Sav-bázis tulajdonságok. Az aminosavak ugyanakkor tartalmaznak bázikus (amin) és sav (karboxil) csoportokat. A karboxilcsoportra jellemző, hogy képes protonot hasítani (disszociáció), míg az aminocsoport hajlamos egy proton kötődésére. Ezért az aminosavak amfoter vegyületek, amelyek mind bázisokkal, mind savakkal sókat képesek előállítani.
és belső sókként is létezhetnek, amelyek bipoláris ionoknak tekinthetők:
Számos kísérleti adat igazolja az aminosavak ilyen szerkezetét. Ismert, hogy a vizes oldatokban gyengén disszociált alifás savak a Raman-spektrumban a karboxilcsoportra jellemző vonallal rendelkeznek (frekvencia).
1650 cm –1), amely eltűnik, ha erős lúgot adunk hozzá, mivel a só, amely a formákat képezi, szinte teljesen elválik. Az elsődleges aminok intenzív vonalakkal jelennek meg a Raman spektrumban 3320–3380 cm –1 frekvenciával, aminek az aminosavak oldatának Raman spektrumában nincsenek ilyen vonalak. Az aminosavoldat megsavanyítása után azonban egy olyan vonal jelenik meg, amely megfelel a karboxilcsoportnak (a COO-> COOH átalakulásának), és alkalinizálás után az aminocsoportra jellemző vonal (transzformáció + NH3 → NH2).
Az aminosavak vizes oldatai szinte semlegesek (pH = 6,8). Erősen savas környezetben a bipoláris aminosavion kationsá alakul
villamos mezőben mozoghat a katódra. Az aminosav és a proton kölcsönhatásának egyensúlyi állandóját az egyenlet határozza meg
A karboxilcsoportok protonképzésének képességét kvantitatív módon jellemezhetjük hidrogénionok koncentrációjával, ahol a karboxilcsoport 50% -a disszociálódik, azaz amikor
Általában nem használja a K értékét1, és a pH-val analóg módon negatív logaritmusa pK = —ggK1 PK-érték1 a legegyszerűbb aminosav, glicin, 2,34, azaz a pH = 2,34-nek megfelelő savasságban a bipoláris ionok koncentrációja NH3CH2—SOO - egyenlő a kationok koncentrációjával
A glicin sokkal erősebb sav, mint az ecetsav, amelyhez pK1= 4.3. A karboxilcsoport glicinben való fokozott disszociációjának mértéke az ecetsavhoz képest a pozitív töltésű csoport + NH hatásának köszönhető.3, amely hozzájárul a karboxilcsoport protonjának elválasztásához.
Ha a csoport + NH3 a karboxilcsoporttól elválasztva nem egy, mint a glicinben, hanem több szénatomban, akkor hatása szignifikánsan gyengül. Tehát a β-alanin pK esetében1= 3,6, a pK-aminocaproinsav esetében1= 4,43.
képes mozgatni az elektromos mezőben az anódra. A reakció egyensúlyi állandóját az egyenlet határozza meg
Az aminosav aminocsoportjának protonhoz való kötődésének képességét a hidroxilionok koncentrációja jellemzi, amelynél
A kényelem érdekében az aminosavak bázisosságát a pK érték jellemzi.2= 14 - pKDOS., a [H +] [OH -] = 14 arányt alkalmazva.
Glicin pK esetén2= 9,72, míg az etilamin pK esetében2= 10,82. Következésképpen az alifás aminok erősebben kötődnek a protonhoz, mint az aminosavak aminocsoportjai. Ez nyilvánvalóan a csoport befolyásának köszönhető.
Ha a karboxilcsoportot több szénatommal elválasztjuk az amintól, akkor annak hatása gyengül és pK2 fokozatosan közeledik az alifás aminok pK-jához. Tehát a β-alanin pK esetében2= 10,19, pKe-aminokaproinsav esetében2= 10,43.
A pK értékek mellett1 és pK2, Minden aminosav esetében egy bizonyos pH-érték jellemző, amelynél az oldatban lévő kationok száma eltér az anionok számától. Ezen pH-értéknél, amelyet izoelektromos pontnak nevezünk és pI-nek jelölünk, az oldatban lévő aminosav maximális mennyisége bipoláris ionok formájában van. Az izoelektromos pontban az aminosavak nem mozdulnak el egy elektromos mező hatása alatt. Monoaminomonokarbonsavak esetében az izoelektromos pont pH-ját az egyenletből lehet meghatározni
Jellemzően a monoaminomonokarbonsavak pI értéke körülbelül pH = 6. Ha az aminosav tartalmazza a második karboxilcsoportot, akkor az izoelektromos pontja az alacsonyabb pH-értékekre kerül. Bevezetés a főbb tulajdonságokkal rendelkező csoport aminosav-csoportjába (második aminocsoport, guanidium-maradék).
Az aminosavak származékai, amelyek nem képeznek bipoláris ionokat, nagyon eltérőek az eredeti aminosavak tulajdonságaitól. Tehát az aminosav-észterek, például az NH2- CHR - SOOS2H5, az alifás aminokhoz hasonló tulajdonságok, amelyek szerves oldószerekben oldódnak és vákuumban lebomlanak. Az N-acilezett aminosavak teljesen mentesek az alapvető tulajdonságoktól, és hasonlítanak az alifás savakra.
http://www.xumuk.ru/organika/407.htmlAz amino-etán (monobázisos sav) sav alkalmazásával írjuk le az aminosavak (afotikus) kémiai tulajdonságait
Időt takaríthat meg, és nem látja a hirdetéseket a Knowledge Plus szolgáltatással
Időt takaríthat meg, és nem látja a hirdetéseket a Knowledge Plus szolgáltatással
A válasz
A válasz adott
UfaHimik
AMFOTERIKUS TULAJDONSÁGOK: kölcsönhatás savakkal és lúgokkal!
A glicin alapvető tulajdonságokkal rendelkezik a savakkal való kölcsönhatás során.
NH2-CH2-COOH + HCl = HOOC-CH2-NH3 + Cl-
A lúgokkal való kölcsönhatás során a glicin savas tulajdonságokkal rendelkezik
NH2-CH2-COOH + NaOH = NH2-CH2-COONa + H2O,
és alkoholokkal - észterezési reakcióval is
NH2-CH2-COOH + CH3OH = NH2-CH2-COO-CH3 + H2O (tömény kénsav katalizátor)
Csatlakozzon a Knowledge Plus-hoz, hogy elérje a válaszokat. Gyorsan, reklám és szünet nélkül!
Ne hagyja ki a fontosakat - csatlakoztassa a Knowledge Plus-t, hogy a választ most láthassa.
Nézze meg a videót a válasz eléréséhez
Ó, nem!
A válaszmegtekintések véget érnek
Csatlakozzon a Knowledge Plus-hoz, hogy elérje a válaszokat. Gyorsan, reklám és szünet nélkül!
Ne hagyja ki a fontosakat - csatlakoztassa a Knowledge Plus-t, hogy a választ most láthassa.
http://znanija.com/task/12559142A glicin savas tulajdonságokkal rendelkezik.
A glicin - az egyik lényeges aminosav, amely az emberi szervezetben fehérjéket és más biológiailag aktív anyagokat alkot.
A glicint úgy nevezték el, hogy édes íze van (a görög glikkos - édes).
Glicin (glicokol, amino-ecetsav, aminoetánsav).
A glicin (Gly, Gly, G) az NH szerkezete2-CH2-COOH.
A glicin optikailag inaktív, mivel a szerkezetben nincs aszimmetrikus szénatom.
A glicint először 1820-ban izoláljuk Braconnot-ból savas zselatin hidrolizátumból.
A glicin napi szükséglete 3 gramm.
Fizikai tulajdonságok
Glicin - édes ízű, színtelen kristályok, amelyek olvadáspontja 232-236 ° C (bomlással). Vízben oldódik, alkoholban és éterben oldhatatlan, aceton.
