkárosodást okoz. Allergiák jelennek meg az irritáló anyagok és (vagy) főleg fehérjék (vírusok, baktériumok, gombák) antigénjein. Az allergének a légzés során a tapintható érintkezés során az emésztőrendszeren, a tüdőn vagy az orrnyálkahártyán keresztül lépnek be a szervezetbe.

Az allergiák okai gyakran kapcsolódnak a proteázok - emésztőenzimek - hiányához, amelyek a fehérjeszerű idegen anyagok szétválasztásához és kiválasztásához szükségesek, amelyek nemcsak a gyomor-bél traktusban, hanem a keringési rendszerben is jelen vannak.

Tehát összefoglaljuk:

1. A friss zöldségek és gyümölcsök jelen kell lenniük a táplálkozásban 2. Ha a vizsgálati eredményben a fermentációs kórosodás rendeződik, az emésztőenzimek a terméked! 3. Ha a szervezet hajlamos ciszták, granulomák, fibroidok, fibroidok (formációra való hajlam), valamint allergia kialakulására, akkor az étrendet át kell haladni - Protease!

És végül, az emésztőenzimeknek és a proteázoknak köszönhetően, hogy segítsek nekem a tömeg megtartásában és a jövőben magabiztosan érezni (és ez olyan fontos azok számára, akik nem ismerik az onkológiát)

Minden egészség, szerelem és szerencse! Tisztelettel, a Larissa

http://dlyvsex.ru/index.php/pishchevaritelnaya-sistema/653-pishchevaritelnye-fermenty.html