Legfontosabb Tea

enzimek

(lat. fermentum fermentáció, fermentáció kezdete; szinonim enzimek)

specifikus fehérjeszerű anyagok, amelyek az összes élő szervezet szövetében és sejtjeiben jelen vannak, és sokszor képesek felgyorsítani az ezekben előforduló kémiai reakciókat. Azokat az anyagokat, amelyek kis mennyiségben gyorsítják a kémiai reakciókat a reakcióképes vegyületekkel (szubsztrátokkal) való kölcsönhatás következtében, de nem képezik a kapott termékek részét, és a reakció vége után változatlanok maradnak, katalizátoroknak nevezzük. Az enzimek a fehérjék biokatalizátorai. A szervezetben a biokémiai reakciók túlnyomó többségének katalizálása, F. az anyagcserét és az energiát szabályozza, és ezáltal fontos szerepet játszik minden életfolyamatban. Az élő szervezetek minden funkcionális megnyilvánulását (légzés, izomösszehúzódás, idegimpulzusok átadása, szaporodás stb.) Az enzimrendszerek hatása biztosítja. Az F. által katalizált reakciók a fehérjék, zsírok, szénhidrátok, nukleinsavak, hormonok és más vegyületek szintézise, ​​bomlása és más átalakulása.

Általában F. a biológiai tárgyakban elhanyagolhatóan alacsony koncentrációban vannak jelen, ezért nem az F. mennyiségi tartalma nagyobb érdeklődést mutat, hanem aktivitása az enzimatikus reakció sebessége (szubsztrátveszteség vagy a termékek felhalmozódása alapján). Az elfogadott nemzetközi egység, az enzimek aktivitása (ME) megfelel az enzim mennyiségének, amely az 1 μmol 1 perces átalakulását katalizálja az optimális körülmények között. A Nemzetközi Egységrendszerben (SI) az F. aktivitás egysége a katal (cat) - az 1 mólos szubsztrát katalitikus átalakításához szükséges F. mennyisége 1 másodperc alatt.

Minden enzim fehérje jellegű. Ezek vagy egyszerű fehérjék, amelyek teljes egészében polipeptidláncokból épülnek fel, és csak hidrolízis során szétesnek aminosavakká (például tripszin és pepszin hidrolitikus enzimek, ureazt), vagy - a legtöbb esetben - összetett fehérjék, amelyek a fehérje rész (apoenzim) mellett nem fehérje komponenst (koenzim vagy protetikai csoport).

A megtermékenyített tojástól a felnőtt szervezetig terjedő fejlődés során különböző enzimrendszerek szintetizálódnak nem egyszerre, ezért a szövetek enzimösszetétele az életkorral változik. Az életkorral kapcsolatos változások az anyagcsere aktivitásban különösen az embrionális fejlődés időszakában jelentkeznek, mint a különböző szövetek differenciálódása a jellemző enzimkészletükkel. Az embriófejlődés legkorábbi szakaszában (közvetlenül a tojás megtermékenyítése után) az ilyen típusú filogének dominálnak, és az anyai genetikai anyagból sugározzák őket. A májban 3 fős csoportot fedeztek fel, amelyek a késői koraszülött korban jelentkeznek, egy újszülöttség időszakában és a szoptatás időszakában. Egyes fikciók tartalma az ontogenezisben összetettebb fázisban változik. Egyes f. Elégtelen aktivitása Az újszülöttek kóros állapot kialakulásához vezethetnek. A F. hatásmechanizmusáról szóló modern elképzelések azon a feltételezésen alapulnak, hogy az F. által katalizált reakciókban olyan enzim-szubsztrát-komplex keletkezik, amely reakciótermékeket és szabad enzimet képez. Az enzim-szubsztrát komplex átalakítása olyan komplex folyamat, amely magában foglalja a szubsztrát molekula egy enzimmel való összekapcsolását, az elsődleges komplex átalakulását aktivált komplexek sorozatává, a reakciótermékek enzimektől való elválasztását. Az F. hatásának specifitását az adott régió - az aktív központ - molekulájában való jelenléte magyarázza. Az aktív központ tartalmaz egy katalitikus helyet, amely közvetlenül részt vesz a katalízisben, valamint egy érintkezési területet (pad) vagy egy kötőhelyet (helyeket), ahol az enzim a szubsztráthoz kötődik.

A szubsztrátspecifitás - a specifikus reakció szelektív felgyorsításának képessége - megkülönbözteti az F.-t az abszolút specificitással (azaz csak egy adott anyagra hatva, és csak egy bizonyos anyag átalakulását katalizálja) és F. relatív vagy csoportspecifikus (azaz katalizálja bizonyos hasonlóságú molekulák transzformációit). Az első csoport magában foglalja különösen az F. csoportot, sztereoizomereket használva szubsztrátként (például cukor és L vagy D aminosav). Az abszolút specifitással jellemezhető F. példák az ureazt, amely a karbamid hidrolízisét NH-ra katalizálja3 és CO2, Laktát-dehidrogenáz, oxidáz D és L aminosavak. A relatív fajlagosság számos enzimre jellemző, beleértve az enzimeket. hidroláz osztályba tartozó enzimek esetében: proteázok, észterázok, foszfatázok.

A szervetlen katalizátoroktól eltérőek. Nemcsak a kémiai természetük és a szubsztrátspecifitásuk, hanem az élő sejtek, szövetek és szervek létfontosságú aktivitására jellemző fiziológiás reakciók felgyorsítására való képességük is. Az F. által katalizált reakció sebessége számos tényezőtől függ, elsősorban az alacsony vagy nagy aktivitású enzim jellegétől, valamint a szubsztrát koncentrációjától, az aktivátorok vagy inhibitorok jelenlététől a tápközegben, a hőmérséklettől és a közeg (pH) reakciójától. Bizonyos határokon belül a reakciósebesség közvetlenül arányos a szubsztrát koncentrációjával, és a reakció bizonyos (telítő) koncentrációjából kiindulva a reakciósebesség nem változik a szubsztrát koncentrációjának növekedésével. F. egyik legfontosabb jellemzője a Michaelis konstans (Km- az F. és a szubsztrát közötti affinitás mértéke, a szubsztrát megfelelő koncentrációja mol / l-ben, amelynél a reakció sebessége a maximális felét, és az F molekulák fele komplexben van a szubsztrátummal, az enzimreakció másik jellemzője az „enzimszám a fordulatszám” értéke. hány molekula a szubsztráton periódusonként átalakul egy F molekulánként.

A hagyományos kémiai reakciókhoz hasonlóan az enzimatikus reakciók a hőmérséklet emelkedésével gyorsulnak. Az enzimek aktivitásának optimális hőmérséklete általában 40-50 °. Alacsonyabb hőmérsékleten az enzimatikus reakció sebessége általában csökken, és 0 ° C-on a fitoszterolok működése leáll. Ha az optimális hőmérsékletet túllépjük, a reakció sebessége csökken, majd a reakció a fehérjék fokozatos denaturálása és az inaktiválás F. következtében teljesen leáll. Vannak azonban izolált F., amelyek ellenállnak a termikus denaturációnak. Az egyéni F. különbözik az optimális pH-értéküktől. Sok F. a legaktívabb, ha a pH értéke közel semleges (pH körülbelül 7,0), de számos F.-nél optimális pH-érték van ezen a területen kívül. Így a pepszin a legaktívabb egy erősen savas közegben (pH 1,0-2,0), és a tripszin gyengén lúgos (pH 8,0-9,0).

Az F. aktivitását alapvetően befolyásolja bizonyos vegyi anyagok jelenléte a környezetben: aktivátorok, amelyek növelik F. aktivitását, és az inhibitorokat, amelyek elnyomják. Gyakran ugyanaz az anyag néhány F. aktivátorként és mások inhibitorának szolgál. Az F. gátlás reverzibilis és visszafordíthatatlan lehet. A fémionok gyakran gátlóként vagy aktivátorokként működhetnek. Néha a fémion egy állandó, erősen kötődő komponens az F. aktív centrumának, azaz a (z). F. jelentése fémtartalmú komplex fehérjék vagy metalloproteinek. Néhány F. aktiválása egy másik mechanizmus alkalmazásával történhet, amely magában foglalja az F. inaktív prekurzorainak proteolitikus hasítását (pro-enzimek vagy zimogének), hogy aktív F.-t képezzenek (például tripszin).

A legtöbb F. funkció azon sejtekben működik, amelyekben bioszintézisük történik. Kivételt képeznek az emésztőrendszerben kiválasztódó emésztőenzimek, a véralvadás folyamatában részt vevő F. vérplazma és néhány más.

Sok F.-t az izoenzimek - molekuláris típusú enzimek jelenléte jellemez. Ugyanezt a reakciót katalizálva bizonyos F. izoenzimek számos fizikai-kémiai tulajdonságban különböznek (primer szerkezet, alegységösszetétel, optimális pH, hőstabilitás, aktivátorok és inhibitorok érzékenysége, szubsztrátok iránti affinitás stb.). Az F. többszörös formái közé tartoznak a genetikailag meghatározott izoenzimek (például laktát-dehidrogenáz) és nem genetikai izoenzimek, amelyek az alap enzim kémiai módosításából vagy részleges proteolíziséből származnak (például piruvát kináz izoenzimek). Az egyik F. különböző izoformái különböző szervekre és szövetekre vagy szubcelluláris frakciókra specifikusak. Általánosságban elmondható, hogy sok F. különböző koncentrációkban és gyakran különböző izoformákban jelen van a szövetekben, bár F. ismertek, amelyek bizonyos szervekre specifikusak.

Az enzimatikus reakciók aktivitásának szabályozása változatos. Ez a F. aktivitását befolyásoló tényezők változása miatt is végrehajtható, beleértve pH, hőmérséklet, szubsztrátok, aktivátorok és inhibitorok koncentrációja. Az úgynevezett alloszterikus F. a metabolitok - aktivátorok és inhibitorok - nem katalitikus helyeihez való csatlakoztatásának eredményeként megváltoztathatja a fehérje molekula (konformáció) sztérikus konfigurációját. Ennek következtében az aktív központ kölcsönhatása a szubsztrát változásával és következésképpen az F aktivitásával is befolyásolható. Az F. aktivitását a molekulák számának megváltoztatásával lehet szabályozni a bioszintézis vagy a degradáció sebességének modulálása, valamint a különböző izoenzimek működése következtében.