Kémiai tulajdonságok
A glicin általános és specifikus tulajdonságokkal rendelkezik az aminosavaknak köszönhetően aminosav- és karboxil-funkciós csoportok szerkezetében: belső sók képződése vizes oldatokban, sók képződése aktív fémekkel, oxidokkal, fém-hidroxidokkal, sósavval, acilezéssel, alkilezéssel, az aminocsoport dezaminálásával a gigenagenidek, észterek képződése, a karboxilcsoport dekarboxilezése.
A szervezetben a glicin fő forrása a cserélhető aminosav szerin. A szerin glicinné történő átalakításának reakciója könnyen visszafordítható.
Biológiai szerep
A glicin nem csak a fehérjék és a glükóz bioszintéziséhez szükséges (a sejtek hiánya miatt), hanem a hem, nukleotidok, kreatin, glutation, komplex lipidek és más fontos vegyületek esetében is.
A glicin-származék, a glutation tripeptid szerepe fontos.
Antioxidáns, megakadályozza a peroxidot
a sejtmembránok lipid oxidációja és megakadályozza azok károsodását.
A glicin részt vesz a sejtmembrán komponensek szintézisében.
A glicin gátló neurotranszmitterekre utal. Ez a glicin hatása kifejezettebb a gerincvelő szintjén.
A glicin nyugtató hatása az aktív belső gátlás folyamatainak fokozására és nem a fiziológiai aktivitás elnyomására épül.
A glicin megvédi a sejteket a stressztől. A nyugtató hatás ugyanakkor az ingerlékenység, az agresszivitás, a konfliktusok csökkentésében jelentkezik.
A glicin növeli az elektromos aktivitást egyidejűleg az agy elülső és nyaki részén, növeli a figyelmet, növeli a számlálási sebességet és a pszichofiziológiai reakciókat.
A glicin alkalmazása a rendszer szerint 1,5-2 hónapig a vérnyomás csökkenéséhez és stabilizálásához, a fejfájás eltűnéséhez, a memória javításához, az alvás normalizálásához vezet.
A glicin alkalmazása segít megelőzni a gentamicin által okozott veseelégtelenséget, pozitívan befolyásolja a vesék szerkezeti változásait, megakadályozza az oxidatív stressz kialakulását és csökkenti az antioxidáns enzimek aktivitását.
A glicin csökkenti az alkohol mérgező hatását. Ez annak a ténynek köszönhető, hogy a májban képződött acetaldehid (az etanol-oxidáció toxikus terméke) glicinnel kombinálódik, acetil-glicinné alakul - hasznos vegyület, amelyet a szervezet fehérjék, hormonok, enzimek szintéziséhez használ.
Az idegrendszer munkájának normalizálása során a glicin csökkenti az ivás patológiás vonzerejét. Szakszerűen kezelik a krónikus alkoholisták kezelését, akiket fel kell írni, hogy megakadályozzák a véraláfutást és megakadályozzák a delirium tremenseket.
A glicin csökkenti a toxikózis előfordulását a terhesség alatt, a vetélés veszélyét, a víz késleltetését, a magzati asphyxiát.
A glicinbevitelben szenvedő nőknél kevésbé valószínű, hogy veleszületett hipotrófiás gyerekek voltak, újszülöttek nem voltak születési sérülésekkel és az agyszöveti struktúrák sérüléseivel, többszörös veleszületett rendellenességekkel, és nem volt újszülöttek halálozása.
Természetes források
Marha, zselatin, hal, tőkehal, csirke tojás, túró, mogyoró.
Alkalmazási területek
Nagyon gyakran a glicint gyermekkori betegségek kezelésére használják. A glicin alkalmazása pozitív hatással van a vegetatív-vaszkuláris dystonia kezelésére, pszichoszomatikus és neurotikus betegségekben szenvedő gyermekeknél, az agy akut ischaemiájában és epilepsziában.
A glicin alkalmazása gyermekeknél növeli a koncentrációt, csökkenti a személyes szorongás szintjét.
A glicint arra is használják, hogy megakadályozzák a korai alkoholizációt és a serdülők kábítószeres kezelését.
Drog "Glycine"
A glicint asthenikus körülmények között használják, hogy növeljék a mentális teljesítményt (javítja a mentális folyamatokat, az információ észlelésének és memorizálásának képességét), pszicho-érzelmi stresszel, fokozott ingerlékenységgel, depressziós állapotokkal, az alvás normalizálására.
Az alkoholfogyasztás csökkentésének eszközeként az idegrendszer különböző funkcionális és szerves betegségei (cerebrovascularis baleset, az idegrendszer fertőző betegségei, a traumás agykárosodás következményei).
A gyógyszert a nyelv alatt használják, mert a hypoglossal idegsejt régiójában a glicin receptorok sűrűsége a legnagyobb, és ennek következtében a glicin hatására az érzékenység ezen a területen maximális.
A glicinszármazék Betaine (trimetil-glicin) szintén fiziológiai aktivitással rendelkezik.
A betainok gyakoriak az állati és növényi világban. Ezek tartalmazzák a cékla, a Labia család képviselőit.
A betain-glikokol és sói széles körben használatosak az orvostudományban és a mezőgazdaságban.
A trimetil-glicin részt vesz az élő szervezetek metabolizmusában, és a kolinnal együtt a máj- és vesebetegségek megelőzésére szolgál.
http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/glicin.htmlGyógyszerkönyv 21
Kémia és kémiai technológia
Glicin-sav-bázis tulajdonságok
Az aminosavak sav-bázis tulajdonságai kifejezhetők az anyag mint sav és bázis szokásos disszociációs egyenleteivel, megfelelő konstansokkal. Például a glicin esetében [207. o.]
Az amfolitok fontos osztálya a legegyszerűbb aminosavak. Sav-bázis tulajdonságaik a funkcionális csoportok egyidejű jelenlétének köszönhetőek, amelyek savas és bázikus karakterűek. Egy tipikus aminosav, például glicin vizes oldatában három fontos egyensúlyt állapítunk meg [p.258]
Amfoter elektrolitok (amfolitok). Ezek gyenge elektrolitok, amelyek mind a gyenge savak, mind a gyenge bázisok tulajdonságait mutatják, attól függően, hogy az anyag milyen savval bázisreakcióba lép. Ugyanaz az ampholyte, amely egy erős savval kölcsönhatásba lép, úgy reagál, mint egy gyenge bázis, és egy erős bázissal reagált reakcióban gyenge savként viselkedik. Az amfoter elektrolitok egyes fémek hidroxidjai, például Be (0H) 2, hn (0H) 2, Pb (0H> 2, A1 (0H) h, He (OH) h, Cr (OH) h, 8n (OH) 2, és a-aminosavak, például glicin CH2 (MH2) COOH és alanin CH3CH (KH2) COOH. Az a víz, amely képes mind protonok rögzítésére, mind azok hasítására, szintén az ampholytákhoz tartozik.
Három fontos tényező - az induktív hatás, a terepi hatás és a rezonáns hatás - erősen befolyásolhatja a szerves savak és bázisok viselkedését, beleértve a biológiailag fontos a-aminosavakat is. Egy vizes oldatban, a biológiai reakciók áramlásának szokásos környezetében ezek a hatások sokféle tulajdonságot okoznak, így a disszociációs folyamatok a teljes pH-tartományban előfordulhatnak. Nézze meg azokat a lapokat, ahol a Glycine kifejezést említik: Sav-bázis tulajdonságok: [p.244] [c.157] [c.157] [c.296] [88. o.] A szerves kémia alapjai 2 2. kiadás (1978) - [ 105. o., 106. oldal]
A szerves kémia alapjai, 2. rész (1968) - [c.63, c.64]
http://chem21.info/info/635449/glicin
A glicin (amino-ecetsav, amino-etánsav) a legegyszerűbb alifás aminosav, az egyetlen proteinogén aminosav, amely nem rendelkezik optikai izomerekkel. Neelektrolit. A glicin név az ókori görögből származik. γλυκύς, glycys - édes, az aminosavak édes íze miatt. Gyógyszerként használják nootrop gyógyszerként. A glicint ("glicinfotó", paraoxi-fenil-glicin) néha p-hidroxi-fenil-amino-ecetsavnak is nevezik, ami egy fejlődő anyag a fényképen.
