Magas fokú szelektivitással rendelkeznek, és az élő szervezetek az enzimeket nagy mennyiségű kémiai reakció végrehajtására használják; nemcsak a sejt mikroszintében, hanem a testen kívül is megtartják tevékenységüket. Az enzimeket széles körben használják az olyan iparágakban, mint a sütés, a sörfőzés, a borkészítés, a tea, a bőr és a szőrme gyártás, a sajtgyártás, a főzés (húsfeldolgozás) stb. Az utóbbi években a finomkémiai iparban olyan enzimeket alkalmaztak, amelyek szerves kémiai reakciókat hajtottak végre, mint például oxidáció, redukció, dezaminálás, dekarboxilezés, dehidratáció, kondenzáció, valamint L-sorozatú aminosav-izomerek elválasztása és izolálása (L-racém keverékek). és D-izomerek), amelyeket az iparban, a mezőgazdaságban és az orvostudományban használnak. Az enzimek finom hatásmechanizmusainak elsajátítása kétségtelenül korlátlan lehetőségeket biztosít a nagy mennyiségben és nagy sebességű hasznos anyagok megszerzésére a laboratóriumban, majdnem 100% -os hozammal.

Jelenleg a tudomány új ága fejlődik - az ipari enzimológia, amely a biotechnológia alapja. Egy szerves vagy szervetlen polimer hordozóhoz (mátrixhoz) kovalensen csatolt („varrott”) enzimet immobilizáltnak nevezünk. Az enzim immobilizációs technikája lehetővé teszi az enzimek számos kulcsfontosságú kérdésének megoldását: az enzimaktivitás magas specificitásának biztosítása és stabilitásának növelése, kezelhetőségük, újrafelhasználhatóságuk, felhasználásuk a patak szintetikus reakcióiban. Az ilyen technológiák alkalmazása az iparban a mérnöki enzimek nevét kapta. Számos példa bizonyítja a mérnöki enzimológia hatalmas lehetőségeit az ipar, az orvostudomány és a mezőgazdaság különböző területein. Különösen a mágneses keverőpálcához kapcsolt immobilizált β-galaktozidázt használják a tejcukor tartalmának csökkentésére, azaz a tejben lévő tejcukor tartalmának csökkentésére. olyan termék, amely nem oszlik meg az örökletes laktóz intoleranciájú beteg gyermek testében. Az ily módon kezelt tejet a fagyasztott állapotban sokkal hosszabb ideig tárolják, és nem sűrűsödik.

Projekteket dolgoztak ki az élelmiszertermékek cellulózból történő beszerzésére, immobilizált enzimek - cellulázok - segítségével glükózvá alakítva, melyet élelmiszeripari termékké alakíthatunk. Az enzimtechnológiát alkalmazva elvileg lehet folyékony tüzelőanyagból (olajból) élelmiszereket, különösen szénhidrátokat is beszerezni, glicerinaldehiddé felosztva, majd enzimek részvételével a glükóz és keményítő szintetizálására. Kétségtelen, hogy a fotoszintézis folyamatának mérnöki enzimológiáját alkalmazva nagyszerű jövőbeni modellezés történik, azaz a fotoszintézis folyamatát a következőképpen végezzük: természetes rögzítési folyamat₂; Az immobilizálás mellett ez a folyamat, amely létfontosságú az egész emberiség számára, új, eredeti megközelítések kidolgozását és számos specifikus immobilizált koenzim alkalmazását kívánja meg.

Ezek a reakciók a gyógyszeriparban alkalmazhatók, például a hidrokortizonból származó prednizolon anti-reumatikus gyógyszer szintézisében. Ezenkívül modellként szolgálhatnak a pótolhatatlan tényezők szintetizálására és megszerzésére, mivel immobilizált enzimek és koenzimek alkalmazásával konjugált kémiai reakciókat lehet irányítani (beleértve a pótolhatatlan metabolitok bioszintézisét), ezáltal kiküszöbölve az örökletes metabolikus hibákat okozó anyagok hiányát. Így egy új módszertani megközelítés segítségével a tudomány az első lépéseket a "szintetikus biokémia" területén végzi.

Nem kevésbé fontos kutatási területek a sejtek immobilizálása és a géntechnológia (génmérnöki tervezés) módszereinek létrehozása a mikroorganizmusok ipari vitaminok és vitaminok és esszenciális aminosavak termelői. A biotechnológia orvosi alkalmazásának egyik példája a pajzsmirigy sejtek immobilizálása a tirotróp hormon biológiai folyadékokban vagy szöveti kivonatokban történő meghatározására. A következő lépés egy biotechnológiai módszer létrehozása a nem tápláló édességek előállítására, azaz a táplálékkiegészítők előállítására. Élelmiszercukor-helyettesítők, amelyek édességérzetet hoznak létre, anélkül, hogy magas kalóriatartalmúak lennének. Az egyik ilyen ígéretes anyag az aszpartám, amely a dipeptid-aszpartil-fenilalanin metil-észtere. Az aszpartám közel 300-szor édesebb, mint a cukor, ártalmatlan, és a szervezetben természetesen előforduló szabad aminosavakra bontható: aszparaginsav (aszpartát) és fenilalanin. Az aszpartámot mind az orvostudományban, mind az élelmiszeriparban kétségtelenül széles körben használják (például az USA-ban a csecsemőtáplálékhoz használják, és a cukor helyett az étkezési kokszhoz). Az aszpartám géntechnológiával történő előállításához nemcsak szabad aszparaginsavat és fenilalanint (prekurzorokat) kell előállítani, hanem egy bakteriális enzimet is, amely katalizálja a dipeptid bioszintézisét.

A mérnöki enzimológia értéke, valamint a biotechnológia általában a jövőben növekedni fog. A szakemberek becslése szerint a vegyi, gyógyszerészeti, élelmiszeripar, orvostudomány és mezőgazdaság összes biotechnológiai folyamatának termékei, amelyek a világon belül egy éven belül érkeztek, 2000-ig több tízmilliárd dollárt fognak elérni. Hazánkban 2000-ig a termelés. genetikailag módosított L-treonin és B-vitamin₂. Már 1998-ban számos enzim, antibiotikum, α termelése₁-, β-, γ-interferon; az inzulin és a növekedési hormon klinikai vizsgálatok alatt állnak.

http://studopedia.su/12_114953_primenenie-fermentov.html

Enzim alkalmazás

Enzim alkalmazás

Ma az enzimek használata a gazdaság különböző ágazataiban előrehaladott eredmény. Az enzimek különösen fontosak voltak az élelmiszeriparban. Elvégre pontosan azért, mert a tészta enzimek jelen vannak, megemelkedik és megduzzad. Mint tudják, a duzzadási vizsgálat szén-dioxid CO hatására történik₂, ami viszont a keményítő bomlása következtében alakul ki az amiláz enzim hatásával, amely már a lisztben van. Az enzim lisztében azonban nem elég, általában hozzáadjuk. Egy másik proteáz enzim, amely glutént ad a tésztához, hozzájárul a szén-dioxid megtartásához a tésztában.

Az alkoholtartalmú italok előállítása az enzimek részvétele nélkül sem teljes. Ebben az esetben az élesztőben található enzimeket széles körben használják. Különböző söröket a komplex enzimvegyületek különféle kombinációi biztosítanak. Az enzimek szintén részt vesznek az alkoholos italok kicsapódásában, így a sör nem tartalmaz üledéket. Ehhez hozzáadjuk a proteázokat (papain, pepszin), amely feloldja a kicsapódott fehérje vegyületeket.