Az F. vizsgálat közvetlenül kapcsolódik a klinikai orvoslás problémáihoz. Az Enzymodiagnostics (Enzymodiagnostics) technikákat széles körben alkalmazzák - az F. aktivitás meghatározása biológiai anyagban (vér, vizelet, cerebrospinális folyadék stb.) Különböző betegségek diagnosztizálásához. Az enzymoterápia során F., aktivátoraikat és inhibitoraikat használják gyógyszerként. Ugyanakkor alkalmazzuk a natív F.-t vagy azok keverékeit (például az emésztőenzimeket tartalmazó gyógyszereket) és az immobilizált enzimeket. Több száz örökletes betegség áll fenn bizonyos F. örökletes rendellenességei (általában hiánya) miatt, amelyek jelenleg jelen vannak, ami metabolikus hibákhoz vezet (ld. Felhalmozódási betegségek, Glikogenózis, Örökletes betegségek, Fermentopathia). Az F. örökletes defektusokkal együtt számos más betegségben megfigyelhető az enzimopátiák (az F. szervekben és szövetekben a patológiai folyamat kialakulásához vezető állandó változások).

Az enzimaktivitás meghatározásának elvei sokrétűek és függnek az enzim tulajdonságainak tanulmányozásától és az általuk katalizált reakció jellegétől. Néha az aktivitás meghatározása előtt a szöveti fitogenezis részleges szekrécióját hajtjuk végre, amely magában foglalhatja a szövetkárosodást és a frakcionálást. Az enzimatikus reakciók kvantitatív értékelésének módszerei általában a reakció in vivo megvalósításához szükséges optimális körülmények kialakulásához vezetnek, és a szubsztrát, termék vagy koenzim koncentrációjában (közvetlenül a reakcióközegben vagy mintavételezésben) bekövetkező változások rögzítésére. A spektrofotometriás, fluorimetriás, manometriai, polarimetriás, elektróda, cyto- és hisztokémiai módszereket széles körben alkalmazzák.

Irodalom: Bevezetés az Applied Enzymology-ba, szerk. IV Berezin és K. Martinek, M., 1982; Wilkinson D. A diagnosztikai enzimológia alapelvei és módszerei, transz. Angol, M., 1981; Dickson M. és Webb E. Enzymes, trans. angol, 1-3, M., 1982.

http://gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D1%8B

enzimek

Az enzimek speciális fehérjék, amelyek természetüknél fogva a különböző kémiai folyamatok katalizátorainak szerepet játszanak.

Ezt a kifejezést folyamatosan hallják, de nem mindenki érti, hogy mi az enzim, vagy egy enzim, milyen funkciókat lát el az anyag, valamint hogy az enzimek hogyan különböznek az enzimektől, és hogy egyáltalán különböznek-e. Mindez most és megtudja.

Ezen anyagok nélkül sem az emberek, sem az állatok nem emészthetik az ételt. Az emberiség első ízben több mint 5 ezer évvel ezelőtt használta fel a mindennapi életben az enzimek használatát, amikor őseink megtanulták az állati gyomorból származó „ételekben” tárolni a tejet. Ilyen körülmények között az oltóanyag hatására a tej sajtgá alakult. És ez csak egy példa arra, hogy az enzim hogyan katalizátorként gyorsítja a biológiai folyamatokat. Ma az enzimek nélkülözhetetlenek az iparban, fontosak a cukor, a margarinok, a joghurtok, a sör, a bőr, a textilek, az alkohol és a beton gyártásához. Ezek a hasznos anyagok a mosó- és mosóporokban is megtalálhatók - segítenek a foltok alacsony hőmérsékleten történő eltávolításában.

A felfedezés története

Az enzimet a görög nyelvről "sourdough" -ra fordítják. És ennek az anyagnak az emberiség általi felfedezése az, hogy Jan Baptista Van Helmont holland, aki a 16. században élt. Egyszerre nagyon érdekelt az alkoholos erjedés, és kutatása során ismeretlen anyagot talált, amely felgyorsítja ezt a folyamatot. A hollandember fermentumnak nevezte, ami „erjedés”. Majd majdnem három évszázaddal később a párizsi Louis Pasteur, aki az erjedés folyamatait is megfigyelte, arra a következtetésre jutott, hogy az enzim nem más, mint az élő sejt anyagai. Egy idő elteltével a német Edward Buchner az élesztőből kivágta az enzimet, és megállapította, hogy ez az anyag nem élő szervezet. Ő is adta neki a nevét - "zimaza". Néhány évvel később, egy másik német, Willy Kühne azt javasolta, hogy minden fehérje-katalizátort két csoportra osztanak: enzimeket és enzimeket. Emellett azt javasolta, hogy hívják fel a „kovász” második kifejezést, amelynek cselekedetei az élő szervezeteken kívül terjednek. És mindössze 1897 véget vetett minden tudományos vitának: úgy döntöttek, hogy mindkét kifejezést (enzim és enzim) abszolút szinonimaként használják.

Felépítés: több ezer aminosav lánc

Minden enzim fehérje, de nem minden fehérje enzim. Mint más fehérjék, az enzimek aminosavakból állnak. Érdekes módon az egyes enzimek létrehozása százmillió aminosavból áll, mint egy húr gyöngyszeme. De ez a szál soha nem is van - általában több százszor hajlítva. Így minden enzimhez háromdimenziós egyedi struktúrát hozunk létre. Eközben az enzimmolekula viszonylag nagy képződésű, és szerkezetének csak egy kis része, az úgynevezett aktív centrum, részt vesz a biokémiai reakciókban.

Minden aminosav egy másik specifikus kémiai kötéshez kapcsolódik, és minden enzimnek saját egyedi aminosavszekvenciája van. Körülbelül 20 típusú amin anyagot használnak a legtöbbjük létrehozásához. Még kisebb változások az aminosavak sorrendjében drasztikusan megváltoztathatják az enzim megjelenését és "tehetségét".

Biokémiai tulajdonságok

Bár az enzimek természetben való részvételével nagyszámú reakció van, de mindegyiket 6 kategóriába lehet csoportosítani. Ennek megfelelően mind a hat reakció mindegyike egy bizonyos típusú enzim hatására megy végbe.

Enzimreakciók:

  1. Oxidáció és redukció.

Az ezekben a reakciókban részt vevő enzimeket oxidoreduktázoknak nevezzük. Példaként említhetjük, hogy az alkohol-dehidrogenázok a primer alkoholokat aldehiddé konvertálják.

Az enzimeket, amelyek ezeket a reakciókat végzik, transzferázoknak hívják. Képesek a funkcionális csoportokat egy molekuláról a másikra mozgatni. Ez például akkor fordul elő, ha az alanin-aminotranszferáz alfa-amino-csoportokat mozgat az alanin és az aszpartát között. Továbbá a transzferázok foszfátcsoportokat mozgatnak az ATP és más vegyületek között, és a diszacharidokat glükózmaradványokból állítják elő.

A reakcióban résztvevő hidrolázok képesek az egyedi kötések megszakítására vízelemek hozzáadásával.

  1. Dupla kötés létrehozása vagy törlése.

Ez a fajta nem hidrolitikus reakció egy liáz részvételével történik.

  1. Funkcionális csoportok izomerizálása.

Számos kémiai reakcióban a funkcionális csoport helyzete a molekulán belül változik, de maga a molekula azonos számú és típusú atomokból áll, amelyek a reakció megkezdése előtt voltak. Más szavakkal, a szubsztrát és a reakciótermék izomerek. Az ilyen típusú transzformáció izomeráz enzimek hatására lehetséges.

  1. Egyetlen kapcsolat kialakulása a víz elemének kiküszöbölésével.

A hidrolázok a molekulához vizet adva elpusztítják a kötést. A lázák fordított reakciót hajtanak végre, eltávolítva a vízrészt a funkcionális csoportokból. Így hozzon létre egy egyszerű kapcsolatot.

Hogyan működnek a testben?

Az enzimek felgyorsítják a sejtekben előforduló összes kémiai reakciót. Ezek létfontosságúak az emberek számára, megkönnyítik az emésztést és felgyorsítják az anyagcserét.

Ezek közül az anyagok közül néhány segít a túl nagy molekulák kisebb „darabokra” törni, amelyeket a test képes emészteni. Mások kisebb molekulákhoz kötődnek. Az enzimek azonban tudományos szempontból igen szelektívek. Ez azt jelenti, hogy mindegyik anyag csak egy adott reakciót gyorsíthat. Azokat a molekulákat, amelyekkel az enzimek "dolgoznak", szubsztrátoknak nevezzük. A szubsztrátok viszont az enzim aktív részének nevezett részéhez kötődnek.

Az enzimek és a szubsztrátok kölcsönhatásának sajátosságait két elve magyarázza. Az úgynevezett kulcs-zár modellben az enzim aktív központja szigorúan meghatározott konfigurációjú helyet foglal el. Egy másik modell szerint mind a reakció résztvevői, mind az aktív központ, mind a szubsztrátum megváltoztatják a csatlakozási formáikat.

A kölcsönhatás elvétől függetlenül az eredmény mindig ugyanaz - az enzim hatása alatt bekövetkező reakció sokszor gyorsabb. Ezen kölcsönhatás eredményeként új molekulák „születnek”, amelyeket ezután elválasztanak az enzimtől. Egy anyag-katalizátor folytatja a munkáját, de más részecskék részvételével.

Hyper- és hipoaktivitás

Vannak olyan esetek, amikor az enzimek szabálytalan intenzitásúak. A túlzott aktivitás a reakciótermék túlzott képződését és a szubsztrát hiányát okozza. Az eredmény az egészség és a súlyos betegségek romlása. Az enzim hiperaktivitás oka lehet genetikai rendellenesség és a reakcióban felhasznált vitaminok vagy nyomelemek feleslege.

Az enzimek hipoaktivitása akár halált is okozhat, ha például az enzimek nem távolítják el a toxinokat a testből, vagy az ATP hiány. Ennek az állapotnak az oka lehet mutált gén, vagy fordítva, hipovitaminózis és más tápanyagok hiánya. Ezenkívül az alacsony testhőmérséklet hasonlóan lassítja az enzimek működését.

Katalizátor és nem csak

Ma gyakran hallhatja az enzimek előnyeit. De melyek azok az anyagok, amelyeken testünk teljesítménye függ?

Az enzimek olyan biológiai molekulák, amelyek életciklusát nem a születés és a halál közötti keret határozza meg. Egyszerűen csak a testben dolgoznak, amíg fel nem oldódnak. Általában ez más enzimek hatására történik.

A biokémiai reakciók során nem válnak a végtermék részévé. Amikor a reakció befejeződött, az enzim elhagyja a szubsztrátot. Ezután az anyag készen áll arra, hogy visszatérjen a munkába, de egy másik molekulán. És így folytatódik mindaddig, amíg a testnek szüksége van.

Az enzimek egyedisége az, hogy mindegyikük csak egy funkciót lát el neki. Biológiai reakció csak akkor következik be, ha az enzim megtalálta a megfelelő szubsztrátot. Ez az interakció összehasonlítható a kulcs működési elvével, és a zár - csak a helyesen kiválasztott elemek képesek együtt dolgozni. Egy másik jellemző: alacsony hőmérsékleten és mérsékelt pH-nál működhetnek, és a katalizátorok stabilabbak, mint bármely más vegyi anyag.