A tartalom
Kémiai tulajdonságok
vétel
A glicin a karbonsavak klórozása és az ammóniával való további kölcsönhatás során nyerhető:
kapcsolatok
Kapcsolódó videók
Biológiai szerep
A glicin számos fehérje és biológiailag aktív vegyület része. A porfirineket és purin bázisokat glicinből szintetizáljuk élő sejtekben.
A glicin egy neurotranszmitter aminosav, amely kettős hatást mutat. A glicin receptorok az agy és a gerincvelő számos területén megtalálhatók. A glicin receptorokhoz kötődve (a GLRA1, GLRA2, GLRA3 és GLRB által kódolt gének) "gátló" hatást fejt ki a neuronokra, csökkenti az "izgalmas" aminosavak, például a glutaminsav szekrécióját a neuronokból, és növeli a GABA szekrécióját. A glicin ugyancsak kötődik az NMDA receptorok specifikus helyeihez, és ezáltal hozzájárul a glutamát és az aszpartát gerjesztő neurotranszmitterek jelátviteléhez. [4] A gerincvelőben a glicin a motoneuronok gátlásához vezet, ami lehetővé teszi a glicin használatát a neurológiai gyakorlatban a megnövekedett izomtónus kiküszöbölésére [a forrás nincs megadva 595 nap].
Az orvostudományban
Az Egészségügyi Világszervezet nem rendelkezik adatokkal a glicin bármilyen formában történő felhasználásának bizonyított hatékonyságáról vagy klinikai jelentőségéről, mint az urológiában való mosás. [forrás nincs megadva 77 nap]
A glicingyógyászati gyógyszerek gyártói kijelentik, hogy a glicin nyugtató, gyenge szorongásgátló és antidepresszív hatású, csökkenti az antipszichotikumok (neuroleptikumok), alvásgátlók és görcsoldók mellékhatásainak súlyosságát, számos terápiás gyakorlatban szerepel az alkohol, az opiát és más absztinencia, mint segédanyag csökkentésére enyhe nyugtató és nyugtató hatású. Van néhány nootrop tulajdonsága, javítja a memóriát és az asszociatív folyamatokat.
A glicin egy metabolikus szabályozó, normalizálja és aktiválja a központi idegrendszer védőgátlásának folyamatát, csökkenti a pszicho-érzelmi stresszt, növeli a mentális teljesítményt.
A glicin jelentős mennyiségben található a cerebrolizinben (1,65-1,80 mg / ml) [4].
A gyógyszeriparban a glicin tablettákat néha vitaminokkal kombinálják (B1, B6, B12 [5] vagy D3 Glycine D3).
A glicin hatóanyagok szublingvális tabletták formájában kaphatók. A tabletták fehér színűek, lapos, hengeres kapszulák formájában kaphatók. Egy tabletta glicin mikrokapszulázott hatóanyagot tartalmaz - 100 mg és segéd komponensek: vízoldható metil-cellulóz - 1 mg, magnézium-sztearát - 1 mg. A kontúrcellás hólyagok (10, 50 darab) karton csomagolásban vannak csomagolva.
Alkalmazás urológiában
Az USP (US Pharmacopoeia) 1,5% -os glicinoldat az öntözéshez egy steril, nem pirogén, hipotonikus vizes glicin oldat, amelyet csak urológiai öntözésre szánnak a transzuretrális sebészeti eljárások során [6].
Az élelmiszeriparban
Az E640 élelmiszer-adalékanyagként és E64H nátrium-sójának regisztrált élelmiszeriparban. Megengedett Oroszországban. [7]
Ki a földből
A glicint a 81P / Wild (Wild 2) üstökösben detektáltuk a megosztott Stardust @ Home projekt [8] [9] részeként. A projekt célja a Stardust tudományos hajó ("Star dust") adatainak elemzése. Egyik feladata a 81P / Wild (vad 2) üstökös farokba való behatolás és az anyagminta - az úgynevezett csillagközi por - összegyűjtése, amely a legrégebbi anyag, amely a Naprendszer megalakulása óta nem változott 4,5 milliárd évvel ezelőtt [10].
2006. január 15-én hét év utáni utazás után az űrhajó visszajött, és egy csillagpormintával kapszulát dobott a Földre. Ezekben a mintákban glicin nyomokat találtunk. Az anyag nyilvánvalóan hamis eredetű, mivel sokkal több C1 izotópot tartalmaz, mint a földi glicinben [11].
2016 májusában a tudósok közzétették a glicin észlelését a 67P / Churyumov - Gerasimenko üstökös körüli gázfelhőkön [12].
http://wiki2.red/%D0%93%D0%BB%D0%B8%D1%86%D0%B8%D0%BDA szerves és szervetlen vegyületek tulajdonságainak összehasonlítása
Tapasztalat 1. A sók képződése szerves és szervetlen bázisok és savak kölcsönhatásával, kísérletek velük.
Munka teljesítménye:
Keverjük össze 2 csepp anilint és egy kis vizet, anilin emulziót kapunk. Egy másik csőbe néhány CuSO-t öntenek.4 rázás közben cseppenként hozzáadtunk NaOH-t, és egy Cu (OH) kék csapadékot kaptunk2.
Koncentrált HCI-t csepegtetünk mindkét csőbe. Figyelje meg az emulzió és az üledék feloldódását.
Cu (OH)2 + 2HCI → CuCl2 + 2H2O
A kapott oldatokhoz cseppenként hozzáadunk NaOH koncentrált oldatot, a csapadék ismét kicsapódik.
CuCl2 + 2NaOH → Cu (OH)2↓ + 2NaCl
Következtetés: a szerves és szervetlen bázisok és sók hasonló tulajdonságokkal rendelkeznek.
Tapasztalat 2. Az észterek beszerzése a szerves és szervetlen savak alkoholokkal való kölcsönhatásával.
a). Egy kis izoamil-alkoholt és tömény ecetsavat öntünk a csőbe, és kis koncentrált kénsavat adunk hozzá. Az elegyet vízfürdőben keverjük és melegítjük. Figyelje meg a folyadék sárgulását. A keveréket lehűtöttük, az éter a felszínre összegyűlt, a körte esszenciáját érezzük.
b) A bórsav több kristályát porcelán edénybe helyezzük, és néhány etanolt adunk hozzá. A keveréket kevertük, és megvilágított kis foltot hoztak. A kapott anyagot zöld lánggal égetjük.
2B (OS2H5)3 + 18O2 → Be2Oh3 + 12SO2 + 15H2Oh
Következtetés: A szerves és szervetlen savak hasonló kémiai tulajdonságokkal rendelkeznek.
Tapasztalat 3. Amfoter cink-hidroxid és amino-ecetsav.
a) Kicsit cink-nitrát oldatot öntsünk két vizsgálati csőbe, és cseppenként hozzá kell adni NaOH-oldatot, mielőtt kicsapódna. Ezután HCI-oldatot öntöttünk egy csőbe, és egy másik NaOH-oldatot öntöttünk egy másikba. mindkét csőben oldott üledékek.
Zn (NO3)2 + 2NaOH Zn (OH)2↓ + 2NaNO3
Zn (OH)2 + 2HCI ↔ ZnCl2 + 2H2O
Zn (OH)2 + 2NaOH ↔ Na2[Zn (OH)4]
b) Egy kis nátrium-karbonát-oldatot öntünk a csőbe, és egy kis glicint küldünk a csőbe. Figyelje meg a gázbuborékok felszabadulását2. A glicin savas tulajdonságait mutatja. Számos glicin kristályt helyeztünk egy kémcsőbe, és koncentrált sósavval megnedvesítettük. A csövet melegítettük. Figyelje meg a glicin oldódását. Helyezzünk egy csepp kapott oldatot egy üveglemezre. Hűtés után megfigyeljük a kristályok képződését, amelyek alakja különböző a glicin kristályoktól.