A fermentált tejtermékek, például a joghurt előállítása a laktóz (azaz a tejcukor) tejsavvá történő kémiai átalakításán alapul. A kefir hasonló módon állítható elő, de a termelés jellemzője, hogy nem csak a tejsavbaktériumokat, hanem az élesztőt is veszik. A laktóz feldolgozása eredményeként nemcsak tejsavat képeznek, hanem etil-alkoholt is. A kefir beérkezésekor egy másik, az emberi test számára hasznos reakció - a fehérjék hidrolízise, ​​amely a kefir emberi fogyasztása következtében hozzájárul a jobb felszívódáshoz.

A sajtgyártást enzimekkel is társítják. A tej fehérjét, kazeint tartalmaz, amely a kémiai reakció során a proteázok hatására változik, és a reakció eredményeként kicsapódik.

A proteázokat széles körben használják bőr nyersanyagok kezelésére. A fehérje hidrolízisének (fehérje lebomlása) képességét széles körben használják a csokoládéból, szószokból, vérből stb. Celluláz enzim - detergensekben használt. Képes eltávolítani a "pelleteket" a szövet felületéről. A teljes enzimkomplexeket tartalmazó porokkal való mosás fontos jellemzője, hogy a mosást meleg, de nem meleg vízben kell végezni, mivel az enzimek forró vize romboló.

Az enzimek alkalmazása a gyógyászatban a sebek gyógyulási képességével függ össze, feloldja a keletkező vérrögöket. Néha az enzimeket szándékosan bejuttatják a szervezetbe, hogy aktiválják őket, és néha az enzimek túlzott aktivitása következtében olyan anyagokat injektálhatnak, amelyek gátlóként működnek (olyan anyagok, amelyek lassítják a kémiai reakciók áramlását). Például az egyes inhibitorok hatására a baktériumok elvesztik a szaporodási és növekedési képességüket.

Az enzimek alkalmazása a gyógyászatban szintén összefügg a betegségek meghatározásához szükséges különböző vizsgálatok elvégzésével. Ebben az esetben az enzimek olyan anyagok szerepét töltik be, amelyek kémiai kölcsönhatásba lépnek, vagy elősegítik a fiziológiás testfolyadékok kémiai átalakulását. Ennek eredményeképpen kémiai reakciók bizonyos termékei keletkeznek, amelyekkel a laboratóriumok felismerik egy vagy másik kórokozó jelenlétét. Az ilyen enzimek és alkalmazásuk közül a glükóz-oxidáz enzim a legismertebb, ami lehetővé teszi a cukor jelenlétének meghatározását a vizeletben vagy az emberi vérben. Ezen túlmenően a megjelölt jelekkel együtt vannak olyan enzimek, amelyek képesek meghatározni az alkohol jelenlétét a vérben. Ezt az enzimet alkohol dehidrogenáznak nevezik.

Hogyan válasszuk le az enzimet a reakciótermékektől

Képzeld el, hogy folyékony állapotban van egy enzim, készen áll a kémiai reakcióra. De hogyan lehet elválasztani az enzimet a reakciótermékektől! Ilyen célokra speciálisan szilárd katalizátorokat használunk, majd a reakciótermékek elválasztása nem nehéz. Emellett a 20. század második felében megtanulták, hogyan kell az enzimeket szilárd anyagokhoz kötni. Ezt az eljárást az enzimek immobilizálásának nevezik, azaz a mozgékonyságuknak; A katalitikus reakcióban széles körben használták.

Az enzimeket a hordozóhoz két módon lehet rögzíteni: az első módszer a fizikai szinten van, azaz az enzim nem képez kémiai kötéseket a hordozóval; a második a kémiai kötések kémiai kötése. A fizikai módszerben adszorpciót alkalmaznak (az anyagot a test felszínéhez kötjük). Ebben az esetben az enzim szilárd hordozótesthez kapcsolódik, például elektrosztatikus kötésekkel. Természetesen egy ilyen enzimtartó nem tartós!

Más módon, vannak olyan fizikai módszerek, amelyek szilárdan tartják az enzimet a hordozó közelében. Ehhez szükséges, hogy a hordozó szerkezete rácsos faj legyen, amelyre az enzim esik, és ott marad. Kémiai reakció során a reagensek bejutnak a rácsba, ki vannak téve az enzim hatásának, majd a reakciótermékek szabadon hagyják a rácsot.

Az enzim immobilizálására (annak mozgékonyságára) géleket használhat, amelyek a diszpergált rendszerek egyike, amelyek különböző molekulák kis részecskéiből állnak. A hidrogénkötéssel ezek a részecskék egymás mellett vannak tartva, így térbeli rácsot (vagy szerkezetet) képeznek. Ha egy ilyen oldatban egy enzim van, akkor ezt egy ilyen szerkezet megtartja.

Az enzimek ilyen módon tartására alkalmas szerkezet a polisztirol vagy a nylon szál. Nyújtás esetén az anyag szerkezeti „rácsa” kiterjed, és az enzim szabadon behatol. Normál állapotban az enzim nem hagyhatja el a rácsot, míg a kémiai reakció termékei szabadon áthatolnak rajta.

Az enzim immobilizálása kémiai úton történhet: az enzimfehérjét a hordozóhoz és a szomszédos enzimhez kötődő kémiai kötéssel hozzák létre, így egész nagyméretű, rögzített láncokat képeznek (kívülről - mint egy szilárd részecske). A kémiai reakciókban ily módon kombinált enzimek nem kombinálódnak a reakciótermékekkel. Ezen túlmenően az enzimfehérje kevésbé érzékeny a denaturációra, mivel az elveszíti túlzott mobilitását, sőt ilyen állapotban a vizsgálatok azt mutatják, hogy az enzimeket nehéz elpusztítani.

http://www.kristallikov.net/page100.html

Ha enzimeket használnak

A mezőgazdaságban az enzimeket takarmányok előállítására, valamint állatok felszívódásának javítására használják 261 * 266. Az enzimeket egyre gyakrabban használják a gyógyszerek elkészítéséhez, valamint az orvosi diagnózis során. Emellett a tudományos kutatásban enzimeket is alkalmaznak, hogy megállapítsák egyes vegyületek, különösen a fehérjék és az NK szerkezetét, bioszintézisüket, a szubcelluláris struktúrák, mint analitikus reagensek és egyéb célok vizsgálatát 259.

Az enzimek előállítása és felhasználása különösen olyan országokban fejlett ki, mint az USA és Japán 271, 272. Például az Egyesült Államokban 1970-ben 32 ezer tonna enzimkészítményt állítottak elő, több mint 120 tételt, Japánban pedig 50 ezer tonna több mint 80 fajt. Az 1967-ben Japánban előállított összes enzimkészítményből 26% -ot használtak az élelmiszeriparban 272, 23% -át a textiliparban, 38% -át a takarmány- és takarmánytermelésben, 4% -át a bőriparban, 9% -át a gyógyászatban. Ez felszabadult (tonna): amiláz - 9850, proteáz - 8906, glükóz-oxidáz - 2200, lipázok és cellulázok - mindegyik 100, más enzimek - 200.

Az USA-ban az élelmiszeripar mellett az enzimek jelentős része a mosó- és tisztítószerek előállítására kerül (1971-ben - 34%).

A Szovjetunióban az enzimipar megkezdődött a 30-as években. Különösen gyorsan fejlődik a FÁK-országokban az utóbbi időben. 259, 263, 273

A mikroorganizmusokat egyre inkább nyersanyagként használják az enzimek előállításához. Így Japánban az 1967-es adatok szerint a termelt enzimek teljes mennyiségéről a baktériumokból származó készítmények 80% -át, a penészgombákból - 10% -át, az élesztőből - 3% -át, az állati nyersanyagokból - 0,2% -ot.

Az enzimeket olyan készítmények formájában állítják elő, amelyek egy vagy több enzimet tartalmaznak, valamint komplexek, amelyek számos enzimet tartalmaznak, és ugyanazon enzimek készítményei különböző márkanevekkel rendelkezhetnek.

A legelterjedtebbek a hidrolitikus enzimek, amelyek közül a legfontosabbak az amilázok, amelyek különböző szubsztrátokban a keményítő cseppfolyósítását és cukrozását végzik. Az élelmiszeripar különböző szektoraiban lévő sós amilázokkal együtt az alkohol és a sörgyártás egyre inkább a gombákból és baktériumokból származó enzimek előkészületeit használják fel 263, 266, 274. Például a gomba amiláz használata a kenyérsütésben és az alkoholiparban nagyon sikeres volt. A textiliparban a 263, 266 bakteriális amilázokat már régóta használják a szövetek eltávolítására.

Az állattenyésztésben, valamint a szennyvíz és a vízvezetékek 261, 263, 271, 272 kezelésében mikroorganizmusok enzimjeinek komplex készítményeit használják fel.

Az reat- és -amilázt (diasztáz) tartalmazó hasnyálmirigy készítményeket használják a gyógyászatban. Mikroorganizmusok amilázokat tartalmazó gyógyszerkészítmények is előállíthatók, amelyeket bizonyos betegségek emésztésének javítására használnak *. Az orvostudományban és a parfümiparban a gomba-diasztáz speciális előkészítésének használata hasznos.

Glükoamiláz készítményeket állítanak elő, amelyeket a keményítőiparban lévő keményítőből származó glükóz előállítására használnak, a kenyérgyártásban és más iparágakban.

A leggyakrabban használt szénhidrátok közül az invertáz, amely a szacharózt glükózvá és fruktózvá alakítja. A cukrásziparban és a likőrök gyártásában használják, hogy megakadályozzák a termékek kristályosodását a szacharóz magas koncentrációja miatt. Ugyanezen célból jégkrém, krémek és tejkoncentrátumok beérkezésekor laktózt használnak fel (tejcukor lebontása). 272, 275

A főbb enzimkészítmények forrásai és hatókörei

http://studfiles.net/preview/5615017/page:8/

enzimek

Az enzimek speciális fehérjék, amelyek természetüknél fogva a különböző kémiai folyamatok katalizátorainak szerepet játszanak.

Ezt a kifejezést folyamatosan hallják, de nem mindenki érti, hogy mi az enzim, vagy egy enzim, milyen funkciókat lát el az anyag, valamint hogy az enzimek hogyan különböznek az enzimektől, és hogy egyáltalán különböznek-e. Mindez most és megtudja.

Ezen anyagok nélkül sem az emberek, sem az állatok nem emészthetik az ételt. Az emberiség első ízben több mint 5 ezer évvel ezelőtt használta fel a mindennapi életben az enzimek használatát, amikor őseink megtanulták az állati gyomorból származó „ételekben” tárolni a tejet. Ilyen körülmények között az oltóanyag hatására a tej sajtgá alakult. És ez csak egy példa arra, hogy az enzim hogyan katalizátorként gyorsítja a biológiai folyamatokat. Ma az enzimek nélkülözhetetlenek az iparban, fontosak a cukor, a margarinok, a joghurtok, a sör, a bőr, a textilek, az alkohol és a beton gyártásához. Ezek a hasznos anyagok a mosó- és mosóporokban is megtalálhatók - segítenek a foltok alacsony hőmérsékleten történő eltávolításában.

A felfedezés története

Az enzimet a görög nyelvről "sourdough" -ra fordítják. És ennek az anyagnak az emberiség általi felfedezése az, hogy Jan Baptista Van Helmont holland, aki a 16. században élt. Egyszerre nagyon érdekelt az alkoholos erjedés, és kutatása során ismeretlen anyagot talált, amely felgyorsítja ezt a folyamatot. A hollandember fermentumnak nevezte, ami „erjedés”. Majd majdnem három évszázaddal később a párizsi Louis Pasteur, aki az erjedés folyamatait is megfigyelte, arra a következtetésre jutott, hogy az enzim nem más, mint az élő sejt anyagai. Egy idő elteltével a német Edward Buchner az élesztőből kivágta az enzimet, és megállapította, hogy ez az anyag nem élő szervezet. Ő is adta neki a nevét - "zimaza". Néhány évvel később, egy másik német, Willy Kühne azt javasolta, hogy minden fehérje-katalizátort két csoportra osztanak: enzimeket és enzimeket. Emellett azt javasolta, hogy hívják fel a „kovász” második kifejezést, amelynek cselekedetei az élő szervezeteken kívül terjednek. És mindössze 1897 véget vetett minden tudományos vitának: úgy döntöttek, hogy mindkét kifejezést (enzim és enzim) abszolút szinonimaként használják.

Felépítés: több ezer aminosav lánc

Minden enzim fehérje, de nem minden fehérje enzim. Mint más fehérjék, az enzimek aminosavakból állnak. Érdekes módon az egyes enzimek létrehozása százmillió aminosavból áll, mint egy húr gyöngyszeme. De ez a szál soha nem is van - általában több százszor hajlítva. Így minden enzimhez háromdimenziós egyedi struktúrát hozunk létre. Eközben az enzimmolekula viszonylag nagy képződésű, és szerkezetének csak egy kis része, az úgynevezett aktív centrum, részt vesz a biokémiai reakciókban.

Minden aminosav egy másik specifikus kémiai kötéshez kapcsolódik, és minden enzimnek saját egyedi aminosavszekvenciája van. Körülbelül 20 típusú amin anyagot használnak a legtöbbjük létrehozásához. Még kisebb változások az aminosavak sorrendjében drasztikusan megváltoztathatják az enzim megjelenését és "tehetségét".

Biokémiai tulajdonságok

Bár az enzimek természetben való részvételével nagyszámú reakció van, de mindegyiket 6 kategóriába lehet csoportosítani. Ennek megfelelően mind a hat reakció mindegyike egy bizonyos típusú enzim hatására megy végbe.

Enzimreakciók:

1. Oxidáció és redukció.

Az ezekben a reakciókban részt vevő enzimeket oxidoreduktázoknak nevezzük. Példaként említhetjük, hogy az alkohol-dehidrogenázok a primer alkoholokat aldehiddé konvertálják.

Az enzimeket, amelyek ezeket a reakciókat végzik, transzferázoknak hívják. Képesek a funkcionális csoportokat egy molekuláról a másikra mozgatni. Ez például akkor fordul elő, ha az alanin-aminotranszferáz alfa-amino-csoportokat mozgat az alanin és az aszpartát között. Továbbá a transzferázok foszfátcsoportokat mozgatnak az ATP és más vegyületek között, és a diszacharidokat glükózmaradványokból állítják elő.

A reakcióban résztvevő hidrolázok képesek az egyedi kötések megszakítására vízelemek hozzáadásával.

1. Dupla kötés létrehozása vagy törlése.

Ez a fajta nem hidrolitikus reakció egy liáz részvételével történik.

1. Funkcionális csoportok izomerizálása.

Számos kémiai reakcióban a funkcionális csoport helyzete a molekulán belül változik, de maga a molekula azonos számú és típusú atomokból áll, amelyek a reakció megkezdése előtt voltak. Más szavakkal, a szubsztrát és a reakciótermék izomerek. Az ilyen típusú transzformáció izomeráz enzimek hatására lehetséges.

1. Egyetlen kapcsolat kialakulása a víz elemének kiküszöbölésével.

A hidrolázok a molekulához vizet adva elpusztítják a kötést. A lázák fordított reakciót hajtanak végre, eltávolítva a vízrészt a funkcionális csoportokból. Így hozzon létre egy egyszerű kapcsolatot.

Hogyan működnek a testben?

Az enzimek felgyorsítják a sejtekben előforduló összes kémiai reakciót. Ezek létfontosságúak az emberek számára, megkönnyítik az emésztést és felgyorsítják az anyagcserét.

Ezek közül az anyagok közül néhány segít a túl nagy molekulák kisebb „darabokra” törni, amelyeket a test képes emészteni. Mások kisebb molekulákhoz kötődnek. Az enzimek azonban tudományos szempontból igen szelektívek. Ez azt jelenti, hogy mindegyik anyag csak egy adott reakciót gyorsíthat. Azokat a molekulákat, amelyekkel az enzimek "dolgoznak", szubsztrátoknak nevezzük. A szubsztrátok viszont az enzim aktív részének nevezett részéhez kötődnek.

Az enzimek és a szubsztrátok kölcsönhatásának sajátosságait két elve magyarázza. Az úgynevezett kulcs-zár modellben az enzim aktív központja szigorúan meghatározott konfigurációjú helyet foglal el. Egy másik modell szerint mind a reakció résztvevői, mind az aktív központ, mind a szubsztrátum megváltoztatják a csatlakozási formáikat.

A kölcsönhatás elvétől függetlenül az eredmény mindig ugyanaz - az enzim hatása alatt bekövetkező reakció sokszor gyorsabb. Ezen kölcsönhatás eredményeként új molekulák „születnek”, amelyeket ezután elválasztanak az enzimtől. Egy anyag-katalizátor folytatja a munkáját, de más részecskék részvételével.

Hyper- és hipoaktivitás

Vannak olyan esetek, amikor az enzimek szabálytalan intenzitásúak. A túlzott aktivitás a reakciótermék túlzott képződését és a szubsztrát hiányát okozza. Az eredmény az egészség és a súlyos betegségek romlása. Az enzim hiperaktivitás oka lehet genetikai rendellenesség és a reakcióban felhasznált vitaminok vagy nyomelemek feleslege.

Az enzimek hipoaktivitása akár halált is okozhat, ha például az enzimek nem távolítják el a toxinokat a testből, vagy az ATP hiány. Ennek az állapotnak az oka lehet mutált gén, vagy fordítva, hipovitaminózis és más tápanyagok hiánya. Ezenkívül az alacsony testhőmérséklet hasonlóan lassítja az enzimek működését.

Katalizátor és nem csak

Ma gyakran hallhatja az enzimek előnyeit. De melyek azok az anyagok, amelyeken testünk teljesítménye függ?

Az enzimek olyan biológiai molekulák, amelyek életciklusát nem a születés és a halál közötti keret határozza meg. Egyszerűen csak a testben dolgoznak, amíg fel nem oldódnak. Általában ez más enzimek hatására történik.

A biokémiai reakciók során nem válnak a végtermék részévé. Amikor a reakció befejeződött, az enzim elhagyja a szubsztrátot. Ezután az anyag készen áll arra, hogy visszatérjen a munkába, de egy másik molekulán. És így folytatódik mindaddig, amíg a testnek szüksége van.

Az enzimek egyedisége az, hogy mindegyikük csak egy funkciót lát el neki. Biológiai reakció csak akkor következik be, ha az enzim megtalálta a megfelelő szubsztrátot. Ez az interakció összehasonlítható a kulcs működési elvével, és a zár - csak a helyesen kiválasztott elemek képesek együtt dolgozni. Egy másik jellemző: alacsony hőmérsékleten és mérsékelt pH-nál működhetnek, és a katalizátorok stabilabbak, mint bármely más vegyi anyag.

Az enzimek katalizátorként gyorsítják az anyagcsere folyamatokat és egyéb reakciókat.

Ezek a folyamatok általában bizonyos szakaszokból állnak, amelyek mindegyike egy bizonyos enzim munkáját igényli. E nélkül a konverziós vagy gyorsítási ciklus nem fejezhető be.

Talán az enzimek összes funkciójáról a legismertebb a katalizátor szerepe. Ez azt jelenti, hogy az enzimek a vegyi anyagokat oly módon kombinálják, hogy csökkentsék a gyorsabb termékképzéshez szükséges energiaköltségeket. Ezen anyagok nélkül a kémiai reakciók több százszor lassabbak lennének. Az enzimképesség azonban nem kimerült. Minden élő szervezet tartalmazza az életük folytatásához szükséges energiát. Az adenozin-trifoszfát vagy az ATP egyfajta feltöltött akkumulátor, amely energiával ellátja a sejteket. De az ATP működése enzim nélkül nem lehetséges. És az ATP-t termelő fő enzim a szintáz. Minden egyes glükóz molekulához, amely energiává alakul, a szintáz körülbelül 32-34 ATP molekulát termel.

Emellett az orvostudományban aktívan alkalmazzák az enzimeket (lipáz, amiláz, proteáz). Különösen az enzimkészítmények összetevőjeként szolgálnak, mint pl. A Festal, Mezim, Panzinorm, Pankreatin, emésztési zavarok kezelésére. De néhány enzim befolyásolhatja a keringési rendszert is (feloldja a vérrögöket), felgyorsítja a gennyes sebek gyógyulását. És még a rákellenes terápiákban is enzimeket használnak.

Az enzimek aktivitását meghatározó tényezők

Mivel az enzim sokszor gyorsítja a reakciót, aktivitását az úgynevezett fordulatszám határozza meg. Ez a kifejezés a szubsztrát molekulák (reaktáns) számát jelenti, amelyet az 1 enzimmolekula 1 perc alatt transzformálhat. Azonban számos tényező határozza meg a reakciósebességet:

A szubsztrátkoncentráció növekedése a reakció gyorsulásához vezet. Minél több a hatóanyag molekulája, annál gyorsabb a reakció, mivel aktívabb centrumok vannak jelen. A gyorsulás azonban csak addig lehetséges, amíg az összes enzim molekula aktiválódik. Ezután még a szubsztrátkoncentráció növelése sem gyorsítja a reakciót.

Jellemzően a hőmérséklet növekedése gyorsabb reakciót eredményez. Ez a szabály a legtöbb enzimatikus reakcióra érvényes, de csak addig, amíg a hőmérséklet 40 Celsius fok fölé nem emelkedik. E jel után a reakciósebesség ellenkezőleg élesen csökken. Ha a hőmérséklet a kritikus pont alá esik, az enzimes reakciók sebessége ismét emelkedik. Ha a hőmérséklet tovább emelkedik, a kovalens kötések megszakadnak, és az enzim katalitikus aktivitása örökre elveszik.

Az enzimreakciók sebességét a pH is befolyásolja. Minden enzim esetében saját optimális savtartalma van, amelynél a reakció a legmegfelelőbb. A pH változása befolyásolja az enzim aktivitását, és ezáltal a reakció sebességét. Ha a változások túl nagyok, a szubsztrátum elveszíti az aktív maghoz való kötődési képességét, és az enzim már nem katalizálja a reakciót. A szükséges pH-szint helyreállításával az enzim aktivitása is helyreáll.

Enzimek az emésztéshez

Az emberi testben jelen lévő enzimek két csoportra oszthatók:

Metabolikus "munka" a mérgező anyagok semlegesítésére, valamint az energia és a fehérjék előállításához. És természetesen felgyorsítja a szervezet biokémiai folyamatait.

Az emésztőrendszer felelős a névből. De itt is a szelektivitás elve működik: egy bizonyos típusú enzim csak egyfajta táplálékot érint. Ezért az emésztés javítása érdekében egy kis trükköt használhat. Ha a szervezet semmit nem emészt ki az élelmiszerből, akkor az étrendet olyan termékkel kell kiegészíteni, amely olyan enzimet tartalmaz, amely képes nehéz megemészteni az ételt.

Az élelmiszeripari enzimek olyan katalizátorok, amelyek az élelmiszert olyan állapotba bontják, amelyben a test képes felszívni a tápanyagokat. Az emésztőenzimek többféle típusúak. Az emberi szervezetben az emésztőrendszer különböző részeiben különböző típusú enzimek találhatók.

Orális üreg

Ebben a szakaszban az étel az alfa-amiláz hatással van. A burgonyában, gyümölcsben, zöldségben és más élelmiszerekben található szénhidrátokat, keményítőket és glükózt bontja le.

gyomor

Itt a pepszin hasítja a fehérjéket peptidek állapotába, és a húsban lévő zselatináz - zselatin és kollagén.

hasnyálmirigy

Ebben a szakaszban a "munka":

• a tripszin felelős a fehérjék lebontásáért;
• alfa-kimotripszin - segít a fehérjék asszimilációjában;
• elasztáz - bizonyos típusú fehérjék lebontása;
• nukleázok - segítik a nukleinsavak lebontását;
• steapsin - elősegíti a zsíros ételek felszívódását;
• amiláz - felelős a keményítő felszívódásáért;
• lipáz - lebontja a tejtermékek, diófélék, olajok és hús zsírjait (lipideket).

Vékonybél

Élelmiszer-részecskék fölött:

• peptidázok - a peptidvegyületeket az aminosavak szintjéhez hasítják;
• szacharáz - segít komplex cukrok és keményítők megemésztésében;
• maltáz - a diszacharidokat a monoszacharidok (malátacukor) állapotába bontja;
• laktáz - lebontja a laktózt (a tejtermékekben lévő glükóz);
• lipáz - elősegíti a trigliceridek, zsírsavak asszimilációját;
• Erepszin - befolyásolja a fehérjéket;
• izomaltáz - maltóz és izomaltózzal „működik”.

Nagy bél

Itt az enzimek funkciói a következők:

• E. coli - felelős a laktóz emésztéséért;
• lactobacillus - befolyásolja a laktózt és néhány más szénhidrátot.

Ezen enzimek mellett:

• diasztázis - növényi keményítőt emészt;
• invertáz - szacharózt bont le (asztali cukor);
• glükoamiláz - a keményítő glükózvá alakul;
• Alfa-galaktozidáz - elősegíti a bab, a mag, a szójatermékek, a gyökérzöldségek és a leveles emésztést;
• A bromelain, az ananászból származó enzim elősegíti a különböző típusú fehérjék lebontását, hatásos a savasság különböző szintjein, gyulladásgátló tulajdonságokkal rendelkezik;
• A papain, a nyers papaya-ból izolált enzim segíti a kis és nagy fehérjék lebontását, és a szubsztrátok és a savasság széles tartományában hatékony.
• celluláz - lebontja a cellulózot, növényi rostot (nem található meg az emberi testben);
• endoproteaz - hasítja a peptidkötéseket;
• szarvasmarha epe kivonat - állati eredetű enzim, serkenti a bélmozgást;
• A pankreatin - állati eredetű enzim - felgyorsítja a zsírok és fehérjék emésztését;
• Pancrelipáz - olyan állati enzim, amely elősegíti a fehérjék, szénhidrátok és lipidek felszívódását;
• pektináz - lebontja a gyümölcsökben található poliszacharidokat;
• fitáz - elősegíti a fitinsav, kalcium, cink, réz, mangán és más ásványi anyagok felszívódását;
• xilanáz - bontja ki a gabonafélék glükózt.

A termékek katalizátorai

Az enzimek kritikusak az egészségre, mert segítik a szervezetet az élelmiszer-összetevőknek a tápanyag-felhasználásra alkalmas állapotban történő lebontásában. A bél és a hasnyálmirigy enzimek széles skáláját termeli. Ezen túlmenően számos táplálékban megtalálható az emésztést elősegítő előnyös anyagok is.

A fermentált élelmiszerek szinte az ideális emésztő baktériumok forrása. És amikor a gyógyszertár probiotikái csak az emésztőrendszer felső részén dolgoznak, és gyakran nem érik el a beleket, az enzimtermékek hatása az egész gyomor-bélrendszerben érezhető.

Például a kajszibarackok hasznos enzimek keverékét tartalmazzák, beleértve az invertázt is, amely felelős a glükóz lebontásáért és hozzájárul az energia gyors felszabadulásához.

A lipáz természetes forrása (hozzájárul a gyorsabb lipid-emésztéshez) avokádó lehet. A szervezetben ez az anyag termeli a hasnyálmirigyet. De annak érdekében, hogy könnyebbé váljon az élet a test számára, kezelje magát például avokádó salátával - ízletes és egészséges.

Amellett, hogy a banán talán a leghíresebb káliumforrás, amilázt és maltázot is szállít a szervezetbe. Az amilázt a kenyér, a burgonya, a gabonafélék is megtalálják. A maltáz hozzájárul a maltóz, az úgynevezett malátacukor, amely a sörben és a kukoricaszirupban bőségesen jelen van.

Egy másik egzotikus gyümölcs - ananász tartalmaz egy sor enzimet, beleértve a bromelint is. Néhány tanulmány szerint rákellenes és gyulladásgátló tulajdonságokkal rendelkezik.

Extremofilek és ipar

Az extremofilek olyan anyagok, amelyek extrém körülmények között képesek megőrizni megélhetését.

Az élőlények, valamint azok működését lehetővé tevő enzimek a gejzírekben találhatók, ahol a hőmérséklet a forráspont közelében van, és mélyen a jégben, valamint a szélsőséges sótartalmú körülmények között (Death Valley az USA-ban). Ezenkívül a tudósok olyan enzimeket találtak, amelyek esetében a pH-szint, mint kiderült, nem is alapvető követelmény a hatékony munkához. A kutatók különösen érdekeltek az extremofil enzimek, mint az iparágban széles körben alkalmazható anyagok. Bár az enzimek ma már biológiailag és környezetbarát anyagként találták meg alkalmazását az iparágban. Az enzimeket az élelmiszeriparban, a kozmetikában és a háztartási vegyszerekben használják.

Ezenkívül az enzimek „szolgáltatásai” ilyen esetekben olcsóbbak, mint a szintetikus analógok. Ezenkívül a természetes anyagok biológiailag lebomlanak, ami biztonságos felhasználást tesz lehetővé a környezet számára. A természetben vannak olyan mikroorganizmusok, amelyek az aminosavakat egyes aminosavakká bonthatják, amelyek ezután egy új biológiai lánc komponensei lesznek. De ez, mint mondják, egy teljesen más történet.

http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/

Hol használják az enzimeket?

Ma az enzimeket széles körben használják: az élelmiszeripar és a feldolgozás, az orvostudomány, a textil- és bőripar stb.

Az enzimkészítményeket széles körben alkalmazzák az orvostudományban. Az orvosi gyakorlatban alkalmazott enzimeket diagnosztikai (enzimodiagnosztikai) és terápiás (enzimterápiás) szerekként használják.

Az enzimkészítmények használata a legjobb termelékenység ösztönzője bármely folyamat termelékenységének, amely a végtermék minőségének javítása és a feldolgozott nyersanyagok egységéből származó teljesítményének növelése. A kenyérben a lipoxigenáz használatának köszönhetően a cukrászüzletben a szacharóz kristályosodása megakadályozza a térfogatot, porozitást, édességet, frissességnövekedés időtartamát.

A keményítőiparban az a-amiláz és a glükoamiláz előállítása felgyorsítja a keményítő enzim hidrolízisét glükózzá, magas minőségű élelmiszer-szirup, élelmiszer és orvosi glükóz és egyéb termékek előállításával. Ugyanakkor növekszik a feldolgozott burgonyakeményítőből, a kukoricából és a búza gabonából származó glükóz hozama; csökken a keményítőveszteség; növekszik a kukorica hulladékból származó takarmányban lévő fehérje mennyisége.

A borkészítés és a gyümölcs- és bogyós gyümölcslevek előállítása során a kapott gyümölcslé és koncentrátumának mennyisége jelentősen megnő, a gyümölcslevek nagyfokú tisztítása érhető el, ami fontos az üdítőitalok előállításához és tárolásához. A pektin üledékeket is kapják, amelyek hozzájárulnak az emberi bélből származó káros anyagok aktív evakuálásához.

A cukor-technológiában, a β-frukto-furanozidáz hatóanyagot alkalmazva, a szacharóz nagyfokú hidrolízisét a glükóz-fruktózszirupban képződő káros oximetil-furfural nélkül érik el.

alacsonyabb munkaerőköltségek és készpénz.

Az Egyesült Államokban és Japánban a termelt cukor felét már helyettesítette a glükóz-fruktózszirup.

Az olaj- és zsíriparban az enzimkészítmények használata még rosszabb. Ismertek a lipázkészítmények zsírok előállításánál történő alkalmazásának pozitív eredményei, és az eljárást szokásos hőmérsékleten és nyomáson végezzük. Ezzel párhuzamosan olyan technológiát alkalmaznak, amely magas hőmérsékletet (225 ° C) és nyomást (0,3 MPa vagy több) feltételez, ami a katalizátorok és a drága berendezések szükségességéhez kapcsolódik, és a karbantartás veszélyes feltételei vannak.

Ezeket a stratégiai irányokat a cukor- és olaj- és zsír-tudományban az ipari kutatási és képzési intézményekben nem fejlesztették ki, és ideje elgondolkodni arról, hogy mely gyárak, mikor kell tesztelni bizonyos enzimkészítményeket, hogy meghatározzák tevékenységeik hatékonyságát, hogy ösztönözzék az érdeklődő ügyfeleket arra, hogy ipari tevékenységüket folytassák. teszt és végrehajtás.

A legjobb helyzet az enzimkészítmények előállításával és felhasználásával az alkoholiparban, ahol a termelés 90% -ában termelik és használják amil- és proteolitikus komplexeiket. A maláta nagy részét gyógyszerek helyettesítik, így a gabona vetésfeltételei megtakaríthatók, csökkentik a maláta-keményítőveszteséget. A gabona- és burgonyahéj hidrolízisére azonban nincsenek cellulitikus készítmények az iparban. Használatuk lehetővé tenné az etanol hozamának jelentős növelését és a nem hagyományos nyersanyagok és másodlagos erőforrások használatának bővítését. Sajnos ezt a fontos tudományterületet nem dolgozzák ki.

A sör és üdítőitalok előállítása során komplex (amil-, proteo- és cellulolitikus) enzimkészítményeket használnak. Ennek következtében csökken a magas vetésű árpák fogyasztása (helyettesíti a közönséges gabonát), csökken a keményítő vesztesége a malátázás során. Nagyszerű kilátások a drogok felhasználására a hal- és hús- és tejiparban. A készítmények lehetővé teszik a halak és a húskészítmények lágyítását, minőségének és hozamának növelését.

Jelenleg a textilgyártásban a következő enzimeket használják:

- Az amilázokat a keményítőtartalmú kötőanyagok szövetekből történő eltávolítására használják az előkezelés részeként, mivel maradékai zavarják a későbbi festést. Itt a mennyiségi szempontból jelentős folyamatról beszélünk, amelyet a textilanyagok ipari befejezésének kezdete óta használtunk, és eddig a kötszer kémiai-oxidatív eltávolításával versenyeztek.

Ebben az esetben gyógyszerek kerülnek alkalmazásra, amelyek optimális értéke különböző hőmérsékleteken van beállítva. A szintetikus kötszereket (polivinil-alkohol, akrilátok, karboxi-metil-cellulóz) még nem távolították el enzimatikusan.

- A cellulózokat a cellulóztartalmú textilanyagok felszíni elő- és utófeldolgozására használják mind a natív, mind a visszanyert rostokból. Az eljárás célja a cellulóz-fibrillumok közvetlenül az anyag felületén történő enzimatikus megsemmisítése az optikai hatások és egy bizonyos nyak elérése vagy a teljesítmény tulajdonságok javítása érdekében (a hajlítás és a hámlás hajlamának csökkentése érdekében). A divatirányzatok miatt a cellulózhasználat az elmúlt években jelentősen nőtt. Ez a kezelés már a standard befejező módszerekhez kapcsolódik.

- A katalázokat arra használják, hogy elpusztítsák a fehérítés után maradó hidrogén-peroxidot, amely akadályozza a következő folyamatokat. Az enzimek alkalmazása miatt el lehet utasítani a kémiai redukálószerek alkalmazását és ennek következtében a kapcsolódó mosást, ami jelentősen lerövidíti a folyamatidőt.

A biológiai nyersanyagokat feldolgozó technológusok és más szakemberek különös figyelmet fordítanak az első osztályú - oxidoreduktázok és a harmadik hidrolázok enzimjeire. Az élelmiszer-nyersanyagok feldolgozása a biológiai anyag sejtjeinek pusztulását okozza, növeli az oxigén hozzáférését a zúzott szövetekhez, és kedvező feltételeket teremt az oxidoreduktázok működéséhez, és a felszabaduló hidrolázok lebontják a sejt fő szerkezeti komponenseit - fehérjéket, lipideket, poliszacharidokat és heteropoliszacharidokat.

oxidoreduktázokkal

1. Polifenol-oxidáz. Ezt az enzimet különböző triviális nevek ismerik: o-difenol-oxidáz, tirozináz, fenoláz, katecholáz stb. Az enzim katalizálja a mono-, di- és polifenolok oxidációját. A polifenol-oxidáz által katalizált tipikus reakció:

Attól függően, hogy melyik forrásból származik az enzim, különböző fenolok oxidálására képes. Ennek az enzimnek a hatása a sötét színű vegyületek - a levegő oxigénnel történő aminosav-tirozin oxidációjából származó - melaninok képződéséhez kapcsolódik. A burgonya, az alma, a gomba, az őszibarack és más növényi szövetek szeletének sötétebbé vagy nagyobb mértékben függ a polifenol-oxidáz hatásától. Az élelmiszeriparban ennek az enzimnek az a fő érdeke, hogy megakadályozzuk az általunk vizsgált enzimatikus barnulást, amely a gyümölcsök és zöldségek szárítása során történik, valamint a lisztből készült tészták előállítása, amely fokozott polifenol-oxidáz aktivitással rendelkezik. Ezt a célt úgy érhetjük el, hogy az enzimet termikusan inaktiváljuk (blanching) vagy inhibitorokkal (NaHSO)₃, SO₂, NaCl). Az enzim pozitív szerepe bizonyos enzimatikus folyamatokban jelentkezik: például a tea fermentálása során. A tea tanninjainak polifenol-oxidáz hatására történő oxidációja sötét színű és aromás vegyületek kialakulásához vezet, amelyek meghatározzák a fekete tea színét és aromáját.

2. Kataláz. Ez az enzim katalizálja a hidrogén-peroxid bomlását a reakcióval:

A kataláz a hemoprotein enzimek csoportjába tartozik. 4 enzimet tartalmaz egy enzimmolekulánként. A kataláz in vivo funkciója a sejt védelme a hidrogén-peroxid romboló hatásától. Az ipari kataláz termékek előállításának jó forrása a mikroorganizmusok és a szarvasmarha májjai. A kataláz az élelmiszeriparban alkalmazza a felesleges H eltávolítását₂Oh₂ a sajtgyártásban a tej feldolgozásakor, ahol tartósítószerként hidrogén-peroxidot használnak; glükóz-oxidázzal együtt oxigén és glükóz nyomok eltávolítására használják.

3. Glükóz-oxidáz. Ez az enzim olyan flavoprotein, amelyben a fehérjét két FAD molekulával kombináljuk (a B-vitamin aktív formája).₂). A glükózt oxidálja, hogy végül glükonsavat képezzen, és szinte abszolút specifikus a glükózra. A teljes egyenletnek a következő formája van:

A nagy tisztaságú glükóz-oxidáz készítményeket az Aspergillus és Penicillium nemzetség penészgombáiból nyerjük. Az élelmiszeriparban glükóz-oxidáz készítményeket használtak a glükóz nyomainak eltávolítására és az oxigénnyomok eltávolítására. Az első az élelmiszertermékek feldolgozásához szükséges, amelyek minősége és aromája romlik, mivel redukáló cukrokat tartalmaznak; Például ha száraz tojásporból kapjuk a tojást. A tojáspor szárítása és tárolása során a glükóz, különösen magas hőmérsékleten, könnyen reagál az aminosavak és fehérjék aminocsoportjaival. A por elsötétül, és számos, kellemetlen ízű és szagú anyag keletkezik. A második szükséges olyan termékek feldolgozásakor, amelyekben a kis oxigénmennyiség tartós jelenléte az aroma és a szín változásához vezet (sör, bor, gyümölcslevek, majonéz). Minden ilyen esetben az enzimrendszer katalázot tartalmaz, amely bomlik H₂Oh₂, melyet a glükóz oxigénnel való reakciója képez.

3. Lipoxigenáz. Ez az enzim katalizálja a többszörösen telítetlen, nagy molekulatömegű zsírsavak (linolsav és linolén) oxidációját légköri oxigénnel, hogy nagyon mérgező hidroperoxidokat képezzenek. Az alábbiakban az az enzim által katalizált reakció:

A ciklikus hidroperoxidok képződése az alábbi eljárás szerint is lehetséges:

Ugyanakkor a zsírsavak fő mennyiségét hidroperoxidokká alakítják, amelyek erős oxidáló tulajdonságokkal rendelkeznek, és ez az alapja a lipoxigenáz alkalmazásának az élelmiszeriparban.

A lipoxigenáz széles körben elterjedt a szójabab, a búza és más gabona, az olajos magvak és a hüvelyesek, a burgonya, a padlizsán stb. Területén. A burgonya érésében a lipoxigenáz fontos szerepet játszik, ami a sütési előnyök javulásához kapcsolódik. Az enzim által képzett zsírsavak oxidációs termékei számos egyéb liszt komponens (a glutén fehérjék, az enzimek stb.) Konjugált oxidációját okozhatják. Amikor ez megtörténik, a liszt tisztázása, a glutén erősítése, a proteolitikus enzimek aktivitásának csökkenése és más pozitív változások. A különböző országok a lipoxigenáz készítmények (főként szójaliszt-lipoxigenáz) alkalmazásán alapuló módszereket fejlesztettek ki és szabadalmaztak a kenyér minőségének javítására. Mindegyikük nagyon pontos adagolást igényel, mivel még egy kis túladagolás is élesen negatív hatást eredményez, és a kenyér minőségének javítása helyett romlik. A szabad zsírsavak lipoxigenázzal történő intenzív oxidációjával a kémiai természetű anyagok másodlagos képződésének folyamatai járhatnak, a kellemetlen ízű és szaglással jellemezhető szag jellemző. A liszt és a tészta összetevőinek enyhébb befolyásolása a liszt saját lipoxigenáz aktiválódásához kapcsolódik a technológiai folyamat bizonyos változatai révén. Ez kiküszöböli az enzim túladagolásának hatását a nemkívánatos következmények teljes komplexével.

http://megalektsii.ru/s36077t6.html

enzimek

Bármely szervezet élettartama az abban bekövetkező metabolikus folyamatok miatt lehetséges. Ezeket a reakciókat természetes katalizátorok vagy enzimek szabályozzák. Ezen anyagok másik neve az enzimek. Az "enzimek" kifejezés a latin fermentumból származik, ami "kovász". A koncepció történetileg megjelent a fermentációs folyamatok tanulmányozásában.

Ábra. 1 - Fermentáció élesztő segítségével - az enzimatikus reakció tipikus példája

Az emberiség régóta élvezte ezen enzimek előnyös tulajdonságait. Például sok évszázadon át sajtot készítettek tejet használva lazacból.

Az enzimek különböznek a katalizátoroktól abban az értelemben, hogy élő szervezetben hatnak, míg az élettelen katalizátorok. Az e létfontosságú anyagokat tanulmányozó biokémia ága Enzymológia.

Az enzimek általános tulajdonságai

Az enzimek olyan fehérjemolekulák, amelyek kölcsönhatásba lépnek a különböző anyagokkal, és kémiai átalakulást gyorsítanak bizonyos módon. Ezeket azonban nem költik el. Minden enzimben van egy aktív központ, amely csatlakozik a szubsztrátumhoz, és egy katalitikus hely, amely egy bizonyos kémiai reakciót indít el. Ezek az anyagok felgyorsítják a szervezetben előforduló biokémiai reakciókat a hőmérséklet növelése nélkül.

Az enzimek fő tulajdonságai:

• specifitás: az enzim azon képessége, hogy csak egy specifikus szubsztrátra, például lipáz-zsírra képes hatni;
• katalitikus hatékonyság: az enzimatikus fehérjék azon képessége, hogy több száz és több ezer alkalommal gyorsítsák a biológiai reakciókat;
• szabályozási képesség: minden sejtben az enzimek termelését és aktivitását egy sajátos transzformációs lánc határozza meg, amely befolyásolja ezeknek a fehérjéknek a képességét, hogy újra szintetizálódjanak.

Az enzimek szerepét az emberi testben nem lehet túlhangsúlyozni. Abban az időben, amikor éppen felfedezték a DNS szerkezetét, azt mondták, hogy egy gén felelős egy fehérje szintéziséért, amely már meghatározott bizonyos sajátosságokat. Ez a kijelentés így szól: "Egy gén - egy enzim - egy jel." Vagyis az enzimek aktivitása a sejtben nem létezhet.

besorolás

A kémiai reakciókban betöltött szereptől függően az alábbi enzimosztályok különböznek egymástól:

osztályok

Különleges jellemzők

Katalizálja a szubsztrátjaik oxidációját, az elektronokat vagy a hidrogénatomokat

Vegyen részt a kémiai csoportok egyik anyagból a másikba történő átvitelében

A nagy molekulákat kisebbre osztja, hozzáadva hozzájuk vízmolekulákat

Katalizálja a molekuláris kötések hasítását a hidrolízis folyamata nélkül

Aktiválja az atomok permutációját a molekulában

Kötelezzen kötéseket szénatomokkal ATP energiával.

In vivo minden enzim intracelluláris és extracelluláris. Az intracelluláris például a vérbe belépő különböző anyagok semlegesítésében részt vevő májenzimek. Ők a vérben találhatók meg, amikor egy szerv sérült, ami segít a betegségek diagnosztizálásában.

A belső szervek károsodását jelző intracelluláris enzimek:

• máj - alanin-aminotranszferáz, aszpartát-aminotranszferáz, gamma-glutamil-transzpeptidáz, szorbit-dehidrogenáz;
• vese-lúgos foszfatáz;
• prosztata mirigy - savas foszfatáz;
• szívizom - laktát-dehidrogenáz

Az extracelluláris enzimeket a mirigyek a külső környezetbe szekretálják. A főbbek a nyálmirigyek, a gyomorfal, a hasnyálmirigy, a belek sejtjei, és aktívan részt vesznek az emésztésben.

Emésztő enzimek

Az emésztő enzimek olyan fehérjék, amelyek felgyorsítják az élelmiszert alkotó nagy molekulák lebontását. Az ilyen molekulákat kisebb részekre osztják fel, amelyeket a sejtek könnyebben felszívnak. Az emésztőenzimek fő típusai a proteázok, lipázok, amilázok.

A fő emésztőmirigy a hasnyálmirigy. Ezen enzimek többségét, valamint a DNS-t és az RNS-t hasító nukleázokat, valamint a szabad aminosavak képződésében részt vevő peptidázokat termel. Ezen túlmenően a kapott enzimek kis mennyisége "nagy mennyiségű élelmiszer" feldolgozására képes.

Az enzimes tápanyagok lebomlása az anyagcsere- és anyagcsere-folyamatokban felhasznált energiát szabadítja fel. Az enzimek részvétele nélkül az ilyen folyamatok túl lassan történnének, anélkül, hogy a szervezetnek elegendő energia-tartalékot biztosítana.

Ezen túlmenően az enzimek részvétele az emésztési folyamatban a tápanyagok lebontását teszi lehetővé azoknak a molekuláknak, amelyek átjuthatnak a bélfal sejtjein és bejuthatnak a vérbe.

amiláz

Az amilázt a nyálmirigyek termelik. Élelmiszer-keményítőre hat, amely hosszú láncú glükózmolekulákból áll. Ennek az enzimnek a hatására két olyan glükózmolekulából álló régiók képződnek, amelyek fruktóz és más rövid szénláncú szénhidrátok. Ezt követően a bélben glükózzá metabolizálódnak, és onnan felszívódnak a vérbe.

A nyálmirigyek csak a keményítő egy részét bontják le. A nyál amiláz rövid ideig aktív, miközben az ételeket rágják. A gyomorba való belépés után az enzimet savas tartalma inaktiválja. A keményítő nagy része a hasnyálmirigy által termelt hasnyálmirigy amiláz hatására már a duodenumban hasad.

Ábra. 2 - Az amiláz megkezdi a keményítő felosztását

A hasnyálmirigy amiláz által képzett rövid szénhidrátok belépnek a vékonybélbe. Itt maltáz, laktáz, szacharáz, dextrináz felhasználásával glükózmolekulákká bontják őket. A cellulóz, amely nem oszlik meg enzimekkel, székletmasszából származó bélből származik.

proteázok

A fehérjék vagy fehérjék az emberi táplálkozás lényeges részét képezik. A hasításukhoz enzimek szükségesek - proteázok. A szintézis helyén, a szubsztrátokon és az egyéb jellemzőknél különböznek. Némelyikük a gyomorban aktív, például pepszin. Másokat a hasnyálmirigy termel, és aktívak a béllumenben. Maga a mirigyben felszabadul az enzim inaktív prekurzora, a kimotripszinogén, amely csak savas tápláléktartalommal való összekeverés után, kimotripszinné válik. Egy ilyen mechanizmus segít a pancreassejtek proteázjai által okozott önkárosodás elkerülésében.

Ábra. 3 - A fehérjék enzimatikus hasítása

A proteázok az élelmiszer fehérjéket kisebb fragmentumokba - polipeptidekbe - hasítják. Az enzimek - peptidázok elpusztítják azokat a bélbe felszívódó aminosavakká.

lipáz

Az étrend-zsírokat a lipáz enzimek elpusztítják, amelyeket a hasnyálmirigy is termel. A zsírmolekulákat zsírsavakká és glicerinné bontják. Egy ilyen reakcióhoz szükség van a májban kialakuló duodenum epe lumenben való jelenlétére.

Ábra. 4 - Zsírok enzimatikus hidrolízise

A helyettesítő kezelés szerepe a "Micrasim" gyógyszerrel

Számos emésztési zavarban szenvedő ember, különösen a hasnyálmirigy betegségek esetében az enzimek kinevezése funkcionális támogatást nyújt a szervezet számára, és felgyorsítja a gyógyulási folyamatokat. A hasnyálmirigy-gyulladás vagy egy másik akut helyzet megszakítása után az enzimek alkalmazása leállítható, mivel maga a szervezet helyreállítja szekrécióját.

Az enzimkészítmények hosszantartó alkalmazása csak súlyos exokrin hasnyálmirigy-elégtelenség esetén szükséges.

A készítmény egyik leggyakrabban fiziológiai tulajdonsága a "Micrasim". Az amiláz, a proteáz és a hasnyálmirigylében lévő lipáz. Ezért nincs szükség külön-külön kiválasztani, hogy melyik enzimet kell használni e szerv különböző betegségeire.

A gyógyszer használatának indikációi:

• krónikus hasnyálmirigy-gyulladás, cisztás fibrózis és egyéb, a hasnyálmirigy enzimek elégtelen szekréciójának oka;
• a máj, a gyomor, a belek gyulladásos betegségei, különösen a rájuk végzett műveletek után, az emésztőrendszer gyorsabb helyreállításához;
• táplálkozási hibák;
• károsodott rágási funkció, például fogászati ​​betegségekben vagy a beteg inaktivitásában.

Az emésztési enzimek elfogadása segít elkerülni a puffadást, a laza székletet és a hasi fájdalmat. Emellett a hasnyálmirigy súlyos krónikus betegségei esetén a Micrasim teljes mértékben a tápanyagok szétválasztásának funkcióját veszi igénybe. Ezért könnyen felszívódhatnak a belekben. Ez különösen fontos a cisztás fibrózisban szenvedő gyermekek esetében.

Fontos: használat előtt olvassa el az utasításokat, vagy forduljon orvosához.

http://micrazim.kz/ru/interesting/fermenty/