Az enzimek katalizátorként gyorsítják az anyagcsere folyamatokat és egyéb reakciókat.

Ezek a folyamatok általában bizonyos szakaszokból állnak, amelyek mindegyike egy bizonyos enzim munkáját igényli. E nélkül a konverziós vagy gyorsítási ciklus nem fejezhető be.

Talán az enzimek összes funkciójáról a legismertebb a katalizátor szerepe. Ez azt jelenti, hogy az enzimek a vegyi anyagokat oly módon kombinálják, hogy csökkentsék a gyorsabb termékképzéshez szükséges energiaköltségeket. Ezen anyagok nélkül a kémiai reakciók több százszor lassabbak lennének. Az enzimképesség azonban nem kimerült. Minden élő szervezet tartalmazza az életük folytatásához szükséges energiát. Az adenozin-trifoszfát vagy az ATP egyfajta feltöltött akkumulátor, amely energiával ellátja a sejteket. De az ATP működése enzim nélkül nem lehetséges. És az ATP-t termelő fő enzim a szintáz. Minden egyes glükóz molekulához, amely energiává alakul, a szintáz körülbelül 32-34 ATP molekulát termel.

Emellett az orvostudományban aktívan alkalmazzák az enzimeket (lipáz, amiláz, proteáz). Különösen az enzimkészítmények összetevőjeként szolgálnak, mint pl. A Festal, Mezim, Panzinorm, Pankreatin, emésztési zavarok kezelésére. De néhány enzim befolyásolhatja a keringési rendszert is (feloldja a vérrögöket), felgyorsítja a gennyes sebek gyógyulását. És még a rákellenes terápiákban is enzimeket használnak.

Az enzimek aktivitását meghatározó tényezők

Mivel az enzim sokszor gyorsítja a reakciót, aktivitását az úgynevezett fordulatszám határozza meg. Ez a kifejezés a szubsztrát molekulák (reaktáns) számát jelenti, amelyet az 1 enzimmolekula 1 perc alatt transzformálhat. Azonban számos tényező határozza meg a reakciósebességet:

A szubsztrátkoncentráció növekedése a reakció gyorsulásához vezet. Minél több a hatóanyag molekulája, annál gyorsabb a reakció, mivel aktívabb centrumok vannak jelen. A gyorsulás azonban csak addig lehetséges, amíg az összes enzim molekula aktiválódik. Ezután még a szubsztrátkoncentráció növelése sem gyorsítja a reakciót.

Jellemzően a hőmérséklet növekedése gyorsabb reakciót eredményez. Ez a szabály a legtöbb enzimatikus reakcióra érvényes, de csak addig, amíg a hőmérséklet 40 Celsius fok fölé nem emelkedik. E jel után a reakciósebesség ellenkezőleg élesen csökken. Ha a hőmérséklet a kritikus pont alá esik, az enzimes reakciók sebessége ismét emelkedik. Ha a hőmérséklet tovább emelkedik, a kovalens kötések megszakadnak, és az enzim katalitikus aktivitása örökre elveszik.

Az enzimreakciók sebességét a pH is befolyásolja. Minden enzim esetében saját optimális savtartalma van, amelynél a reakció a legmegfelelőbb. A pH változása befolyásolja az enzim aktivitását, és ezáltal a reakció sebességét. Ha a változások túl nagyok, a szubsztrátum elveszíti az aktív maghoz való kötődési képességét, és az enzim már nem katalizálja a reakciót. A szükséges pH-szint helyreállításával az enzim aktivitása is helyreáll.

Enzimek az emésztéshez

Az emberi testben jelen lévő enzimek két csoportra oszthatók:

Metabolikus "munka" a mérgező anyagok semlegesítésére, valamint az energia és a fehérjék előállításához. És természetesen felgyorsítja a szervezet biokémiai folyamatait.

Az emésztőrendszer felelős a névből. De itt is a szelektivitás elve működik: egy bizonyos típusú enzim csak egyfajta táplálékot érint. Ezért az emésztés javítása érdekében egy kis trükköt használhat. Ha a szervezet semmit nem emészt ki az élelmiszerből, akkor az étrendet olyan termékkel kell kiegészíteni, amely olyan enzimet tartalmaz, amely képes nehéz megemészteni az ételt.

Az élelmiszeripari enzimek olyan katalizátorok, amelyek az élelmiszert olyan állapotba bontják, amelyben a test képes felszívni a tápanyagokat. Az emésztőenzimek többféle típusúak. Az emberi szervezetben az emésztőrendszer különböző részeiben különböző típusú enzimek találhatók.

Orális üreg

Ebben a szakaszban az étel az alfa-amiláz hatással van. A burgonyában, gyümölcsben, zöldségben és más élelmiszerekben található szénhidrátokat, keményítőket és glükózt bontja le.

gyomor

Itt a pepszin hasítja a fehérjéket peptidek állapotába, és a húsban lévő zselatináz - zselatin és kollagén.

hasnyálmirigy

Ebben a szakaszban a "munka":

  • a tripszin felelős a fehérjék lebontásáért;
  • alfa-kimotripszin - segít a fehérjék asszimilációjában;
  • elasztáz - bizonyos típusú fehérjék lebontása;
  • nukleázok - segítik a nukleinsavak lebontását;
  • steapsin - elősegíti a zsíros ételek felszívódását;
  • amiláz - felelős a keményítő felszívódásáért;
  • lipáz - lebontja a tejtermékek, diófélék, olajok és hús zsírjait (lipideket).

Vékonybél

Élelmiszer-részecskék fölött:

  • peptidázok - a peptidvegyületeket az aminosavak szintjéhez hasítják;
  • szacharáz - segít komplex cukrok és keményítők megemésztésében;
  • maltáz - a diszacharidokat a monoszacharidok (malátacukor) állapotába bontja;
  • laktáz - lebontja a laktózt (a tejtermékekben lévő glükóz);
  • lipáz - elősegíti a trigliceridek, zsírsavak asszimilációját;
  • Erepszin - befolyásolja a fehérjéket;
  • izomaltáz - maltóz és izomaltózzal „működik”.

Nagy bél

Itt az enzimek funkciói a következők:

  • E. coli - felelős a laktóz emésztéséért;
  • lactobacillus - befolyásolja a laktózt és néhány más szénhidrátot.

Ezen enzimek mellett:

  • diasztázis - növényi keményítőt emészt;
  • invertáz - szacharózt bont le (asztali cukor);
  • glükoamiláz - a keményítő glükózvá alakul;
  • Alfa-galaktozidáz - elősegíti a bab, a mag, a szójatermékek, a gyökérzöldségek és a leveles emésztést;
  • A bromelain, az ananászból származó enzim elősegíti a különböző típusú fehérjék lebontását, hatásos a savasság különböző szintjein, gyulladásgátló tulajdonságokkal rendelkezik;
  • A papain, a nyers papaya-ból izolált enzim segíti a kis és nagy fehérjék lebontását, és a szubsztrátok és a savasság széles tartományában hatékony.
  • celluláz - lebontja a cellulózot, növényi rostot (nem található meg az emberi testben);
  • endoproteaz - hasítja a peptidkötéseket;
  • szarvasmarha epe kivonat - állati eredetű enzim, serkenti a bélmozgást;
  • A pankreatin - állati eredetű enzim - felgyorsítja a zsírok és fehérjék emésztését;
  • Pancrelipáz - olyan állati enzim, amely elősegíti a fehérjék, szénhidrátok és lipidek felszívódását;
  • pektináz - lebontja a gyümölcsökben található poliszacharidokat;
  • fitáz - elősegíti a fitinsav, kalcium, cink, réz, mangán és más ásványi anyagok felszívódását;
  • xilanáz - bontja ki a gabonafélék glükózt.

A termékek katalizátorai

Az enzimek kritikusak az egészségre, mert segítik a szervezetet az élelmiszer-összetevőknek a tápanyag-felhasználásra alkalmas állapotban történő lebontásában. A bél és a hasnyálmirigy enzimek széles skáláját termeli. Ezen túlmenően számos táplálékban megtalálható az emésztést elősegítő előnyös anyagok is.

A fermentált élelmiszerek szinte az ideális emésztő baktériumok forrása. És amikor a gyógyszertár probiotikái csak az emésztőrendszer felső részén dolgoznak, és gyakran nem érik el a beleket, az enzimtermékek hatása az egész gyomor-bélrendszerben érezhető.

Például a kajszibarackok hasznos enzimek keverékét tartalmazzák, beleértve az invertázt is, amely felelős a glükóz lebontásáért és hozzájárul az energia gyors felszabadulásához.

A lipáz természetes forrása (hozzájárul a gyorsabb lipid-emésztéshez) avokádó lehet. A szervezetben ez az anyag termeli a hasnyálmirigyet. De annak érdekében, hogy könnyebbé váljon az élet a test számára, kezelje magát például avokádó salátával - ízletes és egészséges.

Amellett, hogy a banán talán a leghíresebb káliumforrás, amilázt és maltázot is szállít a szervezetbe. Az amilázt a kenyér, a burgonya, a gabonafélék is megtalálják. A maltáz hozzájárul a maltóz, az úgynevezett malátacukor, amely a sörben és a kukoricaszirupban bőségesen jelen van.

Egy másik egzotikus gyümölcs - ananász tartalmaz egy sor enzimet, beleértve a bromelint is. Néhány tanulmány szerint rákellenes és gyulladásgátló tulajdonságokkal rendelkezik.

Extremofilek és ipar

Az extremofilek olyan anyagok, amelyek extrém körülmények között képesek megőrizni megélhetését.

Az élőlények, valamint azok működését lehetővé tevő enzimek a gejzírekben találhatók, ahol a hőmérséklet a forráspont közelében van, és mélyen a jégben, valamint a szélsőséges sótartalmú körülmények között (Death Valley az USA-ban). Ezenkívül a tudósok olyan enzimeket találtak, amelyek esetében a pH-szint, mint kiderült, nem is alapvető követelmény a hatékony munkához. A kutatók különösen érdekeltek az extremofil enzimek, mint az iparágban széles körben alkalmazható anyagok. Bár az enzimek ma már biológiailag és környezetbarát anyagként találták meg alkalmazását az iparágban. Az enzimeket az élelmiszeriparban, a kozmetikában és a háztartási vegyszerekben használják.

Ezenkívül az enzimek „szolgáltatásai” ilyen esetekben olcsóbbak, mint a szintetikus analógok. Ezenkívül a természetes anyagok biológiailag lebomlanak, ami biztonságos felhasználást tesz lehetővé a környezet számára. A természetben vannak olyan mikroorganizmusok, amelyek az aminosavakat egyes aminosavakká bonthatják, amelyek ezután egy új biológiai lánc komponensei lesznek. De ez, mint mondják, egy teljesen más történet.

http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/

enzimek

Bármely szervezet élettartama az abban bekövetkező metabolikus folyamatok miatt lehetséges. Ezeket a reakciókat természetes katalizátorok vagy enzimek szabályozzák. Ezen anyagok másik neve az enzimek. Az "enzimek" kifejezés a latin fermentumból származik, ami "kovász". A koncepció történetileg megjelent a fermentációs folyamatok tanulmányozásában.


Ábra. 1 - Fermentáció élesztő segítségével - az enzimatikus reakció tipikus példája

Az emberiség régóta élvezte ezen enzimek előnyös tulajdonságait. Például sok évszázadon át sajtot készítettek tejet használva lazacból.

Az enzimek különböznek a katalizátoroktól abban az értelemben, hogy élő szervezetben hatnak, míg az élettelen katalizátorok. Az e létfontosságú anyagokat tanulmányozó biokémia ága Enzymológia.

Az enzimek általános tulajdonságai

Az enzimek olyan fehérjemolekulák, amelyek kölcsönhatásba lépnek a különböző anyagokkal, és kémiai átalakulást gyorsítanak bizonyos módon. Ezeket azonban nem költik el. Minden enzimben van egy aktív központ, amely csatlakozik a szubsztrátumhoz, és egy katalitikus hely, amely egy bizonyos kémiai reakciót indít el. Ezek az anyagok felgyorsítják a szervezetben előforduló biokémiai reakciókat a hőmérséklet növelése nélkül.

Az enzimek fő tulajdonságai:

  • specifitás: az enzim azon képessége, hogy csak egy specifikus szubsztrátra, például lipáz-zsírra képes hatni;
  • katalitikus hatékonyság: az enzimatikus fehérjék azon képessége, hogy több száz és több ezer alkalommal gyorsítsák a biológiai reakciókat;
  • szabályozási képesség: minden sejtben az enzimek termelését és aktivitását egy sajátos transzformációs lánc határozza meg, amely befolyásolja ezeknek a fehérjéknek a képességét, hogy újra szintetizálódjanak.

Az enzimek szerepét az emberi testben nem lehet túlhangsúlyozni. Abban az időben, amikor éppen felfedezték a DNS szerkezetét, azt mondták, hogy egy gén felelős egy fehérje szintéziséért, amely már meghatározott bizonyos sajátosságokat. Ez a kijelentés így szól: "Egy gén - egy enzim - egy jel." Vagyis az enzimek aktivitása a sejtben nem létezhet.

besorolás

A kémiai reakciókban betöltött szereptől függően az alábbi enzimosztályok különböznek egymástól:

osztályok

Különleges jellemzők

Katalizálja a szubsztrátjaik oxidációját, az elektronokat vagy a hidrogénatomokat

Vegyen részt a kémiai csoportok egyik anyagból a másikba történő átvitelében

A nagy molekulákat kisebbre osztja, hozzáadva hozzájuk vízmolekulákat

Katalizálja a molekuláris kötések hasítását a hidrolízis folyamata nélkül

Aktiválja az atomok permutációját a molekulában

Kötelezzen kötéseket szénatomokkal ATP energiával.

In vivo minden enzim intracelluláris és extracelluláris. Az intracelluláris például a vérbe belépő különböző anyagok semlegesítésében részt vevő májenzimek. Ők a vérben találhatók meg, amikor egy szerv sérült, ami segít a betegségek diagnosztizálásában.

A belső szervek károsodását jelző intracelluláris enzimek:

  • máj - alanin-aminotranszferáz, aszpartát-aminotranszferáz, gamma-glutamil-transzpeptidáz, szorbit-dehidrogenáz;
  • vese-lúgos foszfatáz;
  • prosztata mirigy - savas foszfatáz;
  • szívizom - laktát-dehidrogenáz

Az extracelluláris enzimeket a mirigyek a külső környezetbe szekretálják. A főbbek a nyálmirigyek, a gyomorfal, a hasnyálmirigy, a belek sejtjei, és aktívan részt vesznek az emésztésben.

Emésztő enzimek

Az emésztő enzimek olyan fehérjék, amelyek felgyorsítják az élelmiszert alkotó nagy molekulák lebontását. Az ilyen molekulákat kisebb részekre osztják fel, amelyeket a sejtek könnyebben felszívnak. Az emésztőenzimek fő típusai a proteázok, lipázok, amilázok.

A fő emésztőmirigy a hasnyálmirigy. Ezen enzimek többségét, valamint a DNS-t és az RNS-t hasító nukleázokat, valamint a szabad aminosavak képződésében részt vevő peptidázokat termel. Ezen túlmenően a kapott enzimek kis mennyisége "nagy mennyiségű élelmiszer" feldolgozására képes.

Az enzimes tápanyagok lebomlása az anyagcsere- és anyagcsere-folyamatokban felhasznált energiát szabadítja fel. Az enzimek részvétele nélkül az ilyen folyamatok túl lassan történnének, anélkül, hogy a szervezetnek elegendő energia-tartalékot biztosítana.

Ezen túlmenően az enzimek részvétele az emésztési folyamatban a tápanyagok lebontását teszi lehetővé azoknak a molekuláknak, amelyek átjuthatnak a bélfal sejtjein és bejuthatnak a vérbe.

amiláz

Az amilázt a nyálmirigyek termelik. Élelmiszer-keményítőre hat, amely hosszú láncú glükózmolekulákból áll. Ennek az enzimnek a hatására két olyan glükózmolekulából álló régiók képződnek, amelyek fruktóz és más rövid szénláncú szénhidrátok. Ezt követően a bélben glükózzá metabolizálódnak, és onnan felszívódnak a vérbe.

A nyálmirigyek csak a keményítő egy részét bontják le. A nyál amiláz rövid ideig aktív, miközben az ételeket rágják. A gyomorba való belépés után az enzimet savas tartalma inaktiválja. A keményítő nagy része a hasnyálmirigy által termelt hasnyálmirigy amiláz hatására már a duodenumban hasad.


Ábra. 2 - Az amiláz megkezdi a keményítő felosztását

A hasnyálmirigy amiláz által képzett rövid szénhidrátok belépnek a vékonybélbe. Itt maltáz, laktáz, szacharáz, dextrináz felhasználásával glükózmolekulákká bontják őket. A cellulóz, amely nem oszlik meg enzimekkel, székletmasszából származó bélből származik.

proteázok

A fehérjék vagy fehérjék az emberi táplálkozás lényeges részét képezik. A hasításukhoz enzimek szükségesek - proteázok. A szintézis helyén, a szubsztrátokon és az egyéb jellemzőknél különböznek. Némelyikük a gyomorban aktív, például pepszin. Másokat a hasnyálmirigy termel, és aktívak a béllumenben. Maga a mirigyben felszabadul az enzim inaktív prekurzora, a kimotripszinogén, amely csak savas tápláléktartalommal való összekeverés után, kimotripszinné válik. Egy ilyen mechanizmus segít a pancreassejtek proteázjai által okozott önkárosodás elkerülésében.


Ábra. 3 - A fehérjék enzimatikus hasítása

A proteázok az élelmiszer fehérjéket kisebb fragmentumokba - polipeptidekbe - hasítják. Az enzimek - peptidázok elpusztítják azokat a bélbe felszívódó aminosavakká.

lipáz

Az étrend-zsírokat a lipáz enzimek elpusztítják, amelyeket a hasnyálmirigy is termel. A zsírmolekulákat zsírsavakká és glicerinné bontják. Egy ilyen reakcióhoz szükség van a májban kialakuló duodenum epe lumenben való jelenlétére.


Ábra. 4 - Zsírok enzimatikus hidrolízise

A helyettesítő kezelés szerepe a "Micrasim" gyógyszerrel

Számos emésztési zavarban szenvedő ember, különösen a hasnyálmirigy betegségek esetében az enzimek kinevezése funkcionális támogatást nyújt a szervezet számára, és felgyorsítja a gyógyulási folyamatokat. A hasnyálmirigy-gyulladás vagy egy másik akut helyzet megszakítása után az enzimek alkalmazása leállítható, mivel maga a szervezet helyreállítja szekrécióját.

Az enzimkészítmények hosszantartó alkalmazása csak súlyos exokrin hasnyálmirigy-elégtelenség esetén szükséges.

A készítmény egyik leggyakrabban fiziológiai tulajdonsága a "Micrasim". Az amiláz, a proteáz és a hasnyálmirigylében lévő lipáz. Ezért nincs szükség külön-külön kiválasztani, hogy melyik enzimet kell használni e szerv különböző betegségeire.

A gyógyszer használatának indikációi:

  • krónikus hasnyálmirigy-gyulladás, cisztás fibrózis és egyéb, a hasnyálmirigy enzimek elégtelen szekréciójának oka;
  • a máj, a gyomor, a belek gyulladásos betegségei, különösen a rájuk végzett műveletek után, az emésztőrendszer gyorsabb helyreállításához;
  • táplálkozási hibák;
  • károsodott rágási funkció, például fogászati ​​betegségekben vagy a beteg inaktivitásában.

Az emésztési enzimek elfogadása segít elkerülni a puffadást, a laza székletet és a hasi fájdalmat. Emellett a hasnyálmirigy súlyos krónikus betegségei esetén a Micrasim teljes mértékben a tápanyagok szétválasztásának funkcióját veszi igénybe. Ezért könnyen felszívódhatnak a belekben. Ez különösen fontos a cisztás fibrózisban szenvedő gyermekek esetében.

Fontos: használat előtt olvassa el az utasításokat, vagy forduljon orvosához.

http://micrazim.kz/ru/interesting/fermenty/

Enzimeket. Egyszerű és összetett enzimek. Az enzimek tulajdonságai és funkciói. Enzim-szubsztrát komplex és aktivációs energia

Enzimeket. Egyszerű és összetett enzimek. Az enzimek tulajdonságai és funkciói. Enzim-szubsztrát komplex és aktivációs energia

enzimek

A fehérjék legfontosabb funkciója katalitikus, a fehérjék bizonyos osztálya - enzimek. A szervezetben több mint 2000 enzimet észleltek. Az enzimek a fehérjék biológiai katalizátorai, amelyek jelentősen felgyorsítják a biokémiai reakciókat. Így az enzimatikus reakció 100-1000-szer gyorsabb, mint az enzimek nélkül. Számos tulajdonságban különböznek a kémia során használt katalizátoroktól. Az enzimek a vegyi katalizátorokkal ellentétben normál körülmények között gyorsítják a reakciókat.

Emberekben és állatokban néhány másodperc alatt komplex reakciósorozatot folytatnak le, és hosszú idő (napok, hetek vagy akár hónapok) is eltelik, amit a hagyományos kémiai katalizátorok felhasználásával végeznek. Ellentétben az enzim nélküli reakciókkal, enzim melléktermékek nem képződnek (a végtermék hozama közel 100%). Az átalakulás folyamatában az enzimeket nem pusztítják el, ezért kis mennyiségük képes nagyszámú anyag kémiai reakcióinak katalizálására. Valamennyi enzim fehérje, melynek tulajdonságai jellemzőek (érzékenység a közeg pH-jának változása, denaturáció magas hőmérsékleten stb.).

Kémiai természetű enzimek egykomponensűek (egyszerű) és kétkomponensűek (komplex).

Egykomponensű (egyszerű) enzimek

Az egykomponensű enzimek csak fehérjékből állnak. Egyszerűen elsősorban olyan enzimeket tartalmaz, amelyek hidrolízis reakciókat végeznek (pepszin, tripszin, amiláz, papain stb.).

Kétkomponensű (komplex) enzimek

Ellentétben az egyszerű, komplex enzimekkel nem fehérje-részt - kis molekulatömegű komponenst. A fehérje részt apoenzimnek (az enzim hordozójának), a nem-fehérje résznek - a koenzimnek (aktív vagy protetikus csoportnak) nevezik. Az enzimek nem fehérje része lehet szerves anyagok (például vitaminok, NAD, NADP, uridin, citidil nukleotidok, flavinok) vagy szervetlen (például fématomok - vas, magnézium, kobalt, réz, cink, molibdén stb.). )..

Nem minden szükséges koenzim szintetizálható a szervezetek által, és ezért az élelmiszerből származik. A vitaminok hiánya az emberek és állatok táplálékában az oka azoknak az enzimeknek az elvesztése vagy csökkentése, amelyek ezeknek az enzimeknek az. A fehérjével ellentétben a szerves és szervetlen koenzimek nagyon ellenállnak a kedvezőtlen körülményeknek (magas vagy alacsony hőmérséklet, sugárzás stb.), És elkülöníthetők az apofermenttől.

Az enzimeket nagy specifitás jellemzi: csak a megfelelő szubsztrátokat konvertálhatják, és csak bizonyos, azonos típusú reakciókat katalizálhatnak. Meghatározza fehérje komponensét, de nem az egész molekuláját, hanem csak a kis területét - az aktív centrumot. Szerkezete megfelel a reagáló anyagok kémiai szerkezetének. Az enzimeket a szubsztrát és az aktív centrum közötti térbeli megfelelés jellemzi. Olyanok, mint egy kulcszár. Egyetlen enzimmolekulában több aktív hely is lehet. Az aktív központ, vagyis a többi molekulával való kapcsolat helye nemcsak enzimekben, hanem más fehérjékben is (hem a myoglobin és hemoglobin aktív centrumaiban). Az enzimatikus reakciók egymást követő szakaszok formájában - többtől tízig terjednek.

A komplex enzimek aktivitása csak akkor jelentkezik, ha a fehérje részt nem fehérjével kombináljuk. Aktivitásuk csak bizonyos körülmények között jelentkezik: hőmérséklet, nyomás, a közeg pH-ja, stb. A különböző organizmusok enzimjei a legaktívabbak azokon a hőmérsékleteken, amelyekhez ezeket a teremtményeket alkalmazzák.

Enzim-szubsztrát komplex

A szubsztrát kötődése az enzimmel enzim-szubsztrát komplexet képez.

Ugyanakkor nemcsak saját konformációját, hanem a szubsztrát konformációját is megváltoztatja. Az enzimatikus reakciókat saját reakciótermékei gátolhatják - a termékek felhalmozódásával a reakció sebessége csökken. Ha a reakciótermékek alacsonyak, az enzim aktiválódik.

Az aktív központba és a blokk katalitikus enzimcsoportokba behatoló anyagokat gátlóknak nevezik (latin inhibere - restrain, stop). Az enzimek aktivitását a nehézfémionok (ólom, higany stb.) Csökkenti.

Az enzimek csökkentik az aktiválási energiát, vagyis a molekulák reaktivitásának biztosításához szükséges energiát.

Aktiválási energia

Az aktiválási energia az az energia, amely két vegyület kémiai kölcsönhatására szolgáló specifikus kötés megszakítására fordul. Az enzimeknek egy meghatározott helye van a sejtben és a test egészében. A sejtben az enzimek bizonyos részei tartalmazzák. Sokan közülük sejtmembránokkal vagy egyes organellákkal kapcsolatosak: mitokondriumok, plasztidok stb.

A szabályozni képes enzimek bioszintézise. Ez lehetővé teszi, hogy viszonylag állandó összetételt tartson fenn a környezeti feltételek jelentős változásaival, és az ilyen változásokra válaszul részben módosítsa az enzimeket. Különböző biológiailag aktív anyagok - hormonok, gyógyszerek, növényi növekedés stimulánsok, mérgek stb. - hatása az, hogy stimulálhatnak vagy elnyomhatnak egy vagy másik enzimatikus folyamatot.

Egyes enzimek részt vesznek az anyagok aktív transzportjában a membránon keresztül.

A legtöbb enzim -azaz -az- nevére. Ez hozzáadódik annak a hordozónak a nevéhez, amellyel az enzim kölcsönhatásba lép. Például a hidrolázok katalizálják a komplex vegyületek monomerekre történő szétválasztásának reakcióit, ha egy molekulát egy molekulához kötnek, hogy a kémiai kötést fehérje molekulákhoz, poliszacharidokhoz, zsírokhoz törjük; oxidoreduktázok - felgyorsítják a redox reakciókat (elektronok vagy protonok átadása); izomerázok - hozzájárulnak a belső molekuláris átrendeződéshez (izomerizáció), az izomerek konvertálásához stb.

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/fermenty-prostye-i-slozhnye-fermenty-svojstva-i-funktsii-fermentov-ferment-substratnyj-kompleks-i-energiya-aktivatsii/

enzimek

Enzimek: általános jellemzők, funkciók, típusok és mechanizmusok

Különböző kémiai folyamatok alapulnak minden szervezet létfontosságú tevékenységéhez. A fő szerepük ezekben az enzimekben van. Az enzimek vagy enzimek természetes biokatalizátorok. Emberekben aktívan részt vesznek az élelmiszer-emésztés folyamatában, a központi idegrendszer működésében és az új sejtek növekedésének ösztönzésében. Az enzimek természetüknél fogva olyan fehérjék, amelyek a test különböző biokémiai reakcióinak felgyorsítására szolgálnak. A fehérjék, zsírok, szénhidrátok és ásványi anyagok bontása olyan folyamatok, amelyekben az enzimek az egyik fő hatóanyag.

Nagyon sokféle enzim létezik, amelyek mindegyike úgy van kialakítva, hogy egy vagy másik anyagot érint. A fehérje molekulák egyediek és nem képesek egymás helyettesítésére. A tevékenységük bizonyos hőmérsékleti tartományt igényel. Az emberi enzimek esetében a normális testhőmérséklet ideális. Az oxigén és a napfény elpusztítja az enzimeket.

Az enzimek általános jellemzői

A fehérje eredetű szerves anyagok az enzimek szervetlen katalizátorok elvén alapulnak, és felgyorsítják a reakciókat azokban a sejtekben, amelyekben szintetizálódnak. Az ilyen fehérjemolekulák - enzimek - nevének szinonimája. A sejtekben szinte minden reakció specifikus enzimek részvételével történik. Összetételük két részből áll. Az első a maga a fehérje része, amelyet a harmadlagos szerkezet fehérje képvisel, és az apoenzimnek nevezik, a második az enzim aktív centruma, amelyet koenzimnek neveznek. Ez utóbbi szerves vagy szervetlen anyag lehet, és ő a biokémiai reakciók fő "gyorsítója" a sejtben. Mindkét rész egy fehérje molekulát alkot, amit holoenzimnek nevezünk.

Minden enzimet úgy terveztek, hogy egy adott anyagot szubsztrátnak nevezzen. A reakció eredménye a termék. Az enzimek nevét gyakran a szubsztrát nevének alapján alakítják ki a "-аа" vége hozzáadásával. Például a borostyánkősav (szukcinát) bomlására szánt enzimet szukcinát-dehidrogenáznak nevezzük. Ezen túlmenően a fehérje molekula nevét a reakció típusa határozza meg, melynek teljesítményét az biztosítja. Tehát a dehidrogenázok felelősek a regenerálás és az oxidáció folyamatáért, és a kémiai kötés hasításához szükséges hidrolázokért.

A különböző típusú enzimek hatása bizonyos szubsztrátokra irányul. Vagyis a fehérjemolekulák különféle biokémiai reakciókban való részvétele. Minden enzim kapcsolódik a szubsztrátjához, és csak ezzel együtt tud működni. Ennek a kapcsolatnak a folytonossága az apoenzim.

Az enzimek szabad állapotban maradhatnak a sejt citoplazmájában vagy kölcsönhatásba léphetnek összetettebb szerkezetekkel. Vannak bizonyos típusok is, amelyek a sejten kívül hatnak. Ezek közé tartoznak például a fehérjéket és a keményítőt lebontó enzimek. Ezenkívül az enzimeket különböző mikroorganizmusok is előállíthatják.

Modern enzimológia

A részvételük során előforduló enzimek és folyamatok tanulmányozásához a biokémiai tudomány külön területe, az enzimológia szándéka. Az emberi testben előforduló emésztési folyamatok és fermentációs reakciók tanulmányozása során először jelent meg a katalizátorok elvére ható specifikus fehérjemolekulákról szóló információk. A modern enzimológia fejlődéséhez jelentősen hozzájárult L. Pasteur, aki úgy vélte, hogy a szervezet minden biokémiai reakciója kizárólag élő sejtek részvételével történik. Az élettelen "résztvevőkről" az ilyen reakciókat először E. Buchner jelentette be a huszadik század elején. Abban az időben a kutató képes volt meghatározni, hogy a szacharóz fermentálása során a katalizátor, majd etil-alkohol és szén-dioxid felszabadulása sejtmentes élesztő-kivonat. Ez a felfedezés döntő lendületet adott a test különböző biokémiai folyamatainak úgynevezett katalizátorainak részletes tanulmányozásához.

Már 1926-ban izolálták az első enzimet, az ureazt. A felfedezés szerzője J. Sumner, a Cornell Egyetem alkalmazottja. Ezután egy évtized alatt a tudósok számos egyéb enzimet izoláltak, és végül bebizonyosodott az összes szerves katalizátor fehérje jellege. Ma a világ több mint 700 különböző enzimet ismer. Ugyanakkor a modern enzimológia továbbra is aktívan tanulmányozza, izolálja és tanulmányozza bizonyos típusú fehérje molekulák tulajdonságait.

Enzimek: fehérje természet

A fehérjékhez hasonlóan az enzimek egyszerű és összetett csoportokra oszthatók. Az első aminosavakból álló vegyületek, például tripszin, pepszin vagy lizozim. A komplex enzimek, amint azt fentebb említettük, egy fehérje részből állnak, aminosavakkal (apoenzim) és egy nem fehérje komponenssel, amit kofaktornak neveznek. A bioreakciókban csak komplex enzimek vehetnek részt. Továbbá, mint a fehérjék, az enzimek mono- és polimerek, azaz egy vagy több alegységből állnak.

Az enzimek mint fehérjeszerkezetek közös tulajdonságai a következők:

  • a hatás hatékonysága, ami a szervezetben a kémiai reakciók jelentős felgyorsulását jelenti;
  • szelektivitás a szubsztráttal és a reakció típusával;
  • a hőmérséklet, a sav-bázis egyensúly és más nem specifikus fizikai-kémiai tényezők érzékenysége a környezetben, ahol az enzimek működnek;
  • vegyi reagensekkel szembeni érzékenység stb.

Enzim funkciók

Az enzimek fő szerepe az emberi szervezetben az egyik anyagnak egy másikba, azaz szubsztrátokká történő átalakítása termékekké. Több mint 4000 biokémiai létfontosságú reakcióban katalizátorként működnek. Az enzimek funkciói az anyagcsere-folyamatok irányába és szabályozásába tartoznak. Szervetlen katalizátorokként az enzimek felgyorsíthatják az előre és hátra bioreakciót. Meg kell jegyezni, hogy a hatásuk során nem zavarja a kémiai egyensúlyt. Az előforduló reakciók biztosítják a sejtekbe belépő tápanyagok bomlását és oxidációját. Mindegyik fehérje molekula percenként sokféle műveletet hajthat végre. Ugyanakkor a különböző anyagokkal reagáló enzimek fehérje változatlan marad. A tápanyagok oxidációjának folyamatában keletkező energiát a sejt használja, valamint a szerves vegyületek szintéziséhez szükséges anyagok lebontásának termékeit.

Napjainkban nemcsak az orvosi célokra szolgáló enzimeket használják. Az enzimeket az élelmiszer- és textiliparban is használják, a modern farmakológiában.

Enzim osztályozás

Az 1961-ben Moszkvában megrendezett V Nemzetközi Biokémiai Unió találkozóján elfogadták az enzimek modern besorolását. Ez az osztályozás osztályokba osztását jelenti, attól függően, hogy a reakció milyen típusú katalizátorként működik. Ezenkívül minden enzimosztályt alosztályokra osztunk. Kijelölésükhöz négy számjegyből álló kódot használunk:

  • az első szám azt a reakciómechanizmust jelöli, amelyben az enzim katalizátorként működik;
  • a második szám azt az alosztályt jelöli, amelyhez az enzim tartozik;
  • a harmadik szám a leírt enzim alosztálya;
  • és a negyedik az enzim szekvencia száma az alosztályban, amelyhez tartozik.

Összességében az enzimek modern besorolása hat osztályt különböztet meg, nevezetesen:

  • Az oxidoreduktázok enzimek, amelyek katalizátorként hatnak a sejtekben előforduló különböző redox reakciókban. Ez az osztály 22 alosztályt tartalmaz.
  • Az Transferase egy 9 alosztályú enzimcsoport. Ide tartoznak az olyan enzimek, amelyek a különböző szubsztrátok, az anyagok interkonverziós reakcióiban részt vevő enzimek, valamint a különböző szerves vegyületek semlegesítésével transzportreakciókat biztosítanak.
  • A hidrolázok olyan enzimek, amelyek a szubsztrát intramolekuláris kötéseit megszakítják vízmolekulák hozzáadásával. Ebben az osztályban 13 alosztály van.
  • A LiAZ olyan osztály, amely csak komplex enzimeket tartalmaz. Hét alosztálya van. Az ebbe az osztályba tartozó enzimek katalizátorként hatnak a C-O, C-C, C-N és más típusú szerves kötések lebomlási reakcióiban. Továbbá a liáz-osztály enzimek részt vesznek a reverzibilis biokémiai hasítási reakciókban, nem hidrolitikusan.
  • Az izomerázok olyan enzimek, amelyek katalizátorként hatnak az egyik molekulában előforduló izomer transzformációk kémiai folyamataiban. Az előző osztályhoz hasonlóan csak komplex enzimeket tartalmaznak.
  • A ligázok, amelyeket más néven szintetáznak neveznek, egy olyan osztály, amely hat alosztályt tartalmaz, és olyan enzimeket képvisel, amelyek katalizálják a két molekula ATP hatása alatt történő egyesítésének folyamatát.

Enzim összetétele

Az enzimek összetétele egyesíti a specifikus funkciókért felelős területeket. Ennélfogva az enzimek összetételében általában aktív és alloszterikus központok izolálódnak. Ez utóbbiak egyébként nem minden fehérje molekula. Az aktív központ az aminosavmaradékok kombinációja, amelyek felelősek a szubsztráttal való érintkezésért és a katalízis megvalósításáért. Az aktív központ viszont két részre oszlik: horgony és katalitikus. Több monomerből álló enzimek több aktív helyet is tartalmazhatnak.

Az alloszterikus központ felelős az enzimek aktivitásáért. Az enzimek ilyen része megkapta a nevét, mivel térbeli konfigurációja semmi köze a szubsztrát molekulához. Az enzim részvételével bekövetkező reakciósebesség változása a különböző molekulák alloszterikus centrumhoz való kötődésének köszönhető. Az alloszterikus centrumokat tartalmazó enzimek polimer fehérjék.

Az enzimek hatásmechanizmusa

Az enzimek hatása több szakaszra osztható, különösen:

  • az első lépés magában foglalja a szubsztrátnak az enzimhez való rögzítését, aminek eredményeként egy enzim-szubsztrát komplex képződik;
  • a második szakasz az eredményül kapott komplex egy vagy több átmeneti komplexumba történő átalakítását jelenti;
  • a harmadik szakasz az enzim-termék komplex kialakulása;
  • és végül a negyedik szakasz a végső reakciótermék és az enzim elválasztását jelenti, amely változatlan marad.

Emellett az enzimek hatása a katalízis különböző mechanizmusainak részvételével is előfordulhat. Tehát a sav-bázis és a kovalens katalízis kiválasztása. Az első esetben az aktív centrumban specifikus aminosav-maradékokat tartalmazó enzimek vesznek részt a reakcióban. Az enzimek ilyen csoportjai kiváló katalizátorok a szervezet számos reakciójához. A kovalens katalízis magában foglalja olyan enzimek hatását, amelyek szubsztrátokkal érintkezve instabil komplexeket képeznek. Az ilyen reakciók eredményeként a készítmények intramolekuláris átrendeződés útján képződnek.

Az enzimatikus reakciók három fő típusa is van:

  • A "Ping-pong" olyan reakció, amelyben az enzim egy szubsztrátummal egyesül, bizonyos anyagokat vesz fel belőle, és ezután kölcsönhatásba lép egy másik szubsztrátummal, így a kapott kémiai csoportok.
  • A szekvenciális reakciók felváltva kapcsolódnak az enzimhez, majd egy másik szubsztráthoz, és így az úgynevezett "háromkomponensű komplex" képződik, amelyben katalízis történik.
  • A véletlen kölcsönhatások olyan reakciók, amelyekben a szubsztrátok véletlenszerűen kölcsönhatásba lépnek az enzimmel, és ugyanolyan módon katalizálják, és leválasztják őket.

Az enzimaktivitás szabályozása

Az enzimek aktivitása nem állandó, és nagymértékben függ különböző környezeti tényezőktől, amelyekben cselekedniük kell. Tehát az enzimek aktivitásának fő mutatói a sejten belüli és külső hatások tényezői. Az enzimek aktivitása a katalizátorokban megváltozik, jelezve egy olyan enzim mennyiségét, amely 1 másodperc és 1 mól közötti mennyiségben átalakul a kölcsönhatásba kerülő szubsztrátummal. A nemzetközi mértékegység E, amely az 1 μmol szubsztrát 1 perc alatt történő átalakítására képes enzim mennyiségét mutatja.

Enzim gátlás: a folyamat

A modern orvostudomány és az enzimológia egyik fő iránya az enzimek részvételével bekövetkező metabolikus reakciók arányának szabályozására szolgáló módszerek kifejlesztése. A gátlást az enzimek aktivitásának csökkentésére nevezik különböző vegyületek felhasználásával. Ennek megfelelően a fehérjemolekulák aktivitásának specifikus csökkenését biztosító anyagot nevezték inhibitornak. Különböző típusú gátlások vannak. Tehát az enzimhez való kötődés erősségétől függően kölcsönhatásuk reverzibilis és ennek megfelelően visszafordíthatatlan lehet. És attól függően, hogy az inhibitor hogyan hat az enzim aktív centrumára, a gátlási folyamat versenyképes és nem versenyképes lehet.

Az enzimek aktiválása a szervezetben

A gátlással ellentétben az enzimek aktiválása magában foglalja a reakciók növekedését a folyamatban lévő reakciókban. A kívánt eredményt előállító anyagokat aktivátoroknak nevezik. Az ilyen anyagok lehetnek szerves és szervetlen anyagok. Például a szerves aktivátorok lehetnek epesavak, glutation, enterokináz, C-vitamin, különböző szöveti enzimek stb. A szervetlen aktivátorokként a leggyakrabban két vegyértékű pepsinogén és ionok alkalmazhatók.

Az enzimek szerepe és gyakorlati alkalmazása

Különböző enzimek, a részvételük során fellépő reakciók, valamint azok eredményei széles körben alkalmazzák a különböző szférákban. Sok éven át az enzimek hatását aktívan használják az élelmiszer-, bőr-, textil-, gyógyszeripari és sok más ipari ágazatban. Például természetes enzimek segítségével a kutatók igyekeznek javítani az alkoholtartalmú erjesztés hatékonyságát az alkoholtartalmú italok gyártásában, javítani az élelmiszerek minőségét, új súlycsökkentési módszereket fejleszteni stb. Valójában az ilyen feladatok végrehajtásának fő nehézsége a gyakorlatban az enzimek termikus instabilitása és azok fokozott érzékenysége a különböző tényezők hatására. Az enzimek újrafelhasználása a termelésben is lehetséges, mivel az elvégzett reakciók végtermékeitől való elválasztásuk összetett.

Ezen túlmenően az enzimek aktív használata az orvostudományban, a mezőgazdasági és a vegyiparban. Nézzük meg közelebbről, hogyan és hol használhatók az enzimek hatásai:

Élelmiszeripar. Mindenki tudja, hogy a sütés során jó tésztának kell emelkednie és megduzzadnia. De nem mindenki érti pontosan, hogy ez hogyan történik. A lisztben, amelyből a tésztát készítik, sok különböző enzim van. Tehát az amiláz a liszt összetételében részt vesz a keményítő bomlási folyamatában, amelyben aktívan szabadul fel a szén-dioxid, hozzájárulva a tészta ún. „Duzzadásához”. A tészta ragadósságát és a széndioxid visszatartását a proteáz nevű enzim hatása biztosítja, amely lisztben is megtalálható. Kiderül, hogy ilyen, úgy tűnik. egyszerű dolgok, mint a tészta sütéshez, összetett kémiai folyamatokat jelentenek. Néhány enzim, a részvételük során fellépő reakciók is különleges keresletet találtak az alkoholtermelés területén. Az élesztő összetételében különböző enzimeket használnak, amelyek biztosítják az alkohol fermentációs folyamatának minőségét. Emellett egyes enzimek (például papain vagy pepszin) segítenek a csapadék feloldódásában az alkoholtartalmú italokban. A fermentált tejtermékek és sajtok előállításában is aktívan használt enzimeket.

A bőriparban az enzimeket arra használják, hogy hatékonyan lebontják a fehérjéket, ami a legmegfelelőbb a különböző élelmiszerekből, vérből stb.

A cellulóz felhasználható mosószerek előállítására. Azonban, ha ilyen porokat használunk a megadott eredmény eléréséhez, meg kell figyelni a mosás megengedett hőmérsékleti módját.

Ezenkívül a takarmány-adalékanyagok előállítása során az enzimeket táplálkozási értékük növelésére, a fehérjék hidrolízisére és a nem keményítő poliszacharidok növelésére használják. A textiliparban az enzimek lehetővé teszik a textíliák felületi tulajdonságainak megváltoztatását, valamint a cellulóz- és papíriparban a tinta és a festékek eltávolítását a papír újrahasznosítása során.

Az enzimek hatalmas szerepe a modern ember életében tagadhatatlan. Már ma is aktívan használják tulajdonságaikat különböző területeken, de az enzimek egyedi tulajdonságaira és funkcióira vonatkozó új alkalmazások keresése is folyamatos.

Emberi enzimek és örökletes betegségek

Az enzimopátiák hátterében sok betegség alakul ki - az enzimek diszfunkciója. Az elsődleges és a másodlagos enzimopátiák elosztása. Az elsődleges rendellenességek örökletesek, másodlagosak. Az örökletes enzimopátiákat általában az anyagcsere-betegségek okozzák. A genetikai hibák öröklése vagy az enzimaktivitás csökkentése főként autoszomális recesszív módon történik. Például egy olyan betegség, mint a fenilketonuria, egy enzim, például fenilalanin-4-monooxigenáz hibájának következménye. Ez az enzim általában felelős a fenilalanin tirozinná történő átalakításáért. Az enzim diszfunkciója következtében a fenilalanin anomális metabolitjai felhalmozódnak, amelyek mérgezőek a szervezetre.

Lásd még az enzimopátiák köszvényét, amelynek kialakulását a purin bázisok cseréjének megsértése és a húgysav szintjének folyamatos növekedése okozza a vérben. A galaktoszémia egy másik olyan betegség, amelyet az enzimek örökletes funkcionális rendellenessége okoz. Ez a patológia a szénhidrát anyagcseréjének megsértése miatt alakul ki, amelyben a szervezet nem képes a galaktóz glükózzá konvertálni. Ennek a szabálysértésnek a következménye a galaktóz és metabolikus termékeinek felhalmozódása a sejtekben, ami a máj, a központi idegrendszer és a szervezet egyéb létfontosságú rendszereinek károsodásához vezet. A galaktoszémia fő megnyilvánulása a hasmenés, a gyermek születése után azonnal megjelenő hányás, obstruktív sárgaság, szürkehályog, késleltetett fizikai és szellemi fejlődés.

Különböző glikogenózisok és lipidózok szintén tartoznak az örökletes enzimopátiákhoz, más néven enzimopatológiák. Az ilyen rendellenességek kialakulásának oka az emberi szervezetben az alacsony enzimaktivitás vagy annak teljes hiánya. Az örökletes anyagcsere-rendellenességeket rendszerint különböző súlyosságú betegségek alakítják ki. Bizonyos enzimopátiák azonban tünetmentesek lehetnek, és csak megfelelő diagnosztikai eljárások végrehajtásakor határozhatók meg. De alapvetően az örökletes anyagcsere rendellenességek első tünetei már a korai gyermekkorban jelentkeznek. Ritkán ez idősebb gyermekeknél és még inkább felnőttekben jelentkezik.

Az örökletes enzimopátia diagnózisában a kutatás genealógiai módszere fontos szerepet játszik. Ebben az esetben az enzimek szakértőinek reakciója laboratóriumban történik. Az örökletes fermentopátiák a hormonok termelésének megszakadásához vezethetnek, amelyekre a test teljes aktivitása szempontjából különleges jelentősége van. Például a mellékvesekéreg glükokortikoidokat termel, amelyek felelősek a szénhidrát anyagcseréjének szabályozásáért, a víz-só anyagcseréjében érintett ásványokortikoidokért, valamint androgén hormonokért, amelyek közvetlen hatással vannak a másodlagos nemi jellemzők kialakulására a serdülőkben. Így ezeknek a hormonoknak a termelésének megsértése számos szervrendszer kialakulásához vezethet.

Emésztő enzimek

Az emberi szervezetben az élelmiszer feldolgozásának folyamata különböző emésztőenzimek részvételével történik. Az élelmiszerek emésztésének folyamatában minden anyag kis molekulákra bomlik, mivel a rendkívül alacsony molekulatömegű vegyületek képesek behatolni a bélfalba, és felszívódnak a véráramba. Ebben a folyamatban különleges szerepet játszanak azok a enzimek, amelyek a fehérjéket aminosavakká, zsírokként glicerinre és zsírsavakra bontják, és a keményítőt cukrokra. A fehérjék lebontását az emésztőrendszer fő szervében található pepszin enzim - a gyomor - hatására biztosítja. A bélben a hasnyálmirigy által termelt emésztőenzimek egy része. Ezek különösen a következők:

  • tripszin és kimotripszin, amelynek fő célja a fehérje hidrolízise;
  • amiláz - zsírokat lebontó enzimek;
  • lipáz - emésztő enzimek, amelyek lebontják a keményítőt.

Az ilyen emésztőenzimeket, mint tripszint, pepszint, kimotripszint, pro-enzimek formájában állítják elő, és csak a gyomorban és a belekben való belépést követően válnak aktívvá. Ez a funkció megvédi a gyomor és a hasnyálmirigy szöveteit agresszív hatásuktól. Ezen túlmenően ezeknek a szerveknek a belső héja szintén egy nyálkahártyával van borítva, ami még nagyobb biztonságot biztosít.

A vékonybélben emésztőenzimeket is termelnek. A növényi táplálékkal együtt a szervezetbe belépő cellulóz feldolgozásához a cellulon nevű konzonáns nevű enzim. Más szavakkal, a gasztrointesztinális traktus szinte minden részében emésztőenzimeket termelnek, a nyálmirigyektől kezdve és a vastagbélig. Az enzimek minden típusa elvégzi a funkcióit, együtt biztosítva az élelmiszerek kiváló minőségű emésztését és a szervezetben lévő összes tápanyag teljes felszívódását.

Hasnyálmirigy enzimek

A hasnyálmirigy vegyes szekréciós szerv, azaz endogén és exogén funkciókat is ellát. A hasnyálmirigy, amint azt fentebb említettük, olyan enzimek sorozatát állítja elő, amelyeket az epe hatására aktiválnak az enzimek és az emésztő szervek. A hasnyálmirigy enzimek felelősek a zsírok, fehérjék és szénhidrátok egyszerű molekulákká való bomlásáért, amelyek képesek átjutni a sejtmembránon keresztül a véráramba. Így a hasnyálmirigy enzimeinek köszönhetően teljes mértékben asszimilálódik a szervezetbe bejuttatott előnyös anyagok. Részletesebben vizsgáljuk meg a gasztrointesztinális traktus szervének sejtjei által szintetizált enzimek hatását:

  • az amiláz a vékonybél ilyen enzimjeivel együtt mint maltáz, invertáz és laktáz biztosítja a komplex szénhidrátok szétválasztásának folyamatát;
  • a proteázokat, amelyeket egyébként proteolitikus enzimeknek neveznek az emberi szervezetben, tripszin, karboxipeptidáz és elasztáz képviseli, és felelősek a fehérjék lebontásáért;
  • nukleázok - hasnyálmirigy enzimek, amelyeket dezoxiribonukleáz és ribonukleáz képvisel, amelyek az RNS, DNS aminosavaira hatnak;
  • a lipáz a hasnyálmirigy enzimje, amely felelős a zsírok zsírsavakká történő átalakításáért.

A hasnyálmirigy is foszfolipáz, észteráz és lúgos fasftáz szintetizál.

Az aktív formában a legveszélyesebbek a szervezet által termelt proteolitikus enzimek. Ha az emésztőrendszer más szerveire történő előállítási és felszabadulási folyamata zavart, az enzimek közvetlenül a hasnyálmirigyben aktiválódnak, ami az akut pancreatitis kialakulásához és a kapcsolódó szövődményekhez vezet. A proteolitikus enzimek inhibitorai, amelyek lassíthatják hatásukat, a hasnyálmirigy polipeptid és a glukagon, a szomatosztatin, az YY peptid, az enkefalin és a pankreatasztin. Ezek az inhibitorok lassíthatják a hasnyálmirigy enzimek termelését az emésztőrendszer aktív elemeinek befolyásolásával.

A vékonybél enzimjei

A testbe bejutó élelmiszer fő emésztési folyamata a vékonybélben történik. Az emésztőrendszer ebben a szakaszában enzimeket is szintetizálnak, amelyek aktiválási folyamata a hasnyálmirigy és az epehólyag enzimjeivel együtt történik. A vékonybél az emésztőrendszer része, amelyben a táplálékba belépő tápanyagok hidrolízisének végső fázisai vannak. Szintetizál különböző enzimeket, amelyek oligo- és polimereket lebontanak monomerekké, amelyek könnyen elnyelhetők a vékonybél nyálkahártyáján, és beléphetnek a nyirok- és véráramba.

A vékonybél enzimjei hatására a fehérje lebomlás folyamata, amely először átalakult a gyomorban, aminosavakká, komplex szénhidrátokká monoszacharidokká, zsírsavak és zsírsavak. A béllé összetételében több mint 20 típusú enzim vesz részt az élelmiszer-emésztés folyamatában. A hasnyálmirigy és a bél enzimek részvételével a chyme (részlegesen emésztett élelmiszer) teljes kiépítése biztosított. A vékonybélben az összes folyamat az emésztőrendszer ezen részén a chyme beérkezését követő 4 órán belül jelentkezik.

A vékonybélben az élelmiszerek emésztésében fontos szerepet játszik az epe, amely az emésztési folyamatban a duodenumba kerül. Az epe enzimek összetételében nincsenek jelen, de ez a biológiai folyadék fokozza az enzimek hatását. A legjelentősebb epe a zsírok lebontása, emulzióvá alakítása. Az ilyen emulgeált zsírok sokkal gyorsabban bomlanak le enzimek hatására. Az epesavakkal kölcsönhatásban lévő zsírsavak könnyen oldódó vegyületekké alakulnak. Emellett az epe szekréciója stimulálja a bél perisztaltikáját és a hasnyálmirigy által képződő emésztési gyümölcslé.

A béllé a vékonybél nyálkahártyájában található mirigyek szintetizálásával történik. Egy ilyen folyadék összetételében és emésztőenzimek, valamint enterokináz is van, amelyek a tripszin hatásának aktiválására szolgálnak. Emellett a béllében egy erepszin nevű enzim szükséges, amely a fehérje lebontásának végső szakaszához szükséges, különböző típusú szénhidrátokra (például amilázra és laktázra) ható enzimek, valamint zsírok átalakítására tervezett lipáz.

Gyomor enzimek

Az étkezés emésztési folyamata fokozatosan megtörténik a gyomor-bél traktus minden szakaszában. Így kezdődik a szájüregben, ahol az ételeket a fogak őrzik, és a nyálral keverik. A nyálban van olyan cukor és keményítő lebontása. A szájüreg után a zúzott étel belép a nyelőcsőbe a gyomorba, ahol megkezdődik az emésztés következő szakasza. A fő gyomor enzim a pepszin, amely fehérjéket peptidekké alakít. A gyomorban is jelen van a zselatináz - enzim, a kollagén és a zselatin szétválasztása, amelyre a fő feladat. Ezen túlmenően, a szervezet üregében lévő étel az amiláz és lipáz hatásának van kitéve, a keményítő és a zsírok hasítása.

Az emésztési folyamat minősége attól függ, hogy a test képes-e minden szükséges tápanyaghoz. A bonyolult molekulák sok egyszerűbb felosztása biztosítja a további felszívódást a vérbe és a nyirok áramlását a gyomor-bél traktus más részein történő emésztés következő szakaszaiban. A gyomorenzimek elégtelen termelése különböző betegségek kialakulásához vezethet.

Májenzimek

A máj enzimek nagy jelentőséggel bírnak a szervezetben a különböző biokémiai folyamatok áramlásában. A szervezet által előállított fehérjemolekulák funkciói annyira sokféleek és változatosak, hogy a máj enzimeket három fő csoportra osztják:

  • A véralvadás szabályozására szolgáló szekréciós enzimek. Ezek közé tartozik a kolinészteráz és a protrombináz.
  • A máj enzimek indikátora, beleértve az aszpartát-aminotranszferázot, az AST, az alanin-aminotranszferáz rövidítése és az ALT és laktát-dehidrogenáz - LDH megfelelő megjelölése. Ezek az enzimek a szerv szövetének elváltozásait jelzik, amelyek elpusztítják a májsejteket, "elhagyják" a májsejteket és belépnek a véráramba;
  • A kiváltó enzimeket a máj termeli és izzadsággal hagyja a testet. Ezek az enzimek közé tartoznak az alkáli foszfatáz. Amikor az alkáli foszfatáz test szintjéből az epe kiáramlásának megsértése nő.

Bizonyos májenzimek lebontása a jövőben különböző betegségek kialakulásához vezethet, vagy jelezheti jelenlétüket.

A májbetegségek egyik leginformatívabb elemzése a vérbiokémia, amely lehetővé teszi az AST, ATL indikátor enzimek szintjének meghatározását. Így a normális aszpartát-aminotranszferáz egy nő esetében 20-40 U / l, az erősebb nemhez pedig 15-31 U / l. E enzim aktivitásának növekedése jelezheti a mechanikai vagy nekrotikus hepatociták károsodását. Az alanin-aminotranszferáz normális tartalma nem haladhatja meg a 12-32 U / l szintet a nőknél és a férfiaknál az ALT aktivitás indikátora 10-40 U / l tartományban normálisnak tekinthető. A tízszeres indikátorok által elért ALT aktivitás növekedése jelezheti a szervezet fertőző betegségeinek kialakulását, sőt még az első tüneteik megjelenése előtt is.

A differenciáldiagnózis céljára a máj enzimek aktivitására vonatkozó további vizsgálatokat alkalmaznak. Ehhez az LDH, a GGT és a GLDG elemzése is elvégezhető:

A laktát-dehidrogenáz aktivitási rátája 140-350 U / l tartományba eső indikátor.

A GLDG megemelkedett szintje a dystrophia szervi elváltozások jele, súlyos mérgezés, fertőző természetű betegségek vagy onkológia. Az ilyen enzim maximális megengedett mutatója a nők esetében 3,0 U / l, a férfiaknál pedig 4, 0 U / l.

A GGT enzim férfiakra gyakorolt ​​aktivitásának aránya legfeljebb 55 U / l, a nők esetében - legfeljebb 38 U / l. A normától való eltérések jelezhetik a cukorbetegség kialakulását, valamint az epeutak betegségeit. Ebben az esetben az enzimaktivitás mutatója tízszeresére nőhet. Emellett a modern orvostudományban alkalmazott GGT-t az alkoholos hepatosis meghatározására használják.

A máj által szintetizált enzimeknek különböző funkciói vannak. Így néhányan közülük az epe mellett az epe csatornákon keresztül ürülnek ki az orgonából, és aktívan részt vesznek az élelmiszer-emésztési folyamatban. Ilyen például az alkáli foszfatáz. Ennek az enzimnek a vérben mért aktivitásának normális mutatója 30-90 U / l tartományba esik. Meg kell jegyezni, hogy a férfiaknál ez az érték elérheti a 120 U / l-t (intenzív anyagcsere-folyamatok esetén az érték növekedhet).

Vérenzimek

Az enzimek aktivitásának és a testben lévő tartalmának meghatározása a különböző betegségek meghatározásának egyik fő diagnosztikai módszere. Így a plazmájában lévő vérenzimek jelezhetik a máj, a gyulladásos és nekrotikus folyamatok kialakulását a szöveti sejtekben, a szív-érrendszer betegségeit stb. A vér enzimeket általában két csoportra osztják. Az első csoportba tartoznak bizonyos szervek által a vérplazmába szekretált enzimek. Például a máj úgynevezett enzim prekurzorokat termel, amelyek szükségesek a véralvadási rendszer működéséhez.

A második csoportban sokkal nagyobb mennyiségű vérenzim van. Egy egészséges ember testében az ilyen fehérje molekulák nem rendelkeznek fiziológiai jelentőséggel a vérplazmában, mivel kizárólag az intracelluláris szinten hatnak az előállított szervekben és szövetekben. Általában az ilyen enzimek aktivitásának alacsonynak és állandónak kell lennie. Ha a sejtek megsérülnek, melyeket különböző betegségek kísérnek, a benne lévő enzimek felszabadulnak és belépnek a véráramba. Ennek oka lehet gyulladásos és nekrotikus folyamat. Az első esetben az enzimek felszabadulása a sejtmembrán permeabilitásának megsértése miatt következik be a másodikban a sejtek integritásának megsértése miatt. Sőt, minél magasabb a vérben lévő enzimek szintje, annál nagyobb a sejtkárosodás mértéke.

A biokémiai elemzés lehetővé teszi bizonyos enzimek aktivitásának meghatározását a vérplazmában. Aktívan használják a máj, a szív, a vázizomzat és az emberi test különböző típusú betegségeinek diagnosztizálására. Emellett az úgynevezett enzimodiagnózis bizonyos betegségek meghatározásakor figyelembe veszi az enzimek szubcelluláris lokalizációját. Az ilyen vizsgálatok eredményei lehetővé teszik számunkra, hogy pontosan meghatározzuk, milyen folyamatok fordulnak elő a szervezetben. Így a szövetekben a gyulladásos folyamatok során a vérenzimek citoszolikus lokalizációval rendelkeznek, és nekrotikus elváltozások esetén meghatározzák a nukleáris vagy mitokondriális enzimek jelenlétét.

Meg kell jegyezni, hogy a vérben lévő enzimek mennyiségének növekedése nem mindig a szövetkárosodásnak köszönhető. A szervezetben a szövetek aktív patológiás növekedése, különösen a rákban, bizonyos enzimek megnövekedett termelése vagy a veseműködés csökkenése is meghatározható a vérben lévő bizonyos enzimek megnövekedett tartalmával.

Enzimek: gyógyszerek gyógyászati ​​használatra

A modern orvostudományban külön helyet kapnak a különböző enzimek diagnosztikai és terápiás célú felhasználására. Emellett az enzimek specifikus reagensként is alkalmazzák, lehetővé téve a különböző anyagok pontosságú meghatározását. Például a vizeletben és a szérumban a glükóz meghatározásának elemzésében a modern laboratóriumokban glükóz-oxidázt használnak. A karbamid mennyiségét a vizeletben és a vérvizsgálatokban használják fel. A különböző típusú dehidrogenázok pontosan meghatározhatják a különböző szubsztrátok (laktát, piruvát, etil-alkohol stb.) Jelenlétét.

Az enzimek magas immunogenitása jelentősen korlátozza azok terápiás célú felhasználását. Ennek ellenére az úgynevezett enzimterápiát aktívan fejlesztik enzimek (gyógyszerek, tartalmukkal) felhasználásával, mint szubsztitúciós terápia vagy összetett kezelés eleme. A helyettesítő terápiát a gyomor-bélrendszeri betegségekben használják, melynek kialakulását az emésztési gyümölcslé elégtelen termelése okozza. A hasnyálmirigy enzimek hiánya miatt a hiányosságokat orális gyógyszerekkel lehet kompenzálni, amelyekben jelen vannak.

A komplex kezelés további elemének szerepében az enzimek különböző betegségekben használhatók. Például a proteolitikus enzimeket, például a tripszint és a kimotripszint használják gennyes sebek kezelésére. A dezoxiribonukleáz és ribonukleáz enzimeket tartalmazó készítményeket adenovírus kötőhártya-gyulladás vagy herpesz keratitis kezelésére használják. Az enzimkészítményeket trombózis és thromboembolia, rák, stb. Kezelésére is használják. Használatuk fontos az égési és posztoperatív hegesedések kialakulásához.

Az enzimek használata a modern orvostudományban igen változatos, és ez a tendencia folyamatosan fejlődik, ami lehetővé teszi, hogy folyamatosan találjon új és hatékonyabb módszereket bizonyos betegségek kezelésére.

http://medaboutme.ru/zdorove/spravochnik/slovar-medicinskih-terminov/fermenty/

További Információ Hasznos Gyógynövények