Következtetés: Az amfoter vegyületek szerves és szervetlen kémia formájában is léteznek, és hasonló tulajdonságokkal rendelkeznek.
Tapasztalat 4. A só tulajdonságainak összehasonlítása.
Munka teljesítménye:
a) Két kémcsőben kis mennyiségű ólom-nitrát és acetát oldatot öntünk. Ezután minden csőbe KI-oldatot adunk. Figyelje meg a PbI kicsapódását2.
Pb (NO3)2 + 2KI ↔ PbI2↓ + 2KNO3
(CH3COO)2Pb 2KI b PbI2 ↓ + 2CH3COOK
b) Két kémcsőben kis mennyiségű réz (I) -szulfát- és anilin-sóoldatot öntünk. Mindkét csőbe koncentrált NaOH-oldatot adunk. A csapadék megfigyelése:
CuSO4 + 2NaOH u Cu (OH)2↓ + Na2SO4
Következtetés: mind a szerves, mind a szervetlen sók hasonló tulajdonságokkal rendelkeznek.
http://buzani.ru/khimiya/o-s-gabrielyan-11kl/670-glava-6-khimicheskij-praktikum-rabota-3A glicin savas tulajdonságokkal rendelkezik.
A javasolt listából válasszon ki két anyagot, amelyekkel a glicin reagál.
A glicin egy aminosav, azaz az NH amincsoportot tartalmazza2- és a karboxilcsoport -COOH.
Az amincsoportnak köszönhetően a glicin alapvető tulajdonságokkal rendelkezik, különösen a savakkal való kölcsönhatás a sók képződéséhez.
A karboxilcsoport felelős a savas tulajdonságok megnyilvánulásáért, és lehetővé teszi az aminosavnak az észterezési reakcióba való bejutását alkoholokkal képződő észterek előállítására.
http://neznaika.info/q/18237glicin
A glicin (amino-ecetsav, amino-etánsav) a legegyszerűbb alifás aminosav, az egyetlen proteinogén aminosav, amely nem rendelkezik optikai izomerekkel. Neelektrolit. A glicin név az ókori görögből származik. γλυκύς, glycys - édes, az aminosavak édes íze miatt. Gyógyszerként használják nootrop gyógyszerként. A glicint ("glicinfotó", paraoxi-fenil-glicin) néha p-hidroxi-fenil-amino-ecetsavnak is nevezik, ami egy fejlődő anyag a fényképen.
A tartalom
Kémiai tulajdonságok
vétel
A glicin a karbonsavak klórozása és az ammóniával való további kölcsönhatás során nyerhető:
kapcsolatok
Kapcsolódó videók
Biológiai szerep
A glicin számos fehérje és biológiailag aktív vegyület része. A porfirineket és purin bázisokat glicinből szintetizáljuk élő sejtekben.
A glicin egy neurotranszmitter aminosav, amely kettős hatást mutat. A glicin receptorok az agy és a gerincvelő számos területén megtalálhatók. A glicin receptorokhoz kötődve (a GLRA1, GLRA2, GLRA3 és GLRB által kódolt gének) "gátló" hatást fejt ki a neuronokra, csökkenti az "izgalmas" aminosavak, például a glutaminsav szekrécióját a neuronokból, és növeli a GABA szekrécióját. A glicin ugyancsak kötődik az NMDA receptorok specifikus helyeihez, és ezáltal hozzájárul a glutamát és az aszpartát gerjesztő neurotranszmitterek jelátviteléhez. [4] A gerincvelőben a glicin a motoneuronok gátlásához vezet, ami lehetővé teszi a glicin használatát a neurológiai gyakorlatban a megnövekedett izomtónus kiküszöbölésére [a forrás nincs megadva 595 nap].
Az orvostudományban
Az Egészségügyi Világszervezet nem rendelkezik adatokkal a glicin bármilyen formában történő felhasználásának bizonyított hatékonyságáról vagy klinikai jelentőségéről, mint az urológiában való mosás. [forrás nincs megadva 77 nap]
A glicingyógyászati gyógyszerek gyártói kijelentik, hogy a glicin nyugtató, gyenge szorongásgátló és antidepresszív hatású, csökkenti az antipszichotikumok (neuroleptikumok), alvásgátlók és görcsoldók mellékhatásainak súlyosságát, számos terápiás gyakorlatban szerepel az alkohol, az opiát és más absztinencia, mint segédanyag csökkentésére enyhe nyugtató és nyugtató hatású. Van néhány nootrop tulajdonsága, javítja a memóriát és az asszociatív folyamatokat.
A glicin egy metabolikus szabályozó, normalizálja és aktiválja a központi idegrendszer védőgátlásának folyamatát, csökkenti a pszicho-érzelmi stresszt, növeli a mentális teljesítményt.
A glicin jelentős mennyiségben található a cerebrolizinben (1,65-1,80 mg / ml) [4].
A gyógyszeriparban a glicin tablettákat néha vitaminokkal kombinálják (B1, B6, B12 [5] vagy D3 Glycine D3).
A glicin hatóanyagok szublingvális tabletták formájában kaphatók. A tabletták fehér színűek, lapos, hengeres kapszulák formájában kaphatók. Egy tabletta glicin mikrokapszulázott hatóanyagot tartalmaz - 100 mg és segéd komponensek: vízoldható metil-cellulóz - 1 mg, magnézium-sztearát - 1 mg. A kontúrcellás hólyagok (10, 50 darab) karton csomagolásban vannak csomagolva.
Alkalmazás urológiában
Az USP (US Pharmacopoeia) 1,5% -os glicinoldat az öntözéshez egy steril, nem pirogén, hipotonikus vizes glicin oldat, amelyet csak urológiai öntözésre szánnak a transzuretrális sebészeti eljárások során [6].
Az élelmiszeriparban
Az E640 élelmiszer-adalékanyagként és E64H nátrium-sójának regisztrált élelmiszeriparban. Megengedett Oroszországban. [7]
Ki a földből
A glicint a 81P / Wild (Wild 2) üstökösben detektáltuk a megosztott Stardust @ Home projekt [8] [9] részeként. A projekt célja a Stardust tudományos hajó ("Star dust") adatainak elemzése. Egyik feladata a 81P / Wild (vad 2) üstökös farokba való behatolás és az anyagminta - az úgynevezett csillagközi por - összegyűjtése, amely a legrégebbi anyag, amely a Naprendszer megalakulása óta nem változott 4,5 milliárd évvel ezelőtt [10].
2006. január 15-én hét év utáni utazás után az űrhajó visszajött, és egy csillagpormintával kapszulát dobott a Földre. Ezekben a mintákban glicin nyomokat találtunk. Az anyag nyilvánvalóan hamis eredetű, mivel sokkal több C1 izotópot tartalmaz, mint a földi glicinben [11].
2016 májusában a tudósok közzétették a glicin észlelését a 67P / Churyumov - Gerasimenko üstökös körüli gázfelhőkön [12].
http://wiki2.red/%D0%93%D0%BB%D0%B8%D1%86%D0%B8%D0%BDA glicin savas tulajdonságokkal rendelkezik.
style = "display: inline-block; szélesség: 728px; magasság: 90px"
data-ad-client = "ca-pub-1238826088183094"
data-ad-slot = "6840044768">
Aminosavak, fehérjék
1. lehetőség
1. Írja be az amino-ecetsav reakcióegyenleteit etanollal, kalcium-hidroxiddal, sósavval.
2. Rajzolja meg a C₃H₇O₂N izomer aminosavak szerkezeti képleteit, és nevezze meg ezeket az anyagokat.
3. Mit jelent a fehérjék elsődleges, másodlagos és harmadlagos szerkezete? Milyen kapcsolatok felelnek meg az egyes struktúráknak?
2. lehetőség
1. Írja be a reakcióegyenleteket, amelyek segítségével a glicint (aminoetánsav) etanolból és szervetlen anyagokból lehet előállítani.
2. Az aminosavak savas tulajdonságai erősebbek vagy gyengébbek, mint a karbonsavak (hangyasav, ecetsav)? Miért?
A karbonsavaknál gyengébb aminosavak savasságúak. Az aminocsoportot tartalmazó csoport egy oxigénatomon az elektron-sűrűséget erősebben növeli, mint egy aminocsoport nélküli csoportot. Az elektronsűrűség növekedésével az oxigén és a karboxilcsoport protonja közötti kötés erősebbé válik, és így csökken a savasság.
3. Mi a fehérje denaturáció? Mi a lényege és milyen tényezők okozzák?
A denaturáció a fehérje harmadlagos és másodlagos szerkezete megsemmisítése az elsődleges szerkezet megőrzésével. Ez fizikai (hőmérséklet, sugárzás) vagy kémiai (savak, lúgok) tényezők hatására következik be.
3. lehetőség
1. Írja be a reakciók egyenleteit, amelyek segítségével a következő transzformációk végezhetők: metán → A → ecetsav-aldehid → B → B → amino-ecetsav. Nevezze meg az A, B és B anyagokat.
2. Miért nem minden aminosavnak semleges reakciója van az indikátorra, ellentétben az amino-ecetsavval? Erősítse meg a választ konkrét példákkal.
3. Milyen típusú anyagok tartoznak a fehérjékhez? Milyen atomok alkotják a fehérje molekulákat?
A fehérjék (fehérjék, polipeptidek) nagy molekulatömegű szerves anyagok, amelyek lánc-kapcsolt aminosav peptidekből állnak. Bármely fehérje összetétele szén, hidrogén, nitrogén és oxigén. Ezenkívül a kén gyakran megtalálható a fehérjékben.
4. lehetőség
1. Írja be a reakcióegyenleteket az alábbiak között: a) α-aminovajsav és nátrium-hidroxid; b) amino-ecetsav és sósav; c) p-aminopropionsav és metanol.
2. Az erősebb vagy gyengébb az aminosavak fő tulajdonságai a metilaminhoz képest? Miért?
A metil-amin egy erősebb bázis, mint az aminosavak. Az aminosavak karboxilcsoportja akceptor hatással rendelkezik, és az aminosav nitrogénatomjából önmagára húzza az elektron sűrűségét, ezáltal csökkentve annak képességét, hogy levegye a protont. A metil-amin metilcsoportja pedig donor hatással rendelkezik, és növeli az elektron-sűrűséget az aminocsoport nitrogénatomján.
3. Miért szükséges a fehérjetartalmú élelmiszerek? Mi történik az emberek élelmiszer-fehérjéivel?
http://superhimik.ru/10-klass/aminokisloty-belki.htmlA glicin savas tulajdonságokkal rendelkezik.
A glicin a fehérje-hidrolizátumból izolált első aminosav volt. 1820-ban Brakonno glicint kapott zselatin-szulfát-hidrolizátumból, és felhívta a figyelmet az aminosav édes ízére. Később leírták Brakonno "cukor zselatin" nevét glikocollnak, majd glicinnek. Poacon nem tudta a glicin molekulában a nitrogén jelenlétét; a későbbi munkák, amelyek befejezése Caur kutatása volt, a glicin szerkezetének és a monoklór-ecetsavból és az ammóniából származó szintézisének kialakulásához vezetett.
A glicin nagy mennyiségben van jelen zselatinban, és számos más fehérje része. Amidként oxitocinban és vazopresszinben található. A glicin számos természetes anyag, így a glutation, valamint a hippurikus és glikokolsav szerves része. Ezenkívül a természetben glicin, szarkozin N-metil-származéka van; Kimutatták, hogy ez az anyag szöveti anyagcserét eredményez emlősökben. A szarkozin szintén megtalálható a mogyoró fehérjében és néhány antibiotikum hidrolizátumában. A Winehouse és a munkatársak bebizonyították, hogy patkányokon a glicin és a glioxilsav egymásba konvertálódik. A glicin, a glioxilsav és a glikolsav gyorsan patkány máj szakaszaiban oxidálódnak, így CO2, oxálsav és hippurinsav képződik (ez utóbbi benzoesav jelenlétében jelenik meg). Az „izotópos csapda” módszer alkalmazásával bizonyították, hogy a glicin glioxilsavvá alakul át patkány májhomogenizátumban. Azt találtuk, hogy az oxálsav nem képződik közvetlenül glicinből, hanem glioxilsavból olyan körülmények között, ahol az utóbbi viszonylag nagy koncentrációban van jelen. További vizsgálatok azt mutatták, hogy normál körülmények között az oxálsav valószínűleg nem képződik és a glicin, a glikolsav és a glioxilsav szénatomjai hangyasavvá alakulnak. Ezek az adatok az alábbiak szerint foglalhatók össze: A (3) reakció a xantin-dehidrogenáz, valamint a labrum májjában található másik enzim részvételével folytatható. A (2) reakciót nem-enzimatikus úton végezhetjük hidrogén-peroxid részvételével, valamint olyan enzimrendszer hatására, amelyet még nem vizsgáltunk részletesen. A glicin glioxilsavvá történő átalakítása oxidatív dezaminálással vagy transzaminálással történik. D Megállapítást nyert, hogy a hangyasav gyorsan oxidálódik CO2-ra: H C02H + H2O2 - ►C02 2 + 2H20. Ez a reakció a növényi és állati szövetekben megfigyelhető a kataláz peroxidáz aktivitása miatt, hidrogén-peroxid alkalmazásával, amely más reakciók során keletkezik. A glioxilsav (nem glicinből) képződésének egyéb módjai még nem teljesen tiszták. Egyes baktériumokban a glioxilsav képződik az izolimonsav hasítása következtében. A spenót levél kivonatokban a ribóz-5-foszfát glicin képződését figyelték meg. Ebben a folyamatban a glikol aldehid, a glikolsav és a glioxilsav köztes termékekké alakulnak ki. A glicilsavat a glicin-oxidáz szarkozinra gyakorolt hatásával is képezi, az alábbi [1] egyenlet szerint:
A "Címkék megjelenítése" gombra kattintva láthatja a glicin molekula gömb alakú rúd modelljét (az izoelektromos ponton) megjelölt nehéz atomokkal.
A tartalom
A fizikai és kémiai tulajdonságokra vonatkozó információ
A glicin (glicin) a legegyszerűbb alifás aminosav, az egyetlen proteinogén aminosav, amely nem rendelkezik optikai izomerekkel.
A glicin ammó-lízis útján történő előállításának ismert módszerei és a glikolonitril vizes oldatainak ezt követő elszappanosítása. A kezdeti glikolonitrilt a formaldehid hidrogén-cianiddal vagy sóival való reakciójával állítjuk elő. Ennek a rendkívül mérgező reagensnek az igénye a módszer fő hátránya. Az ammónia és az elszappanosodás következő lépéseit híg vizes oldatokban hajtjuk végre, és legalább ekvimoláris költségeket igényelnek az alkáliák és savak esetében, ami nagy mennyiségű szennyezett szennyvíz kialakulásához vezet. A glicin kitermelése alacsony - 69%.
Ismert eljárás glicin előállítására hidaktin lúgos hidrolízisével, majd a szabad aminosav felszabadulásával. A glicin kitermelése 95%.
A hidactoin azonban nem tartozik az ipari szintézishez rendelkezésre álló reagensek közé, emellett a HCN (Strecker-szintézis) is szükséges a készítmény előállításához.
Ipari gyakorlatban a glicin szintézisének leggyakoribb módszere a monoklór-ecetsav (MJUK) ammóniajával, amely egy rendelkezésre álló nagy kapacitású reagens, vizes oldatban ekvomoláris hexametilén-tetramin jelenlétében.
A glicin előállítására ismert módszer például az MHUK vagy ammónium- vagy nátrium-sójának ammóniával és nátrium-hidroxid-oldattal történő kezelése vizes közegben, amely hexametilén-tetramint és NH4 + ionokat tartalmaz az MJUK-nal mólarányban legalább 1: 3.
A 238 g MHUC vizes oldatának első felét cseppenként hozzáadjuk 1 óra alatt 65-70 ° C-on 52,5 rész hexametilén-tetramint, 42,5 rész NH4CI-t, 180 rész vizet, pH 6,5-7,0-t tartalmazó oldathoz. az ammóniagáznak az oldatba való eljuttatásának támogatása. Ezután ugyanezen a hőmérsékleten az oldat második felét hozzáadjuk egy órán át, és ugyanakkor 100 rész nátrium-hidroxid oldatot vezetünk be 234 rész vízbe. Az elegyet további 1 órán át 65-70 ° C-on melegítjük, majd 2000 óra vizet adunk hozzá és analizáljuk. Szerezz 175,5h-t. glicin, kitermelés 93,0%. Erre példa a törzsoldatok kétszeres alkalmazása. A glicin teljes hozama 88%.
A módszer hátrányai: magas fogyasztási arányok: 0,57 g NaOH, 0,30 tonna hexametilén-tetramin, 2,85 tonna víz 1 tonna nyers glicinre vonatkoztatva. Hangsúlyozni kell, hogy nagy mennyiségű szennyvíz van, ami a jelenlegi környezeti helyzetben elfogadhatatlan.
A technikai lényegében és a javasolt módszerhez legközelebb eső módszer a glicin MCAA-ból és ammóniából történő szintézisére szolgáló módszer, amelyet metil- vagy etil-alkohol [3 - prototípus] környezetében végeznek.
A prototípus módszer szerint 189 kg MHUC 80 liter 90% CH3OH-ban és 68 kg NH3-ban egyidejűleg hozzáadunk 70 kg hexametilén-tetramint 1000 liter 90% CH3OH-ban 40-70 ° C-on, és a hexametilén-tetramin: MCAA = 1: 4 arányát. a reakcióelegy eltávolítja a kristályos glicint NH4CI-val összekeverve. A glicin kihasznált MJUK értéke 95%, a termék tisztasága további tisztítás után - 99,5%.
Új szintézis
Az MHUK és a hexametilén-tetramin (9-15): 1 mólarányban 10 tömeg% metanolt tartalmaz. víz hozzáadásával, hozzáadunk 3-5 tömeg% kloroformot, és az ammóniagázt 40-70 ° C-on 1,5-2 óra hosszat buborékoltatjuk az elegybe, és a kapott glicint NH4CI-el keverjük kristályos csapadékká. A 20 ° C-os keverékeket centrifugálással elválasztjuk. A reakcióelegyet a hexametilén-tetramin metanolos oldatának helyett ismételt reakcióközegként használjuk fel, miután a hamut metanolos hexametilén-tetraminnal és kloroformmal feltöltöttük [2].
Ha száraz állapotban vagy magas forráspontú oldószerben melegített aminosavakat dekarboxilezünk, akkor a megfelelő amin képződik. A reakció hasonló az aminosavak enzimatikus dekarboxilezéséhez.
A glicin-metil-éterrel való reakció könnyebb, mint a magasabb alkoholok glicin-észtereivel.
A foszforamid-származékok átvétele után a glicint a foszfor-oxi-klorid befolyásolja a magnézium-hidroxid lúgos szuszpenziójában, és a reakcióterméket magnézium-só formájában izoláljuk. A szintézis terméket hígított savakkal és foszfatázkészítményekkel hidrolizálják.
Sav-bázis tulajdonságok
Az NH3 csoport jelenléte a glicin molekulában megnöveli a glicin karboxilcsoportjának savasságát, ami azzal magyarázható, hogy az NH3 rpynna hozzájárul a hidrogénion replikációjához a karboxilcsoporttól. A glicin-aminocsoport acilezése csökkenti a karboxilcsoport disszociációs fokát. Amikor nátrium-hidroxiddal titráljuk, az alábbi pKa-értékeket kapjuk (a hidrokloridot a jobb oldhatóság érdekében titráljuk). A görbén látható, hogy két ekvivalens bázisra van szükség az NH3CH2CO2H NH2CH2CO2-ra történő átalakításához: a bázis első egyenértékének hozzáadásakor a pH egy savnak felel meg, ami 5 * 10-3-nak felel meg (alacsony pH-nál (pK1 alatt), majdnem minden glicin-molekula teljesen protonált és pozitív töltésű), míg a második ekvivalens hozzáadásakor a semlegesítés pH-ja Ka = 2 * 10-19 (pKa = 9,60). PH = 7 esetén az aminosav zwitterion állapotban van. Az ekvivalenciapontot pH = 3,21 (pKa = 5,97) értéken érjük el, azonban titrálási görbéjéből látható, hogy a glicin izoelektromos állapotban van egy igen széles pH-tartományban.
Az elsődleges aminocsoporttal rendelkező aminosavak nitrogén-savval reagáltatják a megfelelő hidroxisavat és nitrogén-felszabadulást [1]:
* Ezután láthatjuk a glicin kölcsönhatását a különböző fehérjékből származó egyéb aminosavakkal. Felhívjuk a figyelmet arra a tényre, hogy a fehérjék kiválasztását az érintkezés vizualizálására a legkényelmesebb forgatókönyvírás kritériumának megfelelően végeztük (azaz a legnagyobb számú hidrogénkötést tartalmazó fehérjéket használtuk), ezért sok fehérjét nem írunk le az alábbi magyarázatban.
Az Enac-ben található konszenzusszekvencia szelektív szűrőben glicin- és szerin-maradékokat (Gly-X-Ser) tartalmaz, ahol (hidrogénkötéssel kötve) meghatározzák a nátriumionokkal való kötődést.
Az ENaC epiteliális nátriumcsatorna szerkezete [3]
A potenciálisan függő káliumcsatorna minden belső spirál összetételében kulcsfontosságú glicin maradékot tartalmaz, amely rugalmasságot biztosít. A szelektív szűrő belső spiráljában a baktériumok KcsA K-csatornájában egymást követő glicin, tirozin, glicin és valin maradványok találhatók, úgy tűnik, hogy ezek között a hidrogénkötések előnyben részesítik ezt a hajtogatást és a káliumionokkal való kölcsönhatást (P1-P4 kötőhelyek képződnek oxigénatomok, 1K4S)
A közelben található prolin és glicin (hidrogénkötés hossza 2,82 A, N-O-C = 132,5 szög) kulcsszerepet játszik a kollagén szerkezetének kialakításában és fenntartásában (emellett a rendszeresen elhelyezkedő glicin hozzájárul a szabályszerűséghez, ha a nagyobb aminosavat itt találjuk, a szerkezet megszakadna). A glicin képes hidrogénkötést képezni a hidroxi-prolin OH-csoportjával, ami a kollagén jellegzetes módosítása.
Egy másik protein, az elasztin glicinben, valinban és alaninban gazdag, de prolin gyenge. A vékonyabb és több szálat a hidrofil szekvenciák jelenléte jellemzi, amelyek között hidrofilek vannak, ahol az előbbi rugalmasságot biztosítanak, ha a molekulát egy spirálba hajtják, és feszített állapotban nyújtják.
A glutation egy nagyon egyszerű molekula, három aminosav blokk - cisztein, glicin és glutamin (hidrogénkötés hossza 2,93 A, NOC szög = 153,6) kombinációja. A szintézis két ATP-függő stádiumban történik: az első lépés a gamma-glutamilciszteint az L- glutamát és cisztein a gamma-glutamilcisztein szintetáz (vagy glutamatecisztein-ligáz) enzim által. Ez a reakció korlátozza a glutation szintézisét. A második lépésben a glutation szintetáz enzim glicin maradékot ad a gamma-glutamilcisztein C-terminális csoportjához. A ciszteinnel peptidkötést képező glicin, amikor a glutationhoz más aminosavak is kapcsolódnak, ciszteint szállít (ami nyilvánvalóan a funkciója ebben a tripeptidben csak egy kis hidrofób aminosav)
A glicin számos konszenzusszekvencia komponense, például a kinázokban a Gly-X-Gly szekvenciát találjuk, ahol két terminális maradék közötti hidrogénkötések lehetségesek (hidrogénkötés hossza 3,22 A, N-O-C = 115,3 szög).
A glicin, amely töltés nélküli alifás aminosav, nem jár jelentős mértékben a DNS-sel kölcsönhatásba lépő fehérjék működéséhez (ezt a tényt 4xzq fehérjével, GLY644: E-vel teszteltük, a távolság, amelynél a maradék a DNS-ből meghaladja a hidrogénkötés maximális lehetséges értékét.
A glicin maradék helyettesítése alaninnal és a kollagén szerkezetére gyakorolt hatás [8]
Érdekes megjegyezni, hogy a G-fehérjék (Ras) egy P-hurok-régiót tartalmaznak, amely kulcsszerepet játszik az egész fehérje munkájában, melyet a kölcsönhatásba lépő Gly40, Thr35 alkot.
Ras fehérje és konszenzusa [3]
A glikin kis hidrofil molekulaként vesz részt a béta-hurkok kanyarainak kialakulásában. Így a selyem, aszpartát és glicin fibroinjában (3UA0 Asp91: a, Gly92: a) az aszparagin és a glicin ((3UA0 Asn93: a, Gly92: a) egymás után megtalálható; az aszpartát negatív töltésű, és az aszparagin pozitív, közöttük van A Coulomb kölcsönhatása, amely a közepén lágyítja a glicint. Egy másik példa a kreatin fehérje aminohidroláz (1CHM), ahol a glutamát és az arginin hasonló kölcsönhatása figyelhető meg.
A fluoreszcens mikroszkópiában aktívan használt GFP fehérje 11 bélhengerben gyűjtött szálból áll, a kromatoforok közepén, tartalmaz egy C-Tir-Gly konszenzus szekvenciát, amelynek oxidációja fluoreszcenciához vezet [3].
A szabad állapot fiziológiai pH-értékénél az aminosavak protonált formában vannak, így a glicin, amely hidrogénkötést képez, elveszíti ezt a protont.
A glicin-katabolizmus fő útja a gerinces állatokban a glicin-szintáz-komplex által katalizált transzformáció, amely szén-dioxid és ammónium-ion képződését eredményezi, és a metiléncsoportot tetrahidrofolátba visszük át. Ez a reakció a glicin és a szerin katabolizmus fő útja számos gerincesben.
Glicin szintézise 3-foszfoglicerátból [3] t
A glicin szintézisét emlős szövetekben többféle módon végzik. A májcytosol glicin-transzaminázt tartalmaz, amely a glicin szintézisét katalizálja a glioxilátból és glutamátból (vagy alaninból). Ellentétben a legtöbb transzaminációs reakcióval, ennek a reakciónak az egyensúlya nagy mértékben torzult a glicin szintézise felé. Az emlősökben működő két fontos további út a kolin és a szerin glicin előállítására szolgál; az utóbbi esetben a katalízist szerin-hidroxi-metil-transzferáz segítségével hajtjuk végre.
Glicin szintézise 3-foszfoglicerátból [3] t
A glicinnek a hem szintézisben való részvételét bizonyították, amikor az N és C-vel jelölt glicint inkubálták sarló alakú vörösvérsejtekkel, amelyeket emberben termeltek egy adott vérszegénységgel, vagy nukleáris madár eritrocitákkal. A porfirin pirrolgyűrűjét valószínűleg a glicin p-ketoaldehiddel történő kondenzációjával képezik. A porfirineket in vitro előállíthatjuk glicin CH3-CO, CH2COH-val alkotott acetil-aldehiddel történő kondenzációjával. A jelölt aminosavakkal végzett kísérletek azt mutatták, hogy sem a prolin, sem a glutaminsav nem porfirinek prekurzorai, és ezért el kell utasítani azt a gondolatot, hogy a prolin a pirrolgyűrűk szintézisében a kezdeti anyag. A hemoglobin porfirinrészét intraperitoneálisan adva nem alkalmazzák új hemoglobin molekulák kialakítására. A szervezet elvégzi a porfirin teljes szintézisét a glicinből, és nem használ porfirint, amelyet élelmiszerrel vagy parenterálisan adnak be erre a célra.
Delta-aminolevulinát bioszintézis [len]
Hem bioszintézis [3]
A Radioligand vizsgálatok lehetővé tették a H-sztrichninnel jelölt kötőhelyek lokális elhelyezkedésének lokalizálását és tanulmányozását a központi idegrendszerben. Ezek a diagramok egy cd = 10 értékkel rendelkeznek
M, glicin receptorok. A glicin receptorok legmagasabb sűrűségét a szublingualis és a trigeminális idegek magjában találtuk a medulla oblongatában. A strychnina-kötőhelyek megtalálhatók a medulla oblongata, a pons és a midrain retikuláris magjában is. A gerincvelő szürke anyagának nagy a sűrűsége a glicin receptorok mind az elülső, mind a hátsó szarvakban. A gerincvelő emlős glicin receptorát affinitáskromatográfiával tisztítottuk aminostrichin-agarózon. Azt találtuk, hogy ez egy glikoprotein-lipid komplex, amely Mg = 250 kD, amely 3 polipeptidből áll: 48, 58, 93 kD. A sztrichnin és a glicin kötőhely a peptiden található, Mg-48 kD-vel, amely képes kölcsönhatásba lépni az exogén lektinokkal. A liposzómákba ágyazott fehérje aktiválja az OT ionok transzportját, amelyek sztrichnin jelenlétében blokkolódnak. A glicin receptor peptidkomponenseinek monoklonális antitestekkel történő immunokémiai elemzése azt mutatta, hogy ezeknek a receptor fehérjéknek különböző objektumokból izolált közös antigén determinánsai vannak: az egerek, patkányok, sertések és emberek agya és gerincvelői. Ezenkívül érdekesek a glicin és a GABA receptorok egyes részeinek immunológiai szempontból azonosak. Ezt a tényt jól igazolja a géntechnológiai kutatás. Egészen a közelmúltig az I. osztályú neuroreceptorok közötti homológia létezésének feltételezése, azaz nagy sebességű inotróp receptorok, csak hipotézisekként kerülnek bemutatásra. Az elmúlt években több laboratóriumban egyidejűleg kimutatták, hogy a GABA és a glicin receptorok génjei homológ szekvenciákkal rendelkeznek. Tehát kiderült, hogy a glicin receptor a-alegységszerkezetének Mg = 48 kD és a GABAA receptor a- és p-alegységei között körülbelül 50% -os homológia van. 25% -os homológiát találtunk az n-XP mindhárom alegységének nukleotidszekvenciái között. Jellemző jellemzők az aminosav szekvencia homológiájában és az M1-M4 transzmembrán régiók elhelyezkedésében. Az 1-es osztályú neuroreceptorok megkülönböztető jellemzője a két cisztein jelenléte 140-150 aminosav között 14 nukleotid távolságban egymástól. Lehetséges, hogy mindezek a neuroreceptorok a rokon gének által kódolt fehérjék ugyanabba a családjába tartoznak.
NMDA glutamát receptor szerkezete és a munka mechanizmusa [4]
Az NMDA-receptorok több cMg = 40-92 kD alegységből állnak, és könnyen oligomerizálódnak, és nagy molekulatömegű komplexeket képeznek cMg = 230-270 kD értékkel. Ezek a fehérjék olyan glikoprotein-lipid komplexek, amelyek Na +, K +, Ca + kationok ioncsatornáit képezik. A glutamát receptor molekula nagy mennyiségű hidrofób aminosavat tartalmaz, amelyek a membrán belső és külső részéhez kapcsolódnak, és lipidekkel való kölcsönhatást szerveznek.
Az NMDA receptor számos alloszterikusan kölcsönhatásban lévő helyet tartalmaz. Öt funkcionálisan különböző helyet különböztetünk meg, amelyek kölcsönhatása a receptor aktivitásának megváltozásához vezet:
1) neurotranszmitter kötőhely;
2) szabályozó vagy koaktiváló glicin hely;
3) a csatornán belüli terület, amely kötődik a fenciklidinhez és a kapcsolódó vegyületekhez;
4) potenciálfüggő Mg + - kötőhely;
5) a kétértékű kationok kötési fékhelye.
Ezeknek a receptoroknak a legspecifikusabb szintetikus agonista, az NMDA, nem található az agyban. A glutamát mellett feltételezzük, hogy ezekben a receptorokban az endogén mediátorok L-aszpartát és L-homociszteinát. Az NMDA típusú receptorok legismertebb antagonistái közül említhető a 0-2-amino-5-foszfonovalerát és a D-2-amino-7-foszfonoheptanoát. Az új szintetikus antagonisták azonban specifikusabbak: a 3-propil-b-foszfonát és az MK-801. A CR-MK-801 nem kompetitív NMDA inhibitorok, nem közvetlenül a glutamát kötőhelyekre hatnak. A glicin cselekmény sajátos szerepe. A glicin OD μM koncentrációban növeli az NMDA receptor válaszát, és ezt a hatást nem blokkolhatja a sztrichnin (emlékezzünk rá, hogy ez utóbbi a független glicin receptorok blokkolója). A glicin önmagában nem okoz választ, hanem csak növeli a csatornanyílás frekvenciáját, anélkül, hogy befolyásolná az NMDA agonisták működésének amplitúdóját. A glicin jelenléte általában szükséges, mivel teljes hiányában a receptor nem aktiválódik az L-glutamáttal. Az NMDA-receptor által a CNS-ben végzett legfontosabb funkció az ioncsatorna vezérlése. Fontos tulajdonság a csatorna azon képessége, hogy az agonista kötődését követően megköti a Na + és K + ionokat, valamint a Ca + ionokat. Feltételezzük, hogy az intracelluláris Ca +, amelynek koncentrációja az NMDA receptorok részvételével növekszik, részt vesz a fejlődő és felnőtt agyban a plaszticitási folyamatok megindításában. Ha agonisták aktiválják, akkor a legnagyobb áramok mérsékelt membrán depolarizációval fordulnak elő: -30 és -20 mV között, és nagy hiperpolarizációval vagy depolarizációval csökken; következésképpen az NMDA receptor ioncsatornák bizonyos mértékben potenciálfüggőek. A Mg + ionok szelektíven blokkolják a receptorok aktivitását ilyen potenciális eltolódásoknál. A cinkionok is gátolják a választ, de nem rendelkeznek feszültségfüggő akcióval, ami nyilvánvalóan befolyásolja a másik kötőhelyet. A glutamátreceptorok egy másik altípusa - nem NMDA-peceptorok - különösen a kviszkvinsav receptorokat foglalja magában. Az utóbbi vizsgálat azt eredményezte, hogy a glutamát neurotranszmitter hatásának csökkenése csak a membrán depolarizációjára csökken. A glutamát receptorok sok fajtája, különösen a quisqualate receptorok, lassú hatású metabotrópként működhetnek. Ezek teljesen összhangban vannak a fent vázolt metabotróp receptorok általános jellemzőivel. A bázist képező peptidlánc 870-1000 aminosavmaradékot tartalmaz. A He-NMDA receptor mGlnRl része az O0 fehérjéken és az intracelluláris mediátorok rendszerén keresztül jön létre: az inozitol-trifoszfátok, a diacil-glicerin, a kalciumionok stb. Egy másik típusú metabolikus He-NMDA receptor, mGlnR2, felismeri a jelet, elnyomja cAMP szintézis vagy cGMP szintézis aktiválása.
A szinapszisok szerkezete AMPA és NMDA receptorokkal [6]
Bizonyíték van arra, hogy az ebbe a kategóriába tartozó receptorok részt vesznek a szinaptogenezis mechanizmusában és a deafferentáció során bekövetkező változásokban. Általában véve úgy gondolják, hogy ez a típusú glutamát receptor részt vesz az NMDA receptorokhoz hasonló plaszticitás mechanizmusában. Ugyanakkor az NMDA receptorok aktiválása blokkolja a He-NMDA receptorokkal kapcsolatos inozitol-foszfát szabályozás mechanizmusát, és fordítva: az NMDA antagonisták fokozzák a glutamát hatását a nem NMDA-receptorokra [7].
A glicint széles körben használják élelmiszer-adalékanyagként, ízesítőszerként az italokban. Élelmiszer-kiegészítőként ízesítőszer: az alkoholos italokban, hogy fokozzák az ízt az alaninnal kombinálva.
A mentális hibás korrekció megnyilvánulása fontos szerepet játszik a stresszhelyzetek hatásainak diagnosztizálásában, és kezelési módszereik széles körű terápiás beavatkozásokat tartalmaznak. Ez a tanulmány egy randomizált, placebo-kontrollos vizsgálatot ismertet a glicin hatásosságáról és tolerálhatóságáról, amely egy mikrokapszulázott glicin és magnézium-sztearát gyógyszerkészítményén alapul, amely más érzelmek zavarainak túlnyomó részét képezi. A glicint szedő csoportban a betegek 82,4% -a szignifikáns javulást ért el a CGI skálán, míg a placebót kapó csoportban 14,3% volt. A glicin biztonságosan és jól tolerálható volt a betegeknél, a betegek egyike sem zárult ki idő előtt a mellékhatások miatt. A vizsgálat eredményei megerősítették a glicin hatékonyságát és a placebóval szembeni fölényét ebben a betegmintában, amely minden mért paraméter javulását eredményezte [5].
A glicinnel végzett kezelés számos előnyös hatással jár: a glicint kapó 2. típusú diabéteszes betegeknél alacsonyabb a HbA1c és a gyulladásos citokinek szintje, valamint az IFN-gamma szignifikáns növekedése. Ez azt jelenti, hogy a glicin segíthet megelőzni a krónikus gyulladás által okozott szövetkárosodást a 2. típusú diabéteszben szenvedő betegeknél. A központi idegrendszerben a glicin gátló neurotranszmitterként működik, különösen a gerincvelőben, az agyszárban és a retinában. A gerincvelő fékező neuronok, amelyek felszabadítják a glicint, az alfa-motoneuronokra hatnak, és csökkentik a vázizom aktivitását. A magas glicin koncentráció javítja az alvás minőségét. Először a glicin az NMDA receptorok glutamátjával együtt szükséges ko-agonista. Az NMDA receptorokat excitációs receptorokra utalják (az excitátor receptorok 80% -a NMDA receptor), fontos szerepet játszanak a szinaptikus plaszticitásban, a tanulás és a memória sejtmechanizmusában. Egy újabb tanulmány kimutatta, hogy a glicinnel történő kezelés segíthet a rögeszmés-kényszeres betegségben (rögeszmés-kényszeres betegségben) szenvedő betegeknek. Skizofrénia esetén a szérum glicinszint negatívan függött a negatív tünetek intenzitásától, ami azt sugallja, hogy az NMDA receptor diszfunkciója lehetséges a skizofrénia patogenezisében. Obszesszív kompulzív betegségben szenvedő betegeknél és skizofréniában szenvedő betegeknél a szérum glicin szintek szignifikánsan alacsonyabbak az egészséges emberekhez képest.
[1] - Meister A. Biochemistry of Amino Acids, Ed. és előszóval: A. E. Braunstein; per. angolul: G. Ya Vilenkina - M.: Inostr. világít, 1961. - 530 s
[3] - Lehninger, Albert L., David L. Nelson és Michael M. Cox. 2000. Lehninger biokémiai elvei. New York: Worth Publishers.
[5] - O.V. Grigorova, L.V. Romasenko, A.Z. Fayzulloev, T.I. Vazagayeva, L.N. Maksimova, Ya.R. Narcissus FSBI "GNSSSSP őket. VP Szerb »Oroszország Egészségügyi Minisztériuma, citokémiai és molekuláris farmakológiai kutatóintézet, Moszkva
http://kodomo.fbb.msu.ru/~july.preobrazhencki/term1/gly